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Quelle:Slo/Schäfer 2004

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Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Christina M. Schäfer
Titel    Untersuchung zur Interaktionsfähigkeit in B-Zellen exprimierter TRPC-Proteine und zum Einfluss N-terminaler Domänen
Ort    Bielefeld
Jahr    2004
Anmerkung    Dissertation zur Erlangung des naturwissenschaftlichen Doktorgrades (rer. nat.) der Fakultät für Chemie der Universität Bielefeld
URL    http://pub.uni-bielefeld.de/luur/download?func=downloadFile&recordOId=2301995&fileOId=2301998

Literaturverz.   

nein
Fußnoten    nein
Fragmente    15


Fragmente der Quelle:
[1.] Slo/Fragment 014 19 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:57:44 Hindemith
Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schäfer 2004, Slo, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 14, Zeilen: 19-31
Quelle: Schäfer 2004
Seite(n): 44, 45, Zeilen: 44: 30ff - 45: 1ff
1.2.5 Aktivierung von TRPC-Kanälen

Neben einer Ca2+-abhängigen kompetitiven Regulation durch IP3-Rezeptoren und Calmodulin ist auch eine Steuerung durch andere Proteine denkbar, die das Signal vom Oberflächenrezeptor oder vom Ca2+-Speicher zum TRPC-Kanal leiten. Dazu können Adapterproteine ebenso wie das Aktin-Zytoskelett gehören, die eine korrekte Lokalisation der TRPC-Kanäle ermöglichen.

In Drosophila Photorezeptoren bindet TRP an das Adapterprotein INAD („inactivation no after potential D“), das ebenfalls mit NORPA („no receptor potential A“), eine für Drosophila melanogaster spezifische PLCβ, interagiert, so dass die photorezeptorspezifische Phospholipase C, und das Kanalprotein TRP zusammengeführt werden, wobei zwei PDZ-Domänen von INAD mit NORPA und eine mit dem C-Terminus von TRP interagieren (van Huizen et al., 1998). Darüber hinaus gibt es Hinweise, dass der Rezeptor Rhodopsin, das gekoppelte G-Protein, der Effektor NORPA (PLCβ) und der [Kanal TRPC auf speziellen subzellulären Membrandomänen lokalisiert sind.]

2.5.3 Einfluss des Cytoskeletts auf die Aktivierung von TRPC-Kanälen

Neben einer Ca2+-abhängigen kompetetiven Regulation durch IP3-Rezeptoren und Calmodulin ist auch eine Steuerung durch andere Proteine denkbar, die das Signal vom

[Seite 45]

Oberflächenrezeptor oder vom Ca2+-Speicher zum TRPC-Kanal leiten. Dazu können Adapterproteine ebenso wie das Actincytoskelett gehören, die eine korrekte Lokalisation der TRPC-Kanäle ermöglichen.

