Fandom

VroniPlag Wiki

Quelle:Slo/Kriz 2006

< Quelle:Slo

31.364Seiten in
diesem Wiki
Seite hinzufügen
Diskussion0

Störung durch Adblocker erkannt!


Wikia ist eine gebührenfreie Seite, die sich durch Werbung finanziert. Benutzer, die Adblocker einsetzen, haben eine modifizierte Ansicht der Seite.

Wikia ist nicht verfügbar, wenn du weitere Modifikationen in dem Adblocker-Programm gemacht hast. Wenn du sie entfernst, dann wird die Seite ohne Probleme geladen.

Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Wilhelm Kriz
Titel    Biologie des Podozyten
Zeitschrift    Nephrologe
Verlag    Springer Medizin Verlag
Ausgabe    1
Datum    24. August 2006
Nummer    3
Seiten    144-152
DOI    10.1007/s11560-006-0026-2
URL    http://link.springer.com/article/10.1007/s11560-006-0026-2?no-access=true

Literaturverz.   

nein
Fußnoten    nein
Fragmente    4


Fragmente der Quelle:
[1.] Slo/Fragment 003 02 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:50:59 Hindemith
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Kriz 2006, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Slo

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 3, Zeilen: 2ff (komplett)
Quelle: Kriz 2006
Seite(n): 144, 146, 149, Zeilen: 144: 2. Spalte: letzte 4 Zeilen, 146: 1. Spalte: 5ff: 149: Abbildung
03a diss Slo.png

Abb. 1.2: Rasterelektronenmikroskopisches Bild der Außenseite einer Glomeruluskapillare. Zu sehen ist ein Podozyt, von dessen Körper zunächst Primärfortsätze entspringen, die sich in die fingerförmigen Fußfortsätze aufspalten; zwischen letzteren erkennt man die Filtrationsschlitze. (Foto: Brunhilde Hähnel, Institut für Anatomie und Zellbiologie der Universität Heidelberg)

1.1.1 Podozyten und Schlitzmembran

Podozyten bestehen aus einem großen Zellkörper und Fortsätzen, mit denen die Zellen an der GBM haften; die Zellkörper selbst berühren die GBM nicht, sie flottieren im Ultrafiltrat des Kapselraums (Abb. 1.2). Der Zellkern liegt nahe der dem Kapselraum zugewandten Zellmembran, der ausgedehnte „subnukleäre“ Zytoplasmaraum enthält den stark entwickelten Golgi-Apparat, ausgedehnte Areale aus rauem und glattem endoplasmatischen Retikulum und viele lysosomale Elemente. Vom Zellkörper ziehen zunächst kräftige Fortsätze (Primärfortsätze) zur GBM; dort spalten sie sich in die Fußfortsätze auf, die mit ihrer basalen Seite an der GBM haften. Diese in ihrer Form eher fingerförmigen Fortsätze (der Name Fußfortsatz bezieht sich auf das Schnittbild) interdigitieren sehr regelmäßig mit den Fußfortsätzen eines anderen Podozyten. Die interdigitierende Textur der Fußfortsätze bildet die äußere Schicht der Filtrationsbarriere (Abb. 1.3a). Die Verankerung der Fußfortsätze an der GBM erfolgt durch Integrine (α3/β1-Integrine, die an Laminin 5-2-1 binden) und durch Dystroglykan, das ebenfalls an Laminin 5-2-1 und an Agrin bindet (Raats et al., 2000; Regele et al., 2000). Integrine und Dystroglykan sind im Zytoplasma über Adaptermoleküle (Talin, Vinculin, Paxillin, Utrophin) mit dem Aktinfilamentsystem verknüpft. An dieser Stelle findet sich auch eine Integrin-assoziierte Kinase (Blattner & Kretzler, 2005). Dadurch wird einerseits eine mechanisch stabile und möglicherweise dynamische Verbindung zwischen GBM und Zytoskelett der Podozyten geschaffen, [andererseits ermöglichen diese Verbindungen ein „inside-out-“ und ein „outside-in-signalling“ und damit auch die Übertragung von mechanischen Signalen aus der GBM in die Fußfortsätze (Pavenstädt et al., 2003).]

