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Quelle:Sm/Pichler und Huber 1998

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Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Raimund H. T. Pichler, Kurt Huber
Titel    Das Renin-Angiotensin-System und dessen pharmakologische Beeinflussung durch Angiotensin II-Rezeptorblocker bei kardiovaskulären und renalen Erkrankungen
Zeitschrift    Journal für Kardiologie - Austrian Journal of Cardiology
Ort    Gablitz
Verlag    Krause & Pachernegg GmbH, Verlag für Medizin und Wirtschaft
Jahr    1998
Nummer    5 (12)
Seiten    515-529
URL    http://www.kup.at/kup/pdf/469.pdf

Literaturverz.   

nein
Fußnoten    nein
Fragmente    4


Fragmente der Quelle:
[1.] Sm/Fragment 004 21 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2013-01-19 22:15:04 Guckar
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Pichler und Huber 1998, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sm

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 4, Zeilen: 21-30
Quelle: Pichler und Huber 1998
Seite(n): 515, Zeilen: 0
Das RAS spielt eine wesentliche Rolle in der Pathophysiologie verschiedener kardiovaskulärer Erkrankungen, wie z. B. bei der Hypertonie, der koronaren Herzkrankheit (KHK), oder der ischämischen oder dilatativen Kardiomyopathie (Griendling et al., 1993), sowie in der Genese von renalen Erkrankungen, wie z. B. der diabetischen Nephropathie (Gavras et al., 1993), der Glomerulosklerose (Lassegue et al., 1994; Wolf et al., 1996), der interstitiellen Fibrose (Edigo et al., 1996; Johnson et al., 1992) , oder des Cyclosporinschadens (Pichler et al., 1995). Die wichtigsten Wirkungen des RAS, wie z.B. Vasokonstriktion, Proliferation und Migration verschiedener Zelltypen, prokoagulatorische/antifibrinolytische Effekte und die Förderung der adrenergen Neurotransmission können durch Ang II-Aktivierung, durch Bradykinin- Hemmung, oder [durch eine Kombination beider Mechanismen erklärt werden (Dzau et al., 1994; Morishita et al., 1992; Lüscher et al., 1993).]

18. Dzau VJ, Re R. Tissue angiotensin system in cardiovascular medicine: a paradigm shift? Circulation (1994); 89: 493–8.

21. Edigo J. Vasoactive hormones and renal sclerosis. Kidney Int (1996); 49: 578–97.

28. Gavras I, Gavras H. Angiotensin II-possible adverse effects on arteries, heart, brain, and kidney: experimental, clinical, and epidemiologic evidence. In: Robertson J, Nicholls M (eds.). The renin angiotensin system. Gower Medical Publishing, London (1993); 401–11.

32. Griendling KK, Murphy TJ, Alexander RW. Molecular biology of the renin-angiotensin system. Circulation (1993); 87: 1816–28.

46. Johnson RJ, Alpers CE, Yoshimura A, Lombardi D, Pritzl P, Floege J, Schwartz SM. Renal injury from angiotensin II mediated hypertension. Hypertension (1992); 19: 464–74.

51. Lassegue B, Griendling K, Alexander R. Molecular biology of angiotensin II receptors. In: Saavedra J, Timmermanns P (eds.). Angiotensin II receptors. Plenum Press, New York (1994); 17–48.

56. Lüscher TF, Tanner FC. Endothelial regulation of vascular tone and growth. Am J Hypertens (1993); 6: 283S–293S.

61. Morishita R, Hagaki J, Miyazaki M et al. Possible role of the vascular renin angiotensin Munzenmaier DH, Grenne AS. Opposing actions of angiotensin II on microvascular growth and arterial blood pressure. Hypertension (1996); 27: 760-5 [sic!]

68. Pichler RH, Franceschini N, Young BA, Hugo C, Andoh TF, Burdmann EA, Shankland SJ, Alpers CE, Bennett WM, Couser WG, Johnson RJ. Pathogenesis of cyclosporine nephropathy: Roles of angiotensin II and osteopontin. J Am Soc Nephrol (1995); 6: 1186–96.

107. Wolf G, Neilson E. From converting enzyme inhibition to angiotensin II receptor blockade: New insight on angiotensin Il receptor subtypes in the kidney. Exp Nephrol (1996); 4: 8–19.

108. Wolf G, Stahl R. Angiotensin-II-Wirkungen an der Niere: mehr als ein Vasokonstriktor. Deutsches Ärzteblatt (1996); 93: 47–57.

Das Renin-Angiotensin-System (RAS) spielt eine wesentliche Rolle in der Pathophysiologie verschiedener kardiovaskulärer Erkrankungen, wie z. B. bei der Hypertonie, der koronaren Herzkrankheit (KHK), oder der ischämischen oder dilatativen Kardiomyopathie [1], sowie in der Genese von renalen Erkrankungen, wie z. B. der diabetischen Nephropathie [2], der Glomerulosklerose [3–5], der interstitiellen Fibrose [6, 7] oder des Cyclosporinschadens [8]. Die wichtigsten Wirkungen des RAS, wie z.B. Vasokonstriktion, Proliferation und Migration verschiedener Zelltypen, prokoagulatorische/antifibrinolytische Effekte und die Förderung der adrenergen Neurotransmission können durch Ang II-Aktivierung, durch Bradykinin-Hemmung, oder durch eine Kombination beider Mechanismen erklärt werden [9–11].