In Drosophila Photorezeptoren bindet TRP an das Adapterprotein INAD („inactivation no after potential“), das ebenfalls mit NORPA interagiert, so dass die photorezeptorspezifische Phospholipase C, und das Kanalprotein TRP zusammengeführt werden, wobei zwei PDZ-Domänen von INAD mit NORPA und eine mit dem C-Terminus von TRP interagiert (Clapham, 1996; van Huizen et al., 1998). Darüber hinaus scheinen der Rezeptor Rhodopsin, das angekoppelte G-Protein, der Effektor NORPA und der Kanal TRP auf spezielle subzelluläre Membrandomänen beschränkt zu sein.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[2.] Slo/Fragment 015 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:57:47 Hindemith
Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schäfer 2004, Slo, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 15, Zeilen: 1-32
Quelle: Schäfer 2004
Seite(n): 45, Zeilen: 10ff
Für G-Proteine wiederum liegen Hinweise auf eine direkte Interaktion mit Zytoskelettproteinen vor (van Huizen et al., 1998). Als erster Ansatz zur Untersuchung der Situation in Säugerzellen wurde die Bindung von TRPCs an das Drosophila Gerüstprotein INAD untersucht. Dabei war eine Ko-Immunpräzipitation mit TRPC1, 4 und 5 möglich, jedoch nicht mit TRPC3, 6 und 7. Eine Bindung an TRPC2 wurde nicht untersucht (Goel et al., 2002). Daher wurde vorgeschlagen, dass auch in Wirbeltieren PDZ-Domänen enthaltende Proteine eine Verbindungsstelle für die Bildung eines Signalkomplexes sowie für die korrekte Lokalisation von TRPC-Proteinen darstellen. TRPC4 und TRPC5 binden über ihren C-Terminus in HEK293 Zellen und im Gehirn erwachsener Mäuse an die erste PDZ-Domäne des Na+-H+-Austausch-regulierenden-Faktors („Na+-H+-exchange regulatory factor“, NHERF), welcher ebenfalls an die endogene PLCβ bindet. NHERF ist ein zwei PDZ-Domänen enthaltendes Protein, das mit dem Zytoskelett über Interaktionen mit Mitgliedern der Ezrin/Radixin/Moesin-Familie assoziiert ist. Es ist also möglich, das NHERF TRPC4- und TRPC5-enthaltende Kanäle mit PLCβ- Isoenzymen verbindet und beide mit dem Aktin-Zytoskelett verknüpft, wodurch die Verteilung und Regulation der Kanäle moduliert werden könnte (Tang et al., 2000). Die entfernt verwandten Ca2+-Kanalproteine TRPV5 und TRPV6 binden ebenfalls über eine konservierte Sequenz im C-Terminus spezifisch mit Hilfsproteinen, in diesem Fall Annexin2 und S100A10, die eine entscheidende Rolle beim Transport („routing“) von TRPV5 und TRPV6 zur Plasmamembran spielen (van de Graaf et al., 2003).

Auch der Zustand des Aktin-Zytoskeletts selbst hat einen Einfluss auf den IP3R-TRPC-Komplex.

Für G-Proteine wiederum liegen Hinweise auf eine direkte Interaktion mit Cytoskelettproteinen vor (van Huizen et al., 1998). Als erster Ansatz wurde die Bindung an das Drosophila Gerüstprotein INAD untersucht. Dabei war eine Coimmunpräzipitation mit TRPC1, 4 und 5 möglich, jedoch nicht mit TRPC3, 6 und 7. Eine Bindung an TRPC2 wurde nicht untersucht (Goel et al., 2002). Daher wurde vorgeschlagen, dass auch in Wirbeltieren PDZ-Domänen enthaltende Proteine eine Verbindungsstelle für die Bildung eines Signalkomplexes sowie für die korrekte Lokalisation von TRPC-Proteinen anbieten. TRPC4 und TRPC5 binden über ihren C-Terminus in HEK293-Zellen und im Gehirn erwachsener Mäuse an die erste PDZ-Domäne des Na+-H+-Austausch-regulierenden- Faktors („Na+-H+-exchange regulatory factor“, NHERF), welcher ebenfalls an die endogene PLC-β bindet. NHERF ist ein zwei PDZ-Domänen-enthaltendes Protein, das mit dem Cytoskelett über Interaktionen mit Mitgliedern der Ezrin/Radixin/Moesin-Familie assoziiert. Es ist also möglich, das NHERF TRPC4- und TRPC5-enthaltende Kanäle mit PLCβ- Isoenzymen verbindet und beide mit dem Actincytoskelett verknüpft, wodurch die Verteilung und Regulation der Kanäle moduliert werden könnte (Tang et al., 2000). Die entfernt Ca2+- Kanalproteine TRPV5 und TRPV6 assoziieren ebenfalls über eine konservierte Sequenz im C-Terminus spezifisch mit Hilfsproteinen, in diesem Fall Annexin 2 und S100A10, die eine entscheidende Rolle beim Transport („routing“) von TRPV5 und TRPV6 zur Plasmamembran spielen (van de Graaf et al., 2003).