Zellaufbau

Podozyten bestehen aus einem großen Zellkörper und Fortsätzen, mit denen die Zellen an der GBM haften; die Zellkörper selbst berühren die GBM nicht, sie flottieren im Ultrafiltrat des Kapselraums (Abb. 3). Der Zellkern liegt nahe der dem Kapselraum zugewanden [sic] Zellmembran, der ausgedehnte „subnukleäre“ Zytoplasmaraum enthält den stark entwickelten Golgi-Apparat, ausgedehnte Areale aus rauem und glattem endoplasmatischen Retikulum und viele lysosomale Elemente.

Vom Zellkörper ziehen zunächst kräftige Fortsätze (Primärfortsätze) zur GBM; dort spalten sie sich in die Fußfortsätze auf, die mit ihren „Sohlen“ an der GBM haften. Diese in ihrer Form eher fingerförmigen Fortsätze (der Name Fußfortsatz bezieht sich auf das Schnittbild) interdigitieren sehr regelmäßig mit den Fußfortsätzen eines anderen Podozyten. Die interdigitierende Textur der Fußfortsätze bildet die äußere Schicht der Filtrationsbarriere (Abb. 4).

[Seite 146]

Die Verankerung der Fußfortsätze in der GBM erfolgt durch Integrine (α3/β1- Integrine, die an Laminin 5-2-1 binden) und durch Dystroglykan, das ebenfalls an Laminin 5-2-1 und an Agrin bindet [28, 30]. Integrine und Dystroglykan sind im Zytoplasma über Adaptermoleküle (Talin, Vinculin, Paxillin, Utrophin) mit dem Aktinfilamentsystem verknüpft. An dieser Stelle findet sich auch eine integrinassoziierte Kinase [5]. Dadurch wird einerseits eine mechanisch stabile und möglicherweise dynamische Verbindung zwischen GBM und Zytoskelett der Podozyten geschaffen, andererseits ermöglichen diese Verbindungen ein „inside-out-“ und ein „outside-in-signalling“ und damit auch die Übertragung von mechanischen Signalen aus der GBM in die Fußfortsätze [27].

[Seite 149]

03a source Slo.png

Abb. 4 Rasterelektronenmikroskopisches Bild der Außenseite einer Glomeruluskapillare. Zu sehen ist ein Podozyt, von dessen Körper zunächst Primärfortsätze entspringen, die sich in die fingerförmigen Fußfortsätze aufspalten; zwischen letzteren erkennt man die Filtrationsschlitze. (Photo: Brunhilde Hähnel, Institut für Anatomie und Zellbiologie der Universität Heidelberg)


5. Blattner S, Kretzler M (2005) Integrin-linked kinase in renal disease: connecting cell-matrix interaction to the cytoskeleton. Curr Opin Nephrol Hypertens 14: 404–410

27. Pavenstadt H, Kriz W, Kretzler M (2003) Cell biology of the glomerular podocyte. Physiol Rev 83: 253– 307

28. Raats C, van den Born J, Bakker M et al. (2000) Expression of agrin, dystroglycan, and utrophin in normal renal tissue and in experimental glomerulopathies. Am J Pathol 156(5): 1749–1765

30. Regele H, Fillipovic E, Langer B et al. (2000) Glomerular expression of dystroglycans is reduced in minimal change nephrosis but not in focal segmental glomerulosclerosis. J Am Soc Nephrol 11(3): 403– 412

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[2.] Slo/Fragment 004 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:57:21 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Kriz 2006, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Slo, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 4, Zeilen: 1-26
Quelle: Kriz 2006
Seite(n): 146, 147, 149, Zeilen: 146: 2. Spalte: 5ff; 147: 1. Spalte: 20ff; 149: Abbildung
04a diss Slo.png