1. Griendling KK, Murphy TJ, Alexander RW. Molecular biology of the renin-angiotensin system. Circulation 1993; 87: 1816–28.

2. Gavras I, Gavras H. Angiotensin II-possible adverse effects on arteries, heart, brain, and kidney: experimental, clinical, and epidemiologic evidence. In: Robertson J, Nicholls M (eds.). The renin angiotensin system. Gower Medical Publishing, London 1993; 401–11.

3. Lassegue B, Griendling K, Alexander R. Molecular biology of angiotensin II receptors. In: Saavedra J, Timmermanns P (eds.). Angiotensin II receptors. Plenum Press, New York 1994; 17–48.

4. Wolf G, Stahl R. Angiotensin-II-Wirkungen an der Niere: mehr als ein Vasokonstriktor. Deutsches Ärzteblatt 1996; 93: 47–57.

5. Wolf G, Neilson E. From converting enzyme inhibition to angiotensin II receptor blockade: New insight on angiotensin Il receptor subtypes in the kidney. Exp Nephrol 1996; 4: 8–19.

6. Edigo J. Vasoactive hormones and renal sclerosis. Kidney Int 1996; 49: 578–97.

7. Johnson RJ, Alpers CE, Yoshimura A, Lombardi D, Pritzl P, Floege J, Schwartz SM. Renal injury from angiotensin II mediated hypertension. Hypertension 1992; 19: 464–74.

8. Pichler RH, Franceschini N, Young BA, Hugo C, Andoh TF, Burdmann EA, Shankland SJ, Alpers CE, Bennett WM, Couser WG, Johnson RJ. Pathogenesis of cyclosporine nephropathy: Roles of angiotensin II and osteopontin. J Am Soc Nephrol 1995; 6: 1186–96.

9. Dzau VJ, Re R. Tissue angiotensin system in cardiovascular medicine: a paradigm shift? Circulation 1994; 89: 493–8.

10. Morishita R, Hagaki J, Miyazaki M et al. Possible role of the vascular renin angiotensin system in hypertension and vascular hypertrophy. Hypertension 1992; 19: 1162–7.

11. Lüscher TF, Tanner FC. Endothelial regulation of vascular tone and growth. Am J Hypertens 1993; 6: 283S–293S.

Anmerkungen

Wörtlich übereinstimmend ohne jede Kenntlichmachung; die Nennung der Quelle unterbleibt ebenso.

Mit Ausnahme der Bezifferung wurden die Literaturverweise identisch ins Literaturverzeichnis kopiert. Dabei ist Sm an einer Stelle ein Übertragungsfehler unterlaufen.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[2.] Sm/Fragment 005 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2013-01-19 22:16:37 Guckar
Fragment, Gesichtet, Pichler und Huber 1998, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sm, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 5, Zeilen: 1-14, 17-31
Quelle: Pichler und Huber 1998
Seite(n): 515-516, Zeilen: 0
[Die wichtigsten Wirkungen des RAS, wie z.B. Vasokonstriktion, Proliferation und Migration verschiedener Zelltypen, prokoagulatorische/antifibrinolytische Effekte und die Förderung der adrenergen Neurotransmission können durch Ang II-Aktivierung, durch Bradykinin- Hemmung, oder] durch eine Kombination beider Mechanismen erklärt werden (Dzau et al., 1994; Morishita et al., 1992; Lüscher et al., 1993).

1.7 Ang II als Effektormolekül beim RAS

Man unterscheidet zwischen einem zirkulierenden und einem gewebeständigen RAS. Im zirkulierenden RAS wird Angiotensinogen in der Leber produziert und durch Plasma-Renin in Angiotensin I (Ang I) übergeführt. Stimuli für die Reninsekretion aus den juxtaglomerulären Zellen sind u.a. die Reduktion des renalen Perfusionsdruckes, die Verminderung des Natriumchloridtransportes zum distalen Tubulus sowie ein erhöhter Sympathikotonus (Parmley et al., 1989). Ang I wird durch die Einwirkung des Angiotensin-Converting-Enzyms (ACE) zu Angiotensin II (Ang II) umgewandelt. Das Effektormolekül Ang II entfaltet dann seine Wirkungen über die Vermittlung von spezifischen Ang II-Rezeptoren, von denen bislang die Ang II-Rezeptoren Typ-1 (AT1-Rezeptor) und Typ-2 (AT2-Rezeptor) am besten charakterisiert sind (Bernstein et al, 1993; Timmermanns et al., 1993). Die unterschiedlichen Rezeptoren können von synthetischen Liganden gebunden und blockiert werden.

[...] Alle „klassischen“ Ang II Effekte (wie z. B.: Vasokonstriktion, Aldosteronfreisetzung, renale Natriumabsorption und kardiovaskuläre Hypertrophie) werden heute dem AT1-Rezeptor zugeschrieben (Dzau et al., 1993; Braam et al., 1996). Der AT1-Rezeptor gehört zur Familie der G-Protein gekoppelten Membranrezeptoren, hat 7 Transmembransegmente und hat ein Molekulargewicht von 65 kD. Das kodierende Gen liegt beim Menschen auf dem Chromosom 3 (Helin et al., 1997).