Auch der Zustand des Actincytoskeletts selbst hat einen Einfluss auf den IP3R-TRPC-Komplex.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[3.] Slo/Fragment 016 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:57:50 Hindemith
Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schäfer 2004, Slo, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 16, Zeilen: 1-23
Quelle: Schäfer_2004
Seite(n): 45, 46, Zeilen: 45: 30ff - 46: 1ff
[Die Kopplung zwischen dem IP3RII mit hTRPC1 in Blutplättchen wurde] durch die Stabilisierung des kortikalen Aktin-Zytoskeletts verhindert, wohingegen die gleichen Reagenzien in HEK293-Zellen zur Internalisierung von hTRPC3 führten, die Bindung zum IP3R jedoch nicht beeinflussten (Lockwich et al., 2001; Rosado & Sage, 2001). Die Kopplung des IP3R an hTRPC1 in Blutplättchen fand nur statt, wenn die intrazellulären Ca2+-Speicher direkt oder durch Rezeptorstimulation entleert waren, und wurde durch Wiederauffüllen der Speicher gelöst (Rosado & Sage, 2001; Rosado et al., 2002). Verschiedene TRPC-Proteine werden also über verschiedene Mechanismen reguliert, wobei sich das Kopplungsmodell und das sekretionsähnliche Modell gegenseitig ergänzen anstatt ausschließen. Der Mechanismus kann darüber hinaus auch vom Zelltyp und spezifisch exprimierten Adaptermolekülen beeinflusst werden.

Die Interaktion zwischen dem IP3R und TRPC3 in HEK293-Zellen kann zwar durch eine Modifikation des Zytoskeletts nicht unterbunden werden, jedoch kommt es zur Internalisierung der TRPC3-IP3R-Komplexe nach Bildung einer festen Aktinschicht unter der Plasmamembran. Daher könnte es zu einer sekretionsähnlichen Aktivierung der Kationenströme kommen, indem die durch feste Bindung an den IP3R konstitutiv aktiven TRPC3-Kanäle nach Rezeptorstimulation in die Plasmamembran transportiert werden (Lockwich et al., 2001). Die verschiedenen Modelle zur Aktivierung rezeptorgesteuerter Ca2+-Kanäle sind demnach nicht strikt getrennt, sondern stellen Grenzfälle dar, für die es zahlreiche Mischfälle gibt. Je nachdem wie der TRPC-Kanal zusammengesetzt ist und wie stark die Bindung der beteiligten TRPC-Proteine an den IP3R, an CaM (Calmodulin), das Aktin-Zytoskelett und an Adapterproteine ist, können die resultierenden Kanäle auf unterschiedliche Weise reguliert werden, wobei verschiedene Wege sich überschneiden, ergänzen oder parallel verlaufen können.

Die Kopplung zwischen dem IP3R II mit hTRPC1 in Blutplättchen wurde durch die Stabilisierung des kortikalen Actincytoskeletts verhindert, wohingegen die gleichen Reagenzien in HEK293-Zellen zur Internalisierung von hTRPC3 führten, die Bindung zum IP3R jedoch nicht beeinflussten (Rosado & Sage, 2001; Lockwich et al., 2001). Die Kopplung des IP3R an hTRPC1 in Blutplättchen fand nur statt, wenn die intrazellulären Ca2+-

[Seite 46]

Speicher direkt oder durch Rezeptorstimulation entleert waren, und wurde durch Wiederauffüllen der Speicher gelöst (Rosado & Sage, 2001; Rosado et al., 2002). Verschiedene TRPC-Proteine scheinen also über verschiedene Mechanismen reguliert zu werden, wobei sich das Kopplungsmodell und des sekretionsähnliche Modell gegenseitig ergänzen anstatt auszuschließen. Der Mechanismus kann darüber hinaus auch vom Zelltyp und spezifisch exprimierten Adaptermolekülen beeinflusst werden.

Die Interaktion zwischen dem IP3R und TRPC3 in HEK293-Zellen kann zwar durch eine Modifikation des Cytoskeletts nicht unterbunden werden, jedoch kommt es zur Internalisierung der TRPC3-IP3R-Komplexe nach Bildung einer festen Actinschicht unter der Plasmamembran. Daher könnte es zu einer sekretionsähnlichen Aktivierung der Kationenströme kommen, indem die durch feste Bindung an den IP3R konstitutiv aktiven TRPC3-Kanäle nach Rezeptorstimulation in die Plasmamembran transportiert werden (Lockwich et al., 2001). Die verschiedenen Modelle zur Aktivierung rezeptorgesteuerter Ca2+-Kanäle sind demnach nicht strikt getrennt, sondern stellen Grenzfälle dar, für die es zahlreiche Mischfälle gibt. Je nachdem wie der TRPC-Kanal zusammengesetzt ist und wie stark die Bindung der beteiligten TRPC-Proteine an den IP3R, an CaM, das Actincytoskelett und an Adapterproteine ist, können die resultierenden Kanäle auf unterschiedliche Weise reguliert werden, wobei verschiedene Wege sich überschneiden, ergänzen oder parallel verlaufen können.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[4.] Slo/Fragment 032 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 20:57:13 WiseWoman
Fragment, Gesichtet, KeineWertung, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schäfer 2004, Slo