Abb. 1.3: Transmissionselektronenmikroskopische Bilder. a) Glomeruluskapillare mit Mesangium (M), GBM, Porenendothel (E) und Podozytenschicht (P). Beachte, dass der Zellkörper des Podozyten nicht direkt auf der GBM aufsitzt, sondern sozusagen an seinen Fortsätzen hängend im Harnraum flottiert und b) Detailbild der Filtrationsbarriere bestehend aus dem Endothel mit offenen Poren, der GBM mit Lamina rara interna, Lamina densa und Lamina rara externa und der zwischen den Podozytenfüßchen ausgespannten Schlitzmembran. (Foto: Hiltraud Hosser, Institut für Anatomie und Zellbiologie der Universität Heidelberg)

[Dadurch wird einerseits eine mechanisch stabile und möglicherweise dynamische Verbindung zwischen GBM und Zytoskelett der Podozyten geschaffen,] andererseits ermöglichen diese Verbindungen ein „inside-out-“ und ein „outside-in-signalling“ und damit auch die Übertragung von mechanischen Signalen aus der GBM in die Fußfortsätze (Pavenstädt et al., 2003). Zwischen den Fußfortsätzen bleiben mäandrierende Spalten offen, die sog. Filtrationsschlitze. Sie haben eine Tiefe von 300-500 nm und eine Breite von 30-40 nm. Diese Schlitze werden in der Tiefe von der ungefähr 4 nm dicken Schlitzmembran überbrückt (Abb. 1.3b, 1.4). Dies ist eine extrazelluläre Proteinstruktur mit einem außerordentlich regelmäßigen submikroskopischen Aufbau. Die Schlitzmembran ähnelt ultrastrukturell einer Adherensverbindung. An ihrem Aufbau sind die Proteine Nephrin, Neph1, 2 und 3, PCadherin und FAT beteiligt. Dies sind transmembranäre Proteine mit langen extrazellulären Domänen, von denen man annimmt, dass sie aus gegenüberliegenden Fußfortsätzen aufeinander zulaufen, sich überlappen und einander binden und dabei eine spezifische Porenstruktur die Schlitzmembran ausbilden.

Der Aufbau der Schlitzmembran ähnelt einer Zonula adherens aus sich in der Mitte überlappenden, transmembranären Proteinen; dazu gehören bis zum heutigen Kenntnisstand die Proteine Nephrin, Podocin, CD2AP, ZO-1, Neph1-3, P-Cadherin, Densin-180 und FAT1/FAT2 (Ahola et al., 2003; Donoviel et al., 2001; Huber & Benzing, 2005; Ihalmo et al., 2003; Inoue et al., 2001; Kim et al., 2003; Reiser et al., 2000; Roselli et al., 2002; Sellin et al., 2002; Shih et al., 1999).

Dadurch wird einerseits eine mechanisch stabile und möglicherweise dynamische Verbindung zwischen GBM und Zytoskelett der Podozyten geschaffen, andererseits ermöglichen diese Verbindungen ein „inside-out-“ und ein „outside-in-signalling“ und damit auch die Übertragung von mechanischen Signalen aus der GBM in die Fußfortsätze [27]. Zwischen den Fußfortsätzen bleiben mäandrierende Spalten offen, die sog. Filtrationsschlitze (Abb. 4). Sie haben eine Tiefe von 300-500 nm und eine Breite von 30-40 nm. Die Schlitze werden in der Tiefe von der 4 nm dicken Schlitzmembran überbrückt (Abb. 3b, 5). Dies ist eine extrazelluläre Proteinstruktur mit einem regelmäßigen submikroskopischen Aufbau. Die Schlitzmembran ähnelt ultrastrukturell einer Adherensverbindung. An ihrem Aufbau sind die Proteine Nephrin, Neph1,2 und 3, p-Cadherin und FAT beteiligt. Dies sind transmembranäre Proteine mit langen extrazellulären Domänen, von denen man annimmt, dass sie aus gegenüberliegenden Fußfortsätzen aufeinander zulaufen, sich überlappen und einander binden und dabei eine spezifische Porenstruktur der Schlitzmembran ausbilden; [...]