Über die Bedeutung des AT2-Rezeptors liegen erst wenige Erkenntnisse vor, obwohl ungefähr 2/3 aller Ang II-Rezeptoren im gesunden und insuffizienten Myokard AT2- Rezeptoren sind (Nozawa et al., 1994). In der Niere sind mehr als 90 % aller Rezeptoren vom AT1-Typ (Wolf et al., 1996). Das codierende Gen liegt beim Menschen auf dem X-Chromosom und die Homologie zum AT1-Rezeptor beträgt 34 % (Helin et al., 1997). AT2-Rezeptoren vermitteln die druckinduzierte Natriurese in einem Rattenmodell (Lo Met al., 1995) sowie die Induktion des Chemokines RANTES in glomerulären Endothelzellen in vivo und in ganzen Glomeruli in vivo (Wolf et al, 1996). Zusätzlich wurden AT2-Rezeptormediierte antiproliferative Effekte auf Koronarendothelzellen (Stoll et al., 1995), eine Hemmung der [Angiogenese und Vasodilatation bei der Ratte (Munzenmaier et al., 1996), sowie die Induktion von Apoptose (Yamada et al., 1996) beschrieben.]


6. Bernstein KE, Berk BC. The biology of angiotensin II receptors. Am J Kidney Dis (1993); 22: 745–54.

8. Braam B, Koomans H. Renal responses to antagonism of the reninangiotensin system. Curr Opin Nephrol Hypertens (1996); 5: 89–96.

18. Dzau VJ, Re R. Tissue angiotensin system in cardiovascular medicine: a paradigm shift? Circulation (1994); 89: 493–8.

19. Dzau VJ, Sasamura H, Hein L. Heterogeneity of angiotensin synthetic pathways and receptor subtypes: physiological and pharmacological implications. J Hypertens (1993); 11: S13–S18.

37. Helin K, Stoll M, Meffert S, Stroht U, Unger T. The role of Angiotensin receptors in cardiovascular disease. Ann Med (1997); 29: 23–9.

54. Lo M, Liu KL, Lantelme P, Sassard I. Subtype 2 of angiotensin II receptors controls pressure-natriuresis in rats. J Clin Invest (1995); 95: 1394–7.

56. Lüscher TF, Tanner FC. Endothelial regulation of vascular tone and growth. Am J Hypertens (1993); 6: 283S–293S.

61. Morishita R, Hagaki J, Miyazaki M et al. Possible role of the vascular renin angiotensin Munzenmaier DH, Grenne AS. Opposing actions of angiotensin II on microvascular growth and arterial blood pressure. Hypertension (1996); 27: 760-5 [sic!]

63. Nozawa Y, Haruno A, Oda N et al. Angiotensin II receptor subtypes in bovine and human ventricular myocardium. J Pharmacol Exp Ther (1994); 270: 566–71.

65. Parmley W. Pathophysiology and current therapy of congestive heart failure. J Am Coll Cardiol (1989); 13: 771–85.

86. Stoll M, Steckelings UM, Paul M, Bottari S, Metzger R, Unger T. The angiotensin AT2-receptor mediates inhibition of cell proliferation in coronary endothelial cells. J Clin Invest (1995); 95: 651–7.

94. Timmermanns PBWM, Wong PC, Chiu AT et al. Angiotensin II receptors amd [sic!] angiotensin II receptor antagonists. Pharmacol Rev 1993; 45: 205–51.

107. Wolf G, Neilson E. From converting enzyme inhibition to angiotensin II receptor blockade: New insight on angiotensin Il receptor subtypes in the kidney. Exp Nephrol (1996); 4: 8–19.

108. Wolf G, Stahl R. Angiotensin-II-Wirkungen an der Niere: mehr als ein Vasokonstriktor. Deutsches Ärzteblatt (1996); 93: 47–57.

109. Yamada T, Horiuchi M, Dzau V. Angiotensin II type 2 receptor mediates programmed cell death. Proc Natl Acad Sci (1996); 93: 156–60.

[Seite 515]

Die wichtigsten Wirkungen des RAS, wie z.B. Vasokonstriktion, Proliferation und Migration verschiedener Zelltypen, prokoagulatorische/antifibrinolytische Effekte und die Förderung der adrenergen Neurotransmission können durch Ang II-Aktivierung, durch Bradykinin-Hemmung, oder durch eine Kombination beider Mechanismen erklärt werden [9–11]. [...]

ANGIOTENSIN II-MEDIIERTE WIRKUNGEN DES RAS

Wirkmechanismen

Man unterscheidet zwischen einem zirkulierenden und einem gewebeständigen RAS. Im zirkulierenden RAS wird Angiotensinogen in der Leber produziert und durch Plasma-Renin in Angiotensin I (Ang I) übergeführt. Stimuli für die Reninsekretion aus den juxtaglomerulären Zellen sind u.a. die Reduktion des renalen Perfusionsdruckes, die Verminderung des Natriumchloridtransportes zum distalen Tubulus sowie ein erhöhter Sympathikotonus [12]. Ang I wird durch die Einwirkung des Angiotensin-Converting-Enzyms (ACE) zu Angiotensin II (Ang II) umgewandelt. Ang II entfaltet dann seine Wirkungen über die Vermittlung von spezifischen Ang II-Rezeptoren, von denen bislang die Ang II-Rezeptoren Typ-1 (AT1-Rezeptor) und Typ-2 (AT2-Rezeptor) am besten charakterisiert sind [13, 14].

Rezeptortypen

Die unterschiedlichen Rezeptoren können von spezifischen Liganden gebunden und blockiert werden. [...] Alle „klassischen“ Ang II Effekte (wie z. B.: Vasokonstriktion, Aldosteronfreisetzung, renale Natriumabsorption und kardiovaskuläre Hypertrophie) werden heute dem AT1-Rezeptor zugeschrieben [15, 16]. Der AT1-Rezeptor gehört zur Familie der G-Protein gekoppelten Membranrezeptoren, hat 7 Transmembransegmente und hat ein Molekulargewicht von 65 kD. Das codierende Gen liegt beim Menschen auf dem Chromosom 3 [17].

[Seite 516]

Über die Bedeutung des AT2-Rezeptors liegen erst wenige Erkenntnisse vor, obwohl ungefähr 2/3 aller Ang II-Rezeptoren im gesunden und insuffizienten Myokard AT2-Rezeptoren sind [18]. In der Niere sind mehr als 90 % aller Rezeptoren vom AT1-Typ [4]. Das codierende Gen liegt beim Menschen auf dem X-Chromosom und die Homologie zum AT1-Rezeptor beträgt 34 % [17]. AT2-Rezeptoren vermitteln die druckinduzierte Natriurese in einem Rattenmodell [19] sowie die Induktion des Chemokines RANTES in glomerulären Endothelzellen in vivo und in ganzen Glomeruli in vivo [5]. Zusätzlich wurden AT2-Rezeptormediierte antiproliferative Effekte auf Koronarendothelzellen [20], eine Angiogenese-Hemmung und Vasodilatation bei der Ratte [21], sowie die Induktion von Apoptose [22] beschrieben.


4. Wolf G, Stahl R. Angiotensin-II-Wirkungen an der Niere: mehr als ein Vasokonstriktor. Deutsches Ärzteblatt 1996; 93: 47–57.

5. Wolf G, Neilson E. From converting enzyme inhibition to angiotensin II receptor blockade: New insight on angiotensin Il receptor subtypes in the kidney. Exp Nephrol 1996; 4: 8–19.

9. Dzau VJ, Re R. Tissue angiotensin system in cardiovascular medicine: a paradigm shift? Circulation 1994; 89: 493–8.

10. Morishita R, Hagaki J, Miyazaki M et al. Possible role of the vascular renin angiotensin system in hypertension and vascular hypertrophy. Hypertension 1992; 19: 1162–7.

11. Lüscher TF, Tanner FC. Endothelial regulation of vascular tone and growth. Am J Hypertens 1993; 6: 283S–293S.

12. Parmley W. Pathophysiology and current therapy of congestive heart failure. J Am Coll Cardiol 1989; 13: 771–85.

13. Bernstein KE, Berk BC. The biology of angiotensin II receptors. Am J Kidney Dis 1993; 22: 745–54.

14. Timmermanns PBWM, Wong PC, Chiu AT et al. Angiotensin II receptors amd [sic!] angiotensin II receptor antagonists. Pharmacol Rev 1993; 45: 205–51.

15. Dzau VJ, Sasamura H, Hein L. Heterogeneity of angiotensin synthetic pathways and receptor subtypes: physiological and pharmacological implications. J Hypertens 1993; 11: S13–S18.

16. Braam B, Koomans H. Renal responses to antagonism of the reninangiotensin system. Curr Opin Nephrol Hypertens 1996; 5: 89–96.

17. Helin K, Stoll M, Meffert S, Stroht U, Unger T. The role of Angiotensin receptors in cardiovascular disease. Ann Med 1997; 29: 23–9.

18. Nozawa Y, Haruno A, Oda N et al. Angiotensin II receptor subtypes in bovine and human ventricular myocardium. J Pharmacol Exp Ther 1994; 270: 566–71.

19. Lo M, Liu KL, Lantelme P, Sassard I. Subtype 2 of angiotensin II receptors controls pressure-natriuresis in rats. J Clin Invest 1995; 95: 1394–7.

20. Stoll M, Steckelings UM, Paul M, Bottari S, Metzger R, Unger T. The angiotensin AT2-receptor mediates inhibition of cell proliferation in coronary endothelial cells. J Clin Invest 1995; 95: 651–7.

21. Munzenmaier DH, Grenne AS. Opposing actions of angiotensin II on microvascular growth and arterial blood pressure. Hypertension 1996; 27: 760–5.

22. Yamada T, Horiuchi M, Dzau V. Angiotensin II type 2 receptor mediates programmed cell death. Proc Natl Acad Sci 1996; 93: 156–60.

Anmerkungen

Fast vollständig wörtlich übereinstimmend ohne jede Kenntlichmachung; die Nennung der Quelle unterbleibt ebenso.

Mit Ausnahme der Bezifferung wurden die Literaturverweise identisch (inkl. eines Tippfehlers) ins eigene Literaturverzeichnis kopiert. Dabei ist Sm an einer Stelle ein Übertragungsfehler unterlaufen.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[3.] Sm/Fragment 006 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2013-01-19 22:19:28 Guckar
Fragment, Gesichtet, Pichler und Huber 1998, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sm, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 6, Zeilen: 1-35 (komplett)
Quelle: Pichler und Huber 1998
Seite(n): 516, 517, 518, Zeilen: 0
[Zusätzlich wurden AT2-Rezeptormediierte antiproliferative Effekte auf Koronarendothelzellen (Stoll et al., 1995), eine Hemmung der] Angiogenese und Vasodilatation bei der Ratte (Munzenmaier et al., 1996), sowie die Induktion von Apoptose (Yamada et al., 1996) beschrieben. Das Proteinprodukt vom c-mas Onkogen, ursprünglich für einen Ang-II Rezeptor gehalten, interferiert am ehesten mit der Ang-II assoziierten Signaltransduktion und ist wahrscheinlich kein eigener Rezeptor (Wolf et al., 1996). Ein aus der Ratte geklonter neuer Rezeptor, welcher keine Homologien zu AT1 und AT2-Rezeptoren hat, besitzt Bindungsdomänen sowohl für Ang II als auch für Vasopressin und wird in der Niere exprimiert (Ruiz-Opazo et al., 1995). Es gibt auch vermehrt Hinweise für einen spezifischen AT4-Rezeptor (Dulin et al., 1995). Andere Effektoren des RAS Ang II ist nicht das einzige aktive Peptid des RAS: Mehrere Ang II Spaltprodukte wie z. B.: Ang III, Ang IV und Ang II (1–7), sind ebenfalls biologisch aktiv (Ardaillou et al., 1997). Ang III hat ähnliche Eigenschaften wie Ang II, bindet auch an die gleichen Rezeptoren und scheint eine wichtige Rolle in der Gehirnphysiologie zu spielen (Ardaillou et al., 1997). Ang IV verfügt im Gegensatz dazu über eigene AT4-Rezeptoren und stimuliert die Synthese des Plasminogenaktivator-Inhibitors Typ-1 (PAI-1) sowie die renale und zerebrale Vasodilatation (Ardaillou et al., 1997).

Die Rolle von Ang IV in der vaskulären, renalen und zerebralen Vasodilatation ist noch nicht genau bekannt. Ang II (1–7) induziert die Bildung von NO (EDRF) und vasodilatatorischen Prostaglandinen und steigert die glomeruläre Filtrationsrate, die renale Harnproduktion, sowie die renale Natriumexkretion (Ardaillou et al., 1997). Intrakardiales RAS Ang II kann im menschlichen Myokard auch unter Umgehung der ACE-Wirkung aus Ang I entstehen, beispielsweise durch das Enzym Chymase (Urata et al., 1993). Andere mögliche Stimulatoren der Ang II-Generierung aus Ang I sind das „chymostatinsensitive Ang II-generating enzyme“ (CAGE) (Urata et al., 1995), welches der Chymase sehr ähnlich ist, und Kathepsin G. Ang II kann aber auch direkt aus Angiotensinogen durch die Einwirkung von Gewebeplasminogenaktivator (t-PA), Kathepsin G, Tonin und chymotrypsin- oder trypsinähnlichen Enzymen entstehen (Urata et al., 1995).

Vasokonstriktion durch Ang II wirkt einerseits durch direkte Aktion auf die glatten Muskelzellen und andererseits durch die Freisetzung von Endothelin und Noradrenalin vasokonstriktorisch (Lüscher et al., 1995). Die Zellproliferation und die Freisetzung von Ang II bewirkt über Stimulation von Proto-Onkogenen (c-myc, c-fos, c-jun u.a.m.) und die vermehrte Expression von Wachstumsfaktoren (basic fibroblast growth factor, bFGF; plated derived growth factor, PDGF; transforming growth factor beta-1, TGF-beta-1) die Proliferation (Hyperplasie) von glatten Muskelzellen und Fibroblasten, sowie die vermehrte Proteinsysnthese (Hypertrophie) in Myozyten (Itoh et al., 1993; Gibbons et al., 1992; Koibuchi et al., 1993; Schorb et al., 1993). Die prothrombotische/antifibrinolytische Wirkung [des Ang II erhöht die Expression des Plasminogen-Aktivator-Inhibitors Typ-1 (PAI-1) in Endothelzellen (Vaughan et al., 1995), glatten Muskelzellen (Van Leeuven et al., 1994) und in vivo (Ridker et al., 1993), und schwächt so das körpereigene System der Fibrinolyse (Nilsson et al., 1985).]


3. Ardaillou R. Active fragments of angiotensin II: enzymatic pathways of synthesis and biologic effects. Curr Opin Neophrol Hypertens (1997); 6: 28–34.

17. Dulin N, Madhun Z, Chang C, Berti-Matera L, Dickens D, Douglas J. Angiotensin IV receptors and signaling in opossum kidney cells. Am J Physiol (1995); 269: F644–F652.

29. Gibbons G, Pratt R, Dzau VJ. Vascular smooth muscle cell hypertrophy vs. hyperplasia. J Clin Invest (1992); 90: 456–61.

44. Itoh H, Mukoyama M, Pratt R, Gibbons G, Dzau VJ. Multiple autocrine factors modulate vascular smooth muscle cell growth in response to angiotensin II. J Clin Invest (1993); 91: 2268–74.