Typus
KeineWertung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 32, Zeilen: 1-5
Quelle: Schäfer_2004
Seite(n): 53, Zeilen: 15ff
2.3 Puffer und Lösungen

Alle Puffer, Lösungen und Medien werden mit Reinstwasser angesetzt. Puffer und Lösungen für molekular- und mikrobiologische Arbeiten sowie die Zellkultur werden für 30 Min bei 121 °C autoklaviert oder sterilfiltriert. Die Lagerung erfolgt, wenn nicht anders angegeben, bei RT (Raumtemperatur).

5.6 Puffer, Medien und Lösungen

Alle Lösungen sind, soweit nicht anders angegeben mit Reinstwasser angesetzt. Puffer und Lösungen für molekular- und mikrobiologische Arbeiten, sowie Lösungen und Puffer für die Zellkultur werden für 30 Min bei 121 °C autoklaviert oder sterilfiltriert. [...] Die Lagerung erfolgt, wenn nicht anders angegeben, bei Raumtemperatur.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith), WiseWoman

[5.] Slo/Fragment 050 05 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 20:36:43 WiseWoman
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schäfer 2004, Slo

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 50, Zeilen: 5-8
Quelle: Schäfer_2004
Seite(n): 73, Zeilen: 3-6
3.1.8 Plasmidpräparation über Ionenaustauschersäulen

Zur Isolierung hochreiner Plasmid-DNA für Sequenzierungen oder Transfektionen wurden käuflich erworbene Maxi-, Midi- und Minipräparations-„Kits“ der Firmen Macherey-Nagel oder Qiagen bezogen und nach Herstellerangaben verwendet.

6.1.14 Plasmidpräparation über Ionenaustauschersäulen

Zur Isolierung hochreiner Plasmid-DNA für Sequenzierungen oder Transfektionen wurden käuflich erworbene Maxi-, Midi- und Minipräparations-„Kits“ der Firmen Macherey-Nagel oder Qiagen bezogen und nach Herstellerangaben verwendet.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[6.] Slo/Fragment 050 25 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 20:36:15 WiseWoman
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schäfer 2004, Slo

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 50, Zeilen: 25-29
Quelle: Schäfer_2004
Seite(n): 73, Zeilen: 7-12
3.1.10 Fällen von DNA

Die zu fällende DNA wird vorgelegt und, falls nötig, mit Wasser auf mindestens 50 μl aufgefüllt. Zur Präzipitation wird die Lösung mit 1/10 Volumen 3 M NaOAc/HOAc pH = 4.7 und 2.5 x Volumen kaltem 100 % Ethanol versetzt. Die Mischung wird zunächst für 1 h bei –70 °C inkubiert und anschließend für mindestens 30 Min bei 14000 rpm [und 4 °C zentrifugiert.]

6.1.15 Fällen von DNA

Die zu fällende DNA wird vorgelegt und, falls nötig, mit Wasser auf mindestens 50 μl aufgefüllt. Zur Präzipitation wird die Lösung mit 1/10 Volumen 3 M M NaOAc/HOAc pH = 4.7 und 2.5 x Volumen kaltem 100 % Ethanol versetzt. Die Mischung wird zunächst für 1 h bei –70 °C inkubiert und anschließend für mindestens 30 Min bei 14000 rpm und 4 °C zentrifugiert.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Fortsetzung auf der nächsten Seite.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[7.] Slo/Fragment 051 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 20:30:56 WiseWoman
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schäfer 2004, Slo

