Fandom

VroniPlag Wiki

Quelle:To/Müller 2002

< Quelle:To

31.363Seiten in
diesem Wiki
Seite hinzufügen
Diskussion0

Störung durch Adblocker erkannt!


Wikia ist eine gebührenfreie Seite, die sich durch Werbung finanziert. Benutzer, die Adblocker einsetzen, haben eine modifizierte Ansicht der Seite.

Wikia ist nicht verfügbar, wenn du weitere Modifikationen in dem Adblocker-Programm gemacht hast. Wenn du sie entfernst, dann wird die Seite ohne Probleme geladen.

Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Eda Müller
Titel    Induktion und Regulation der Hämoxygenase-1 in humanen Hepatozyten
Ort    Berlin
Jahr    2002
Anmerkung    Zur Erlangung des akademischen Grades doctor medicinae (Dr. med.) vorgelegt der Medizinischen Fakultät Charité der Humboldt-Universität zu Berlin
URL    http://edoc.hu-berlin.de/dissertationen/mueller-eda-2002-09-20/METADATA/abstract.php?id=10491

Literaturverz.   

ja
Fußnoten    ja
Fragmente    10


Fragmente der Quelle:
[1.] To/Fragment 007 02 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-06-09 21:27:12 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Müller 2002, SMWFragment, Schutzlevel sysop, To, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 7, Zeilen: 2-21
Quelle: Müller 2002
Seite(n): 12, 13, Zeilen: 12: 25ff; 13: 2ff
Wie kein anderes Enzym reagiert die HO-1 extrem empfindlich auf verschiedene Stresssoren, wie z.B. Ischämie-/ Reperfusionsschäden (I/R), Hypoxie, Hyperoxie (Takahashi S et al., 1999), inflammatorische Zytokine (Amersi F et al., 1999; Kudo S et al., 1999; Rizzardini M et al., 1993; Terry CM et al., 1998), Endotoxin (Amersi F et al., 1999; Camhi SL et al., 1995; Pellacani A et al., 1998), Häm (Taylor JL et al., 1998; Vesely MJ et al., 1998), Metalle (Immenschuh S et al., 1995), Hypothermie, Hyperthermie (Shibahara S et al., 1987) sowie die portale Hypertension (Fernandez M et al., 1999). Der HO-1 wird eine bedeutende Rolle in der Stressantwort zugeschrieben, da Sequenzen von NF-κB, AP-1 und AP-2-Bindungen in der Promotorregion des humanen HO-1-Gens gefunden wurden (Camhi SL et al., 1995; Immenschuh S et al., 1998; Lavrovsky Y et al., 1994; Marks GS et al., 1988; Shan Y et al., 2000). Die Unterschiedlichkeit der HO-1-Induktoren legt verschiedene Regulationselemente für dieses Gen nahe. Zwei weitere regulatorische Elemente, NF-κB und AP-2, werden als wichtige regulierende Faktoren der Antwort der HO-1 auf oxidativen Stress, Zellschaden, Wachstum und Differenzierungsprozesse angesehen (Lavrovsky Y et al., 1994). Andere Proteine, die in der Entzündungsreaktion eine zentrale Rolle spielen, benutzen ebenfalls diese und weitere transkriptionelle Faktoren, NF-κB, AP-1 und HIF-1 wie z.B. NOS-2, welches ein bedeutende Rolle unter Stressbedingungen spielt (Liu Y et al., 1998; Willis D et al., 1996). Es wird angenommen, dass beispielweise HO-1 und bei NOS-2 in der Stressantwort auf Hypoxie und Sepsis miteinander interagieren (Bauer M et al., 1997; Carini R et al., 2000; Maines MD et al., 1997). Wie kein anderes Enzym, reagiert die HO-1 extrem empfindlich auf verschiedene Stresssoren, w.z.B. I/R, Hypoxie, Hyperoxie [110], inflammatorische Zytokine [5, 59, 96, 112], Endotoxin [5, 16, 92], Häm [111, 116], Metalle [43], Hypothermie, Hyperthermie [102] sowie die portale Hypertension [33] [Abb. 1]. Der HO-1 wird eine bedeutende Rolle in der Stressantwort zugeschrieben, da Sequenzen von NF-κB, AP-1 und AP-2 Bindungen in der Promotorregion des humanen HO-1 Gens gefunden wurden [16, 42, 61, 74, 101] [Abb. 1]. Die Unterschiedlichkeit der HO-1 Induktoren legt verschiedene Regulationslemente [sic] für dieses Gen nahe. Zwei weitere regulatorische Elemente, NF-κB und AP-2 werden als wichtige regulierende

[Seite 13]

Faktoren der Antwort der HO-1 auf oxidativen Stