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Quelle:Slo/Burkert 2006

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Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Antje Burkert
Titel    Antioxidative Therapie mit Acetylcystein während der Hämodialyse – Verbesserung der endothelialen Funktion
Ort    Berlin
Jahr    2006
Anmerkung    Inaugural-Dissertation zur Erlangung der medizinischen Doktorwürde der Charité – Universitätsmedizin Berlin Campus Benjamin Franklin
URL    http://www.diss.fu-berlin.de/diss/servlets/MCRFileNodeServlet/FUDISS_derivate_000000002113/

Literaturverz.   

nein
Fußnoten    nein
Fragmente    6


Fragmente der Quelle:
[1.] Slo/Fragment 008 02 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:57:28 Hindemith
Burkert 2006, Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Slo, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 8, Zeilen: 2-8
Quelle: Burkert 2006
Seite(n): 8, 9, Zeilen: 8: 28-31 - 9: 1-3
Die transient receptor potential-Kanäle stellen eine große Gruppe der verschiedenen Ionenkanäle dar, die für den Austausch von Ionen über die impermeable Plasmamembran aller Körperzellen zur gezielten Veränderung des Kationenhaushaltes verantwortlich sind. Obwohl es sich bei den TRP-Kanälen um Kationenkanäle mit hoher Sequenzhomologie und Strukturähnlichkeit handelt, variieren sie stark in ihrer Ionenselektivität und Art der Aktivierung (Montell et al., 2002). Sie werden sowohl in erregbaren als auch in nicht erregbaren Zellen exprimiert (Clapham et al., 2001). Die transient receptor potential-Kanäle stellen eine große Gruppe der verschiedenen Ionenkanäle dar, die für den Austausch geladener Ionen über die impermeable Plasmamembran aller Körperzellen zur Aufrechterhaltung des intrazellulären Milieus verantwortlich sind. Obwohl es sich bei den TRP-Kanälen um Kationenkanäle mit hoher

[Seite 9]

Sequenzhomologie und Strukturähnlichkeit handelt, variieren sie stark in ihrer Ionenselektivität und Art der Aktivierung (Montell et al., 2002). Sie werden sowohl in erregbaren als auch in nicht erregbaren Zellen exprimiert (Clapham et al., 2001).

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[2.] Slo/Fragment 009 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:57:34 Hindemith
Burkert 2006, Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Slo, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 9, Zeilen: 1-9
Quelle: Burkert 2006
Seite(n): 9, 10, Zeilen: 9: 25ff - 10: 1-2
[Alle diese TRP-Kanäle verfügen über] sechs Transmembrandomänen. Zwischen dem fünften und sechsten Segment befindet sich eine hydrophobe Schleife, die dem Kanal die Funktion eines Selektivitätsfilters ermöglicht (Porenprinzip). C- und N-terminales Ende liegen intrazellulär. Je nach TRP-Subgruppe weist das N-terminale Ende eine unterschiedliche Anzahl von Ankyrin- Wiederholungen auf, wohingegen das C-terminale Ende über unterschiedlich Prolin-reiche Regionen verfügt (siehe Abb. 1.6). Die Größe der Proteine variiert von 500 Aminosäuren bei Mitgliedern der TRPC Familie bis zu 2000 Aminosäuren bei Mitgliedern der TRPM-Familie (Clapham et al., 2003; Minke & Cook, 2002; Montell, 2001). Alle diese TRP-Kanäle verfügen über sechs Transmembrandomänen. Zwischen dem fünften und sechsten Segment befindet sich eine hydrophobe Schleife, die den Kanal mit Selektivitätsfilter bildet. C- und N-terminales Ende liegen intrazellulär. Je nach TRP-Subgruppe weist das N-terminale Ende eine verschiedene Anzahl von Ankyrin-Sequenzen auf, wohingegen das C-terminale Ende über unterschiedlich Prolin-reiche Regionen verfügt (Abbildung 1). Die Peptidlänge der Proteine variiert von 500 Aminosäuren bei Mitgliedern der TRPC-

[Seite 10]

Familie bis zu 2000 Aminosäuren bei Mitgliedern der TRPM-Familie (Clapham, 2003; Minke et al., 2002; Montell, 2001).