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 51, Zeilen: 1-4
Quelle: Schäfer 2004
Seite(n): 73, Zeilen: 12-15
Die ausgefallene DNA wird zweimal mit kaltem 70 % Ethanol gewaschen und im Vakuum für 5 – 10 Min getrocknet. Bei Bedarf wird die DNA schließlich in dem gewünschten Puffer durch Inkubation für 10 – 15 Min bei 65 °C gelöst oder zur Sequenzierung an MWG BIOTECH geschickt. Die ausgefallene DNA wird zweimal mit kaltem 70 % Ethanol gewaschen und im Vakuum für 5 – 10 Min getrocknet. Bei Bedarf wird die DNA schließlich in dem gewünschten Puffer durch Inkubation für 10 – 15 Min bei 65 °C gelöst oder zur Sequenzierung an MWG BIOTECH geschickt.
Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Die Übernahme beginnt auf der Vorseite: Slo/Fragment 050 25.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[8.] Slo/Fragment 058 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 20:25:03 WiseWoman
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schäfer 2004, Slo

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 58, Zeilen: 1-5
Quelle: Schäfer 2004
Seite(n): 93, Zeilen: 1-5
3.2.7 Entfernung membrangebundener Antikörper

Zur Entfernung von auf Membranen gebundenen Antikörpern („Stripping“) wird der Blot 30 Min mit Stripping-Puffer bei 70 °C unter leichtem Schütteln inkubiert. Nach intensivem Waschen mit PBS-T oder TBS-T (min. sechsmal 15 Min, auch üN bei 4 °C möglich) kann eine erneute immunologische Detektion durchgeführt werden.

6.4.6 Entfernung membrangebundener Antikörper

Zur Entfernung von auf Membranen gebundenen Antikörpern („Stripping“) wird der Blot 30 Min mit Stripping-Puffer bei 70 °C unter leichtem Schütteln inkubiert. Nach intensivem Waschen mit PBS-T oder TBS-T (min. sechsmal 15 Min, auch üN bei 4 °C möglich) kann eine erneute immunologische Detektion durchgeführt werden.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[9.] Slo/Fragment 064 25 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 20:17:42 WiseWoman
Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schäfer 2004, Slo, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 64, Zeilen: 25-29
Quelle: Schäfer 2004
Seite(n): 87, Zeilen: 3-7
3.3.4.3 Transiente Transfektion von COS-7 Zellen (Seed & Aruffo, 1987)

Die transiente Transfektion von COS-M7 erfolgt mittels DEAE-Dextran (modifiziert nach einer persönlichen Mitteilung von Brian Seed). Die Zellen werden einen Tag vor der Transfektion so geteilt, dass sie am Tag der Transfektion zu etwa 70 – 80 % konfluent sind.

6.3.3 Transiente Transfektion von COS-M6-Zellen (Seed & Aruffo, 1987)

Die Transiente Transfektion von COS-M6 erfolgt mittels DEAE-Dextran (modifiziert nach einer persönlichen Mitteilung von Brian Seed). Die Zellen werden einen Tag vor der Transfektion so geteilt, dass sie am Tag der Transfektion zu etwa 70 – 80 % konfluent sind.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Die "persönliche Mitteilung" erging offenbar nicht an den Autor der Dissertation.

Fortsetzung auf der nächsten Seite: Slo/Fragment 065 01.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[10.] Slo/Fragment 065 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 20:14:47 WiseWoman
Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schäfer 2004, Slo, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 65, Zeilen: 1-7
Quelle: Schäfer 2004
Seite(n): 87, Zeilen: 8-13
Die Zellen einer 140 mm Schale werden mit 10 ml Transfektionsmedium (DMEM, 10 % NU-Serum, 400 μg/ml DEAE-Dextran, 100 μM Chloroquin, 10 bis 20 μg Gesamt- DNA) versetzt und für 4 h bei 37 °C inkubiert. Anschließend erfolgt für 2 Min ein DMSO-Schock (10 ml PBS, 10 % (v/v) DMSO). Die Zellen werden im Kulturmedium (50 μg Gms/ml) weiterkultiviert. Nach einem Tag wird das Medium gewechselt und nach 48-72 h nach der Transfektion die Immunpräzipitation oder die Immunfluoreszenzmikroskopie durchgeführt. Die Zellen einer 140 mm Schale werden mit 10 ml Transfektionsmedium (DMEM, 10 % NU-Serum, 400 μg/ml DEAE-Dextran, 100 μM Chloroquin, 10 bis 20 μg Gesamt-DNA) versetzt und für 3 h bei 37 °C inkubiert. Anschließend erfolgt für 2 Min ein DMSO-Schock (10 ml PBS, 10 % (v/v) DMSO). Die Zellen werden in [sic] Kulturmedium (50 μg Gms/ml) weiterkultiviert. Nach einem Tag wird das Medium gewechselt und nach zwei oder drei Tagen die Immunpräzipitation oder die Immunfluoreszenzmikroskopie durchgeführt.
Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Die Übernahme beginnt auf der Vorseite: Slo/Fragment 064 25.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[11.] Slo/Fragment 082 06 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:54:20 WiseWoman
Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schäfer 2004, Slo, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 82, Zeilen: 6-11
Quelle: Schäfer 2004
Seite(n): 44, 45, Zeilen: 44: letzte 2 Zeilen - 45: 1-3
Aus Vorarbeiten zu den Proteinen der TRPC Familie wurde antizipierbar, dass neben einer Ca2+-abhängigen kompetitiven Regulation durch IP3-Rezeptoren und Calmodulin auch eine Steuerung durch andere Proteine möglich ist, die das Signal vom Oberflächenrezeptor oder vom Ca2+-Speicher zum TRPC-Kanal leiten. Dazu können Adapterproteine ebenso wie das Aktin-Zytoskelett gehören, die eine korrekte Lokalisation der TRPC-Kanäle ermöglichen. Neben einer Ca2+-abhängigen kompetetiven Regulation durch IP3-Rezeptoren und Calmodulin ist auch eine Steuerung durch andere Proteine denkbar, die das Signal vom

[Seite 45]

Oberflächenrezeptor oder vom Ca2+-Speicher zum TRPC-Kanal leiten. Dazu können Adapterproteine ebenso wie das Actincytoskelett gehören, die eine korrekte Lokalisation der TRPC-Kanäle ermöglichen.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt, obwohl "Vorarbeiten" erwähnt werden.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[12.] Slo/Fragment 082 19 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:54:52 WiseWoman
Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schäfer 2004, Slo, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 82, Zeilen: 19-26
Quelle: Schäfer 2004
Seite(n): 168, Zeilen: 9ff
Adapterproteine haben keine intrinsische katalytische oder signalgebende Aktivität, aber sie besitzen Motive und Domänen, die in der Lage sind, Protein-Protein- und Protein-Lipid-Wechselwirkungen zu vermitteln. Durch die zahlreichen Interaktionen, die durch Adaptoren stabilisiert werden, wird der Aufbau von großen Signalkomplexen möglich. Diese ermöglichen wiederum die Aktivierung von wichtigen Effektoren, einschließlich der Phospholipase γ (PLCγ) und der Phospholipase β (PLCβ), der Phosphatidylinosit-3-OH-Kinase (PI3-K) und Guanin-Nukleotid-Austauschfaktoren (GEF), die extrazelluläre Signale für die Signalleitung („signaling“) von kleinen [GTPasen (G-Proteinen), die Reorganisation des Zytoskeletts und die Genexpression, weiterleiten.] Adapterproteine besitzen keine intrinsische katalytische Aktivität, aber sie besitzen Motive und Domänen, die in der Lage sind, Protein-Protein- und Protein-Lipid-Wechselwirkungen zu vermitteln. Durch die zahlreichen Interaktionen, die durch Adaptoren stabilisiert werden, wird der Aufbau von großen Signalkomplexen möglich. Diese ermöglichen wiederum die Aktivierung von wichtigen Effektoren einschließlich der Phospholipase γ (PLCγ), der Phosphatidylinosit-3-OH-Kinase (PI3-K) und Guanin-Nukleotid-Austauschfaktoren (GEF), die extrazelluläre Signale an die Signalleitung („signaling“) von kleinen GTPasen (G-Proteinen), die Reorganisation des Cytoskeletts, die Genexpression und letztlich an die Lymphocytenaktivierung und –funktionen koppeln.
Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[13.] Slo/Fragment 083 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:52:11 WiseWoman
Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schäfer 2004, Slo, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 83, Zeilen: 1-7
Quelle: Schäfer 2004
Seite(n): 168, Zeilen: 12ff
[Diese ermöglichen wiederum die Aktivierung von wichtigen Effektoren, einschließlich der Phospholipase γ (PLCγ) und der Phospholipase β (PLCβ), der Phosphatidylinosit-3-OH-Kinase (PI3-K) und Guanin-Nukleotid-Austauschfaktoren (GEF), die extrazelluläre Signale für die Signalleitung („signaling“) von kleinen] GTPasen (G-Proteinen), die Reorganisation des Zytoskeletts und die Genexpression, weiterleiten. Die Modulation der Funktion eines Proteins durch Adaptermoleküle kann auf zwei verschiedenen Wegen erfolgen. Einerseits kann die Wirkungsweise direkt manipuliert werden, indem durch den Adapter Bindestellen blockiert oder zwei Proteine in räumliche Nähe gebracht werden. Andererseits können Adaptermoleküle die Lokalisation eines Enzyms, Transkriptionsfaktors oder Kanalproteins beeinflussen und so das Zielprotein regulieren. Diese ermöglichen wiederum die Aktivierung von wichtigen Effektoren einschließlich der