49. Koibuchi Y, Lee W, Gibbons G, Pratt R. Role of transforming growth factor-beta-1 in the cellular response to angiotensin II. Hypertension (1993); 21: 1046–50.

57. Lüscher TF. Endothelial dysfunction in atherosclerosis. J Myocard Ischemia (1995); 7: 15–20.

61. Morishita R, Hagaki J, Miyazaki M et al. Possible role of the vascular renin angiotensin Munzenmaier DH, Grenne AS. Opposing actions of angiotensin II on microvascular growth and arterial blood pressure. Hypertension (1996); 27: 760-5 [sic!]

62. Nilsson Im, Ljungner H, Tengborn L. Two different mechanisms in patients with venous thrombosis and defective fibrinolysis: low concentration of plasminogen activator or increased concentration of plasminogen activator inhibitor. Br Med J (1985); 290: 1453–5.

72. Ridker PM, Gaboury CL, Conlin PR et al. Stimulation of plasminogen activator inhibitor in vivo by infusion of angiotensin II –evidence of a potential interaction between the renin-angiotensin system and fibrinolytic function. Circulation (1993); 87: 1969–73.

76. Ruiz-Opazo N, Akimoto K, Herrera V. Identification of a novel dual angiotensin II/ vasopressin receptor on the basis of molecular recognition theory. Nature Med (1995); 1: 1074–81.

82. Schorb W, Booz G, Dostal D, Conrad K, Chang K, Baker K. Angiotensin II is mitogenic in neonatal rat cardiac fibroblasts. Circ Res (1993); 72: 1245–54.

86. Stoll M, Steckelings UM, Paul M, Bottari S, Metzger R, Unger T. The angiotensin AT2-receptor mediates inhibition of cell proliferation in coronary endothelial cells. J Clin Invest (1995); 95: 651–7.

95. Urata H, Boehm K, Philip A et al. Cellular localization and regional distribution of an angiotensin II-forming chymase in the heart. J Clin Invest (1993); 91: 1269–81.

96. Urata H, Nishimura H, Ganten D. Mechanisms of angio-tensin II formation in humans. Eur Heart J (1995); 16: 79–85.

98. Van Leeuven RTJ, Kol A, Andreotti F, Kluft C, Maseri A, Sperti G. Angiotensin II increases plasminogen activator inhibitor type I and tissue-type plasminogen activator messenger RNA in cultured rat aortic smooth muscle cells. Circulation (1994); 90: 362–8.

100. Vaughan DE, Lazos SA, Tong K. Angiotensin II regulates the expression of plasminogen activator inhibitor in cultured endothelial cells. J Clin Invest (1995); 95: 995–1001.

107. Wolf G, Neilson E. From converting enzyme inhibition to angiotensin II receptor blockade: New insight on angiotensin Il receptor subtypes in the kidney. Exp Nephrol (1996); 4: 8–19.

109. Yamada T, Horiuchi M, Dzau V. Angiotensin II type 2 receptor mediates programmed cell death. Proc Natl Acad Sci (1996); 93: 156–60.

[Seite 516]

Zusätzlich wurden AT2-Rezeptormediierte antiproliferative Effekte auf Koronarendothelzellen [20], eine Angiogenese-Hemmung und Vasodilatation bei der Ratte [21], sowie die Induktion von Apoptose [22] beschrieben.

[...]

Das Proteinprodukt vom c-mas Onkogen, ursprünglich für einen Ang-II Rezeptor gehalten, interferiert am ehesten mit der Ang-II assoziierten Signaltransduktion und ist wahrscheinlich kein eigener Rezeptor [5]. Ein aus der Ratte geklonter neuer Rezeptor, welcher keine Homologien zu AT1 und AT2-Rezeptoren hat, besitzt Bindungsdomänen sowohl für Ang II als auch für Vasopressin und wird in der Niere exprimiert [24]. Es gibt auch vermehrt Hinweise für einen spezifischen AT4-Rezeptor [25].

Andere Effektoren des RAS

Ang II ist nicht das einzige aktive Peptid des RAS: Mehrere Ang IISpaltprodukte wie z. B.: Ang III, Ang IV und Ang II(1–7), sind ebenfalls biologisch aktiv [26]. Ang III hat ähnliche Eigenschaften wie Ang II, bindet auch an die gleichen Rezeptoren und scheint eine wichtige Rolle in der Gehirnphysiologie zu spielen [26]. Ang IV verfügt im Gegensatz dazu über eigene AT4-Rezeptoren und stimuliert die Synthese des Plasminogenaktivator-Inhibitors Typ-1 (PAI-1) sowie die renale und zerebrale Vasodilatation [26]. Die Rolle von Ang IV in der vaskulären, renalen und zerebralen Physiologie ist noch nicht genau bekannt. Ang II(1–7) induziert die Bildung von NO (EDRF) und vasodilatatorischen Prostaglandinen und steigert die glomeruläre Filtrationsrate, die renale Harnproduktion, sowie die renale Natriumexkretion [26].