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[3.] Slo/Fragment 010 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-19 14:47:30 Singulus
Burkert 2006, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Slo

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 10, Zeilen: 1ff (komplett)
Quelle: Burkert 2006
Seite(n): 10, 11, Zeilen: 10: 3ff - 11: 1ff
Die Entdeckung der TRP-Familie als Ionenkanalproteine führte zu einem erweiterten molekularen Verständnis der Calcium-regulierten Signalübertragungsmechanismen. Folgende funktionelle Eigenschaften der TRP-Proteine tragen dazu bei (Clapham et al., 2003):

TRP-Kanäle sind nicht nur permeabel für monovalente, sondern auch für divalente Kationen wie Ca2+-, Ba2+-, und Mn2+-Ionen (Dietrich et al., 2005). Sie sind weniger selektiv für Calciumionen gegenüber Natriumionen mit PCa/PNa ≤ 10. Ausnahmen bilden TRPM4 und TRPM5, die ausschließlich selektiv für monovalente Kationen sind, sowie TRPV5 und TRPV6, die nur für Ca2+ mit PCa/PNa ≥ 100 durchlässig sind. Sie zeigen im Gegensatz zu spannungsabhängigen (voltage-gated) Calcium- oder Natriumkanälen keine Spannungsabhängigkeit, sondern depolarisieren die Zellen nach dem Öffnen vom jeweiligen Ruhepotential (bei den meisten Säugetierzellen um -70 mV) auf annährend 0 mV. Durch diese Depolarisation erhöhen sie den einwärtsgerichteten Ionenstrom und führen so zum Anstieg der intrazellulären Ca2+- und/oder Na+-Konzentration. Der initiale Öffnungsmechanismus der TRP-Kanäle ist uneinheitlich. Es existieren zwei mögliche Mechanismen, der Speicher-unabhängige und der Speicher-gesteuerte Öffnungsmechanismus. Beide wurden teilweise für dasselbe TRP-Protein beschrieben (Harteneck et al., 2000). Im Folgenden sollen die molekularen Mechanismen der Speicher-unabhängigen sowie der Speicher-gesteuerten Kanalöffnungsvorgänge gegenübergestellt werden:

1. Der Speicher-unabhängige (store-independent) Öffnungsmechanismus:

Bei diesem Modell erfolgt die Aktivierung oder Modulation der TRP-Kanäle unabhängig von der Leerung intrazellulärer Calciumspeicher G-Protein- oder Tyrosinkinase-vermittelt, was zur Aktivierung der Phospholipase C (PLC) führt. PLC führt zur Spaltung von Phosphatidyl-Inositol-4, 5-Bisphosphat (PIP2) in Inositol-1, 4, 5-Trisphosphat (IP3) und Diacylglycerol (DAG). Beide dieser second messenger sind in der Lage, einerseits über Interaktion mit dem IP3-Rezeptor, andererseits direkt second-messenger-vermittelt TRP-Kanäle zu öffnen.


Clapham DE, Montell C, Schultz G, Julius D (2003): „International Union of Pharmacology. XLIII. Compendium of voltage-gated ion channels: transient receptor potential channels.” Pharmacol Rev 55 (4): 591-596

Dietrich A, Mederos Y, Schnitzler M, Gollasch M, Gross V, Storch U, Dubrovska G, Obst M, Yildirim E, Salanova B, Kalwa H, Essin K, Pinkenburg O, Luft F, Gudermann T, Birnbaumer L (2005): „Increased vascular smooth muscle contractility in TRPC6-/-Mice.” Mol Cell Bio 25: 6980-6989

Harteneck C, Plant TD, Schultz G (2000): „From worm to man: three subfamilies of TRP channels.” Trends Neurosci 23: 159-166

Die Entdeckung der TRP-Familie als Ionenkanalproteine führte zu einem erweiterten molekularen Verständnis der Calcium-regulierten Signalübertragungsmechanismen. Folgende funktionelle Eigenschaften der TRP-Proteine tragen dazu bei (Clapham, 2003): TRP-Kanäle sind nicht nur permeabel für monovalente, sondern auch für divalente Kationen wie Ca2+-, Ba2+-, und Mn2+-Ionen (Dietrich et al., 2005). Sie sind wenig selektiv für Calciumionen gegenüber Natriumionen mit PCa/PNa ≤ 10. Ausnahmen bilden TRPM4 und TRPM5, die ausschließlich selektiv für monovalente Kationen sind sowie TRPV5 und TRPV6, die nur für Ca2+ mit PCa/PNa ≥ 100 durchlässig sind. Sie zeigen im Gegensatz zu spannungsabhängigen (voltage-gated) Calcium- oder Natriumkanälen keine Spannungsabhängigkeit, sondern depolarisieren die Zellen nach dem Öffnen vom jeweiligen Ruhepotential (bei den meisten Säugetierzellen um –70 mV) auf annährend 0 mV. Durch diese Depolarisation erhöhen sie den einwertsgerichteten [sic] Ionenstrom und führen so zum Anstieg der intrazellulären Ca2+- und/oder Na+-Konzentration. Der initiale Öffnungsmechanismus der TRP-Kanäle ist uneinheitlich. Es existieren zwei mögliche Mechanismen, der Speicher-unabhängige und der Speicher-gesteuerte Öffnungsmechanismus. Beide wurden teilweise für dasselbe TRP-Protein beschrieben (Harteneck et al., 2000). Im Folgenden sollen die