Phospholipase γ (PLCγ), der Phosphatidylinosit-3-OH-Kinase (PI3-K) und Guanin-Nukleotid-Austauschfaktoren (GEF), die extrazelluläre Signale an die Signalleitung („signaling“) von kleinen GTPasen (G-Proteinen), die Reorganisation des Cytoskeletts, die Genexpression und letztlich an die Lymphocytenaktivierung und –funktionen koppeln. Die Modulation der Funktion eines Proteins durch Adaptermoleküle kann auf zwei verschiedenen Wegen erfolgen. Einerseits kann die Wirkungsweise direkt manipuliert werden, indem durch den Adapter Bindestellen blockiert oder zwei Proteine in räumliche Nähe gebracht werden. Andererseits können Adaptermoleküle die Lokalisation eines Enzyms, Transkriptionsfaktors oder Kanalproteins beeinflussen und so das Zielprotein regulieren.
Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[14.] Slo/Fragment 086 02 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:42:28 WiseWoman
Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schäfer 2004, Slo, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 86, Zeilen: 2-8
Quelle: Schäfer_2004
Seite(n): 46, Zeilen: 13-19
Als ein weiterer Erklärungsansatz dienen die verschiedenen Modelle zur Aktivierung rezeptorgesteuerter Ca2+-Kanäle, welche demnach nicht strikt getrennt, sondern Grenzfälle darstellen, für die es zahlreiche Mischfälle gibt. Je nachdem wie der TRPC-Kanal zusammengesetzt ist und wie stark die Bindung der beteiligten TRPC-Proteine an den IP3R, an CaM, das Aktin-Zytoskelett und an Adapterproteine ist, können die resultierenden Kanäle auf unterschiedliche Weise reguliert werden, wobei sich verschiedene Wege überschneiden, ergänzen oder parallel verlaufen können. Die verschiedenen Modelle zur Aktivierung rezeptorgesteuerter Ca2+-Kanäle sind demnach nicht strikt getrennt, sondern stellen Grenzfälle dar, für die es zahlreiche Mischfälle gibt. Je nachdem wie der TRPC-Kanal zusammengesetzt ist und wie stark die Bindung der beteiligten TRPC-Proteine an den IP3R, an CaM, das Actincytoskelett und an Adapterproteine ist, können die resultierenden Kanäle auf unterschiedliche Weise reguliert werden, wobei verschiedene Wege sich überschneiden, ergänzen oder parallel verlaufen können.
Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[15.] Slo/Fragment 086 25 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:44:26 WiseWoman
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schäfer 2004, Slo

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 86, Zeilen: 25-28
Quelle: Schäfer 2004
Seite(n): 46, Zeilen: 3-6
Verschiedene TRPC-Proteine scheinen also über verschiedene Mechanismen reguliert zu werden, wobei sich das Kopplungsmodell und das sekretionsähnliche Modell gegenseitig ergänzen anstatt auszuschließen. Der Mechanismus kann darüber hinaus auch vom Zelltyp und spezifisch exprimierten Adaptermolekülen beeinflusst werden. Verschiedene TRPC-Proteine scheinen also über verschiedene Mechanismen reguliert zu werden, wobei sich das Kopplungsmodell und des [sic] sekretionsähnliche Modell gegenseitig ergänzen anstatt auszuschließen. Der Mechanismus kann darüber hinaus auch vom Zelltyp und spezifisch exprimierten Adaptermolekülen beeinflusst werden.
Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Dies ist der letzte Abschnitt der untersuchten Arbeit vor der Zusammenfassung.

Sichter
(Hindemith) Schumann

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