Intrakardiales RAS

Ang II kann im menschlichen Myokard auch unter Umgehung der ACE-Wirkung aus Ang I entstehen, beispielsweise durch das Enzym Chymase [27]. Andere mögliche Stimulatoren der Ang II-Generierung aus Ang I sind das „chymostatinsensitive Ang II-generating enzyme“ (CAGE) [28], welches der Chymase sehr ähnlich ist, und Kathepsin G. Ang II kann aber auch direkt aus Angiotensinogen durch die Einwirkung von Gewebeplasminogenaktivator (t-PA), Kathepsin G, Tonin und Chymotrypsin- oder Trypsinähnlichen Enzymen entstehen [28]. [...]

[Seite 517]

[...]

Vasokonstriktion

Ang II wirkt einerseits durch direkte Aktion auf die glatten Muskelzellen und andererseits durch die Freisetzung von Endothelin und Noradrenalin vasokonstriktorisch [45].

Zellproliferation

Ang II bewirkt über Stimulation von Proto-Onkogenen (c-myc, c-fos, c-jun u.a.m.) und die vermehrte Expression von Wachstumsfaktoren (basic fibroblast growth factor, bFGF; platelet derived growth factor, PDGF; transforming growth factor beta-1, TGF-beta-1) die Proliferation (Hyperplasie) von glatten Muskelzellen und Fibroblasten, sowie die vermehrte Proteinsysnthese (Hypertrophie) in Myozyten [46–49].

Prothrombotische/Antifibrinolytische Wirkung

Ang II erhöht die Produktion des Plasminogen-Aktivator-Inhibitors Typ-1 (PAI-1) in Endothelzellen [50], glatten Muskelzellen [51]

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und in vivo [52], und schwächt so das körpereigene Fibrinolysesystem [53].


5. Wolf G, Neilson E. From converting enzyme inhibition to angiotensin II receptor blockade: New insight on angiotensin Il receptor subtypes in the kidney. Exp Nephrol 1996; 4: 8–19.

20. Stoll M, Steckelings UM, Paul M, Bottari S, Metzger R, Unger T. The angiotensin AT2-receptor mediates inhibition of cell proliferation in coronary endothelial cells. J Clin Invest 1995; 95: 651–7.

21. Munzenmaier DH, Grenne AS. Opposing actions of angiotensin II on microvascular growth and arterial blood pressure. Hypertension 1996; 27: 760–5.

22. Yamada T, Horiuchi M, Dzau V. Angiotensin II type 2 receptor mediates programmed cell death. Proc Natl Acad Sci 1996; 93: 156–60.

24. Ruiz-Opazo N, Akimoto K, Herrera V. Identification of a novel dual angiotensin II/ vasopressin receptor on the basis of molecular recognition theory. Nature Med 1995; 1: 1074–81.

25. Dulin N, Madhun Z, Chang C, Berti-Matera L, Dickens D, Douglas J. Angiotensin IV receptors and signaling in opossum kidney cells. Am J Physiol 1995; 269: F644–F652.

26. Ardaillou R. Active fragments of angiotensin II: enzymatic pathways of synthesis and biologic effects. Curr Opin Neophrol Hypertens 1997; 6: 28–34.

27. Urata H, Boehm K, Philip A et al. Cellular localization and regional distribution of an angiotensin II-forming chymase in the heart. J Clin Invest 1993; 91: 1269–81.

28. Urata H, Nishimura H, Ganten D. Mechanisms of angio-tensin II formation in humans. Eur Heart J 1995; 16: 79–85.

45. Lüscher TF. Endothelial dysfunction in atherosclerosis. J Myocard Ischemia 1995; 7: 15–20.

46. Itoh H, Mukoyama M, Pratt R, Gibbons G, Dzau VJ. Multiple autocrine factors modulate vascular smooth muscle cell growth in response to angiotensin II. J Clin Invest 1993; 91: 2268–74.

47. Gibbons G, Pratt R, Dzau VJ. Vascular smooth muscle cell hypertrophy vs. hyperplasia. J Clin Invest 1992; 90: 456–61.

48. Koibuchi Y, Lee W, Gibbons G, Pratt R. Role of transforming growth factor-beta-1 in the cellular response to angiotensin II. Hypertension 1993; 21: 1046–50.

49. Schorb W, Booz G, Dostal D, Conrad K, Chang K, Baker K. Angiotensin II is mitogenic in neonatal rat cardiac fibroblasts. Circ Res 1993; 72: 1245–54.

50. Vaughan DE, Lazos SA, Tong K. Angiotensin II regulates the expression of plasminogen activator inhibitor in cultured endothelial cells. J Clin Invest 1995; 95: 995–1001.

51. Van Leeuven RTJ, Kol A, Andreotti F, Kluft C, Maseri A, Sperti G. Angiotensin II increases plasminogen activator inhibitor type I and tissue-type plasminogen activator messenger RNA in cultured rat aortic smooth muscle cells. Circulation 1994; 90: 362–8.

52. Ridker PM, Gaboury CL, Conlin PR et al. Stimulation of plasminogen activator inhibitor in vivo by infusion of angiotensin II – evidence of a potential interaction between the renin-angiotensin system and fibrinolytic function. Circulation 1993; 87: 1969–73.

53. Nilsson Im, Ljungner H, Tengborn L. Two different mechanisms in patients with venous thrombosis and defective fibrinolysis: low concentration of plasminogen activator or increased concentration of plasminogen activator inhibitor. Br Med J 1985; 290: 1453–5.

Anmerkungen

Weitgehend wörtlich übereinstimmend ohne jede Kenntlichmachung; die Nennung der Quelle unterbleibt ebenso.

Mit Ausnahme der Bezifferung wurden die Literaturverweise identisch ins eigene Literaturverzeichnis kopiert. Dabei ist Sm an einer Stelle ein Übertragungsfehler unterlaufen.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

[4.] Sm/Fragment 007 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2013-01-19 22:20:41 Guckar
Fragment, Gesichtet, Pichler und Huber 1998, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Sm, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 7, Zeilen: 1-6
Quelle: Pichler und Huber 1998
Seite(n): 517, 518, Zeilen: 0
[Die prothrombotische/antifibrinolytische Wirkung] des Ang II erhöht die Expression des Plasminogen-Aktivator-Inhibitors Typ-1 (PAI-1) in Endothelzellen (Vaughan et al., 1995), glatten Muskelzellen (Van Leeuven et al., 1994) und in vivo (Ridker et al., 1993), und schwächt so das körpereigene System der Fibrinolyse (Nilsson et al., 1985).

Diese kann zur Auslösung akuter koronarer Syndrome (instabile Angina, akuter Myokardinfarkt) führen, aber auch klinisch stumm verlaufen (Fuster et al., 1994).


26. Fuster V, Lewis A. Conner Memorial Lecture. Mechanisms leading to myocardial infarction: insights from studies of vascular biology. Circulation (1994); 90: 2126–46.

62. Nilsson Im, Ljungner H, Tengborn L. Two different mechanisms in patients with venous thrombosis and defective fibrinolysis: low concentration of plasminogen activator or increased concentration of plasminogen activator inhibitor. Br Med J (1985); 290: 1453–5.

72. Ridker PM, Gaboury CL, Conlin PR et al. Stimulation of plasminogen activator inhibitor in vivo by infusion of angiotensin II –evidence of a potential interaction between the renin-angiotensin system and fibrinolytic function. Circulation (1993); 87: 1969–73.

98. Van Leeuven RTJ, Kol A, Andreotti F, Kluft C, Maseri A, Sperti G. Angiotensin II increases plasminogen activator inhibitor type I and tissue-type plasminogen activator messenger RNA in cultured rat aortic smooth muscle cells. Circulation (1994); 90: 362–8.

100. Vaughan DE, Lazos SA, Tong K. Angiotensin II regulates the expression of plasminogen activator inhibitor in cultured endothelial cells. J Clin Invest (1995); 95: 995–1001.

[Seite 517]

Prothrombotische/Antifibrinolytische Wirkung

Ang II erhöht die Produktion des Plasminogen-Aktivator-Inhibitors Typ-1 (PAI-1) in Endothelzellen [50], glatten Muskelzellen [51]

[Seite 518]

und in vivo [52], und schwächt so das körpereigene Fibrinolysesystem [53]. Die erhöhte PAI-1- Synthese kommt wahrscheinlich durch Ang IV, ein Abbauprodukt von Ang II, und durch Vermittlung des AT4-Rezeptors zustande [54]. Ein vermindertes endogenes Fibrinolysepotential fördert nach spontaner Plaqueruptur oder anderen Gefäßverletzungen eine rasche lokale Thrombusbildung. Diese kann zur Auslösung akuter koronarer Syndrome (instabile Angina, akuter Myokardinfarkt) führen, aber auch klinisch stumm verlaufen [55].


50. Vaughan DE, Lazos SA, Tong K. Angiotensin II regulates the expression of plasminogen activator inhibitor in cultured endothelial cells. J Clin Invest 1995; 95: 995–1001.

51. Van Leeuven RTJ, Kol A, Andreotti F, Kluft C, Maseri A, Sperti G. Angiotensin II increases plasminogen activator inhibitor type I and tissue-type plasminogen activator messenger RNA in cultured rat aortic smooth muscle cells. Circulation 1994; 90: 362–8.

52. Ridker PM, Gaboury CL, Conlin PR et al. Stimulation of plasminogen activator inhibitor in vivo by infusion of angiotensin II – evidence of a potential interaction between the renin-angiotensin system and fibrinolytic function. Circulation 1993; 87: 1969–73.

53. Nilsson Im, Ljungner H, Tengborn L. Two different mechanisms in patients with venous thrombosis and defective fibrinolysis: low concentration of plasminogen activator or increased concentration of plasminogen activator inhibitor. Br Med J 1985; 290: 1453–5.

55. Fuster V, Lewis A. Conner Memorial Lecture. Mechanisms leading to myocardial infarction: insights from studies of vascular biology. Circulation 1994; 90: 2126–46.

Anmerkungen

Weitgehend wörtlich übereinstimmend ohne jede Kenntlichmachung; die Nennung der Quelle unterbleibt ebenso.

Mit Ausnahme der Bezifferung wurden die Literaturverweise identisch ins eigene Literaturverzeichnis kopiert.


Hiermit wird die in Sm/Fragment_004_21 begonnene und in Sm/Fragment_005_01 und Sm/Fragment_006_01 fortgesetzte Übernahme abgeschlossen.

Sichter
(Graf Isolan) Agrippina1

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