[Seite 11]

molekularen Mechanismen der Speicher-unabhängigen sowie der Speicher-gesteuerten Kanalöffnungsvorgänge gegenüber gestellt werden:

1) Der Speicher-unabhängige (store-independent) Öffnungsmechanismus:

Bei diesem Modell erfolgt die Aktivierung oder Modulation der TRP-Kanäle unabhängig von der Leerung intrazellulärer Calciumspeicher G-Protein- oder Tyrosinkinase-vermittelt, was zur Aktivierung der Phospholipase C (PLC) führt. PLC führt zur Spaltung von Phosphatidyl-Inositol-4,5-Bisphosphat (PIP2) in Inositol-1,4,5-Trisphosphat (IP3) und Diacylglycerol (DAG). Beide dieser Second Messenger sind in der Lage, einerseits über Interaktion mit dem IP3-Rezeptor, andererseits direkt Second-Messenger-vermittelt TRP-Kanäle zu öffnen.


Clapham DE. TRP channels as cellular sensors. Nature. 2003;426:517-524.

Dietrich A, Schnitzler M, Gollasch M, Gross V, Storch U, Dubrovska G, Obst M, Yildirim E, Salanova B, Kalwa H, Essin K, Pinkenburg O, Luft F, Gudermann T, Birnbaumer L. Increased vascular smooth muscle contractility in TRPC6-/-Mice. Molecular and Cellular Biology. 2005;25:6980-6989.

Harteneck C, Plant TD, Schultz G. From worm to man: three subfamilies of TRP channels. Trends Neurosci. 2000;23:159-166.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Die Literaturangabe Clapham (2003) ist durch eine andere Arbeit desselben Autors mit demselben Erscheinungsjahr ausgetauscht.

Die Quelle unterschlägt in der Autorenliste des Beitrags Dietrich et al. (2005) den Namen Y. Mederos des zweiten Autors. In der Quelle und in der untersuchten Arbeit wird nicht auf das Erratum derselben Autorengruppe zu diesem Aufsatz in Mol Cell Biol. 2005 Dec;25(24):11191 hingewiesen. In der Quelle und in der untersuchten Arbeit wird der Autor F. C. Luft zu F. Luft.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[4.] Slo/Fragment 011 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:57:38 Hindemith
Burkert 2006, Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Slo, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 11, Zeilen: 1-13, 18-22
Quelle: Burkert 2006
Seite(n): 11, Zeilen: 10ff
[Der genaue] Mechanismus ist unbekannt (Clapham et al., 2001; Hofmann et al., 1999; Minke & Cook, 2002; Montell, 2001).

2. Der Speicher-gesteuerte (store-operated) Öffnungsmechanismus:

Bei diesem Modell kommt es zur Kanalaktivierung in Abhängigkeit vom Füllungszustand der intrazellulären Calciumspeicher (Birnbaumer et al., 1996; Putney, 1977; Putney & McKay, 1999).

Folgende drei Theorien für den Mechanismus der Speicher-gesteuerten Kanalöffnung bestehen (Clapham, 2003; Putney & McKay 1999; Zitt et al., 2002):

a. In der einen Theorie wird davon ausgegangen, dass ein Calcium Influx Factor (CIF) existiert, der bei Speicherentleerung freigesetzt wird, zur Plasmamembran diffundiert und dort die TRP-Kanäle aktiviert.

b. Eine weitere Theorie beinhaltet das secretion-like coupling model, das besagt, dass ein TRP-Kanal in intrazellulären Vesikeln gespeichert vorliegt und dabei über einen IP3-Rezeptor des ER gebunden ist. Bei Entleerung des ER und der konsekutiven Aktivierung des IP3-Rezeptors werden die in Vesikeln vorliegenden TRP-Kanäle zur Plasmamembran transportiert, integriert und aktiviert.

c. Die dritte Theorie, das conformation coupling model, besagt, dass Calciumspeicher und TRP-Kanal über den IP3-Rezeptor des ER miteinander verbunden sind. Bindet IP3 an den Rezeptor, wird gespeichertes Calcium freigesetzt und der TRP-Kanal erfährt eine Konformationsänderung, die zur Kanalöffnung und so zum Einstrom der Ionen über die Plasmamembran führt.