[Seite 147]

Der Aufbau der Schlitzmembran ähnelt einer Zonula adherens aus sich in der Mitte überlappenden, transmembranären Proteinen; dazu gehören Nephrin, Neph1, 2 und 3, FAT1 und P-Cadherin. Über Adapterproteine (Catenine, ZO-1, Podocin, CD2AP) wird die Verbindung zum Aktinskelett hergestellt.

[Seite 149]

04a source Slo.png

Abb. 3 Transmissionselektronenmikroskopische Bilder. a Glomeruluskapillare mit Mesangium (M), GBM, Porenendothel (E) und Podozytenschicht (P). Beachte, dass der Zellkörper des Podozyten nicht direkt auf der GBM aufsitzt, sondern sozusagen an seinen Fortsätzen hängend im Harnraum flottiert und b Detailbild der Filtrationsbarriere bestehend aus dem Endothel mit offenen Poren, der GBM mit Lamina rara interna, Lamina densa und Lamina rara externa und der zwischen den Podozytenfüßchen ausgespannten Schlitzmembran. (Photo: Hiltraud Hosser, Institut für Anatomie und Zellbiologie der Universität Heidelberg)


27. Pavenstadt H, Kriz W, Kretzler M (2003) Cell biology of the glomerular podocyte. Physiol Rev 83: 253– 307

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Siehe Slo/Fragment_005_00 für die Abb. 1.4. auf die im Text verwiesen wird.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[3.] Slo/Fragment 005 00 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:51:04 Hindemith
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Kriz 2006, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Slo

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 5, Zeilen: Abbildung
Quelle: Kriz 2006
Seite(n): 150, Zeilen: Abbildung
05a diss Slo.png

Abb. 1.4: Schema der Filtrationsbarriere. Zeichnung: Rolf Nonnenmacher, Institut für Anatomie und Zellbiologie der Universität Heidelberg.

05a source Slo.png

Abb. 5 Schema der Filtrationsbarriere. (Mod. nach [8]; Zeichnung: Rolf Nonnenmacher, Institut für Anatomie und Zellbiologie der Universität Heidelberg)


8. Endlich K, Kriz W, Witzgall R (2001) Update in podocyte biology. Curr Opin Nephrol Hypertens 10: 331–340

Anmerkungen

Es ist zwar deutlich gemacht, dass die Zeichnung nicht vom Autor angefertigt wurde, aber die Quelle ist nicht angegeben. Zudem ist die Abbildung auf dieser Seite Teil der Übernahme, die auf der Vorseite dokumentiert ist: Slo/Fragment_004_01.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[4.] Slo/Fragment 020 28 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 21:06:19 Singulus
Fragment, KeineWertung, Kriz 2006, SMWFragment, Schutzlevel, Slo, ZuSichten

Typus
KeineWertung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
No.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 20, Zeilen: 28-29
Quelle: Kriz 2006
Seite(n): 148, Zeilen: 2. Spalte: 11ff
TRPC6 ist an der Schlitzmembran lokalisiert und soll dort durch das mechanosensitive Podocin, einem weiteren [Schlitzmembran-Protein, in seiner Öffnungswahrscheinlichkeit reguliert werden.] TRPC6 ist an der Schlitzmembran lokalisiert und soll dort durch das mechanosensitive Podocin in seiner Öffnungswahrscheinlichkeit reguliert werden.
Anmerkungen

Die Quelle ist nicht genannt.

Sichter
(Hindemith)

Auch bei Fandom

Zufälliges Wiki