Der genaue Mechanismus ist unbekannt (Clapham et al., 2001; Minke et al., 2002; Hofmann et al., 1999; Montell, 2001).

2) Der Speicher-gesteuerte (store-operated) Öffnungsmechanismus:

Bei diesem Modell kommt es zur Kanalaktivierung in Abhängigkeit vom Füllungszustand der intrazellulären Calciumspeicher (Birnbaumer et al., 1996; Putney, 1977; Putney et al., 1999).

Folgende drei Theorien für den Mechanismus der Speicher-gesteuerten Kanalöffnung bestehen (Clapham, 2003; Putney et al., 1999, Zitt et al. 2002):

1. In der einen Theorie wird davon ausgegangen, dass ein Calcium Influx Faktor (CIF) existiert, der bei Speicherentleerung freigesetzt wird, zur Plasmamembran diffundiert und dort die TRP-Kanäle aktiviert.

2. Eine weitere Theorie beinhaltet das Secretion-like coupling Model, das besagt, dass ein TRP-Protein über einen IP3-Rezeptor an den Calciumspeicher gebunden ist, bei Bindung von IP3 abgespalten wird, zur Plasmamembran diffundiert und dort als Kanal in diese eingebaut wird.

3. Die dritte Theorie, das conformation coupling model, besagt, dass Calciumspeicher und TRP-Kanal über einen IP3-Rezeptor miteinander verbunden sind. Bindet IP3 an den Rezeptor, wird Speichercalcium freigesetzt und der TRP-Kanal erfährt eine Konformationsänderung, die zur Kanalöffnung und so zum Einstrom der Ionen über die Plasmamembran führt.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Die Beschreibung der zweiten Theorie ist z.T. selbst formuliert und ging nicht in die Zeilenzählung mit ein.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[5.] Slo/Fragment 013 13 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:57:08 Hindemith
Burkert 2006, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Slo

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 13, Zeilen: 13-30
Quelle: Burkert 2006
Seite(n): 12, Zeilen: 3ff
Die menschliche TRP-Familie mit der größten Ähnlichkeit zu den Drosophila-TRPs ist die so genannte klassische TRPC-Subfamilie (canonical). Die TRPC-Gruppe ist die am häufigsten und bisher besten untersuchte TRP-Subgruppe und Schwerpunkt dieser Arbeit. Man unterscheidet vier Untergruppen anhand ihrer Sequenzhomologie und funktioneller Ähnlichkeiten: TRPC1; TRPC4, 5; TRPC3, 6, 7 und TRPC2 (Clapham et al., 2001; Vennekens et al., 2002).

TRPC1 ist das erste humane TRP-Protein, das identifiziert wurde und zeigt wie auch die folgenden TRP-Proteine ein ubiquitäres Vorkommen. Es konnte nachgewiesen werden, dass die Expression von TRPC1 alleine keine messbaren Ionenströme auslöst, sondern erst in Verbindung mit anderen TRPC-Proteinen. TRPC4, 5 beinhalten eine C-terminale Sequenz, die in anderen TRP-Molekülen nicht isoliert werden konnte und dafür spricht, [dass diese Kanäle Teile noch wenig verstandener multimolekularer Signalkomplexe sind.]

Die menschliche TRP-Familie mit der größten Ähnlichkeit zu den Drosophila-TRPs ist die so genannte klassische TRPC-Subfamilie (Canonical). Die TRPC-Gruppe ist die am häufigsten und bisher besten untersuchte TRP-Subgruppe und Schwerpunkt dieser Arbeit. Man unterscheidet 4 Untergruppen anhand ihrer Sequenzhomologie und funktionellen Ähnlichkeiten: TRPC 1, TRPC 4,5, TRPC 3,6,7 und TRPC 2 (Clapham et al., 2001; Vennekens et al., 2002).

TRPC 1 ist das erste humane TRP-Protein, das identifiziert wurde und zeigt wie auch die folgenden TRP-Proteine ein ubiquitäres Vorkommen. Es konnte nachgewiesen werden, dass die Expression von TRPC1 alleine keine messbaren Ionenströme auslöst sondern erst in Verbindung mit anderen TRPC-Proteinen. TRPC 4, 5 beinhalten eine C-terminale Sequenz, die in anderen TRP-Molekülen nicht isoliert werden konnte und dafür spricht, dass diese Kanäle Teile noch wenig verstandener multimolekularer Signalkomplexe sind.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[6.] Slo/Fragment 014 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:57:11 Hindemith
Burkert 2006, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Slo

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 14, Zeilen: 1-18
Quelle: Burkert 2006
Seite(n): 12, Zeilen: 13ff
[TRPC4, 5 beinhalten eine C-terminale Sequenz, die in anderen TRP-Molekülen nicht isoliert werden konnte und dafür spricht,] dass diese Kanäle Teile noch wenig verstandener multimolekularer Signalkomplexe sind. TRPC3, 6, 7 zeigen eine besonders hohe Expression in glatten Muskelzellen und Herzmuskelzellen. Mit immunhistochemischen Verfahren sowie in situ-Hybridisierung konnte die Expression von TRPC1 sowie 3, 4, 5 und 6 in Endothelzellen sowie in glatten Gefäßmuskelzellen nachgewiesen werden, wohingegen TRPC7 sich nur in Endothelzellen zeigt (Yip et al., 2004). An Endothelzellen von TRPC6-knock-out-Mäusen stellte sich die besondere Funktion dieses Proteins bezüglich der Regulation des Gefäßtonus dar. Bei ausgeschaltetem TRPC6-Protein zeigte sich eine Hochregulation des TRPC3-Proteins. Damit einher ging ein Anstieg des basalen TRPC-abhängigen Kationeneinstromes, eine verstärkte Vasokonstriktion nach Agonistengabe sowie erhöhte Blutdruckwerte (Bergdahl et al., 2005; Dietrich et al., 2005). Diesbezüglich zeigten Liu et al. (2005) eine verstärkte Expression von TRPC3 in Monozyten hypertensiver Ratten.

TRPC2 ist das TRPC-Protein mit der geringsten Ähnlichkeit zu den anderen Mitgliedern dieser Proteingruppe. Es wurde als humanes Pseudogen eingeordnet (Vannier et al., 1999). In anderen, nicht-humanen Säugetierspezies wurde TRPC2 mit den Funktionen des Vomeronasalorganes und der Spermafunktion in Verbindung gebracht (Hofmann et al., 2000).

TRPC 4, 5 beinhalten eine C-terminale Sequenz, die in anderen TRP-Molekülen nicht isoliert werden konnte und dafür spricht, dass diese Kanäle Teile noch wenig verstandener multimolekularer Signalkomplexe sind.

TRPC 3,6,7 zeigen eine besonders hohe Expression in glatten Muskelzellen und Herzmuskelzellen. Mit immunhistochemischen Verfahren sowie in situ-Hybridisation konnte die Expression von TRPC1 sowie 3, 4, 5 und 6 in Endothelzellen sowie in glatten Gefäßmuskelzellen nachgewiesen werden, wohingegen TRPC7 sich nur in Endothelzellen zeigt (Yip et al., 2004). An Endothelzellen von TRPC6-Knock-out- Mäusen stellte sich die besondere Funktion dieses Proteins bezüglich der Regulation des Gefäßtonus dar. Bei ausgeschaltetem TRPC6-Protein zeigte sich eine Hoch- Regulation des TRPC3-Proteins. Damit einher ging ein Anstieg des basalen TRPC-abhängigen Kationeneinstromes, eine verstärkte Vasokonstriktion nach Agonistengabe sowie erhöhte Blutdruckwerte (Dietrich et al., 2005; Bergdahl et al., 2005). Diesbezüglich zeigten Liu et al. (2005) eine verstärkte Expression von TRPC3 in Monozyten hypertensiver Ratten.

TRPC2 ist das TRPC-Protein mit der geringsten Ähnlichkeit zu den anderen Mitgliedern dieser Proteingruppe. Es wurde als humanes Pseudogen eingeordnet (Vannier et al., 1999). In anderen, nicht-humanen Säugetierspezies wurde TRPC2 mit den Funktionen des Vomeronasalorganes und der Spermafunktion in Verbindung gebracht (Hofmann et al., 2000).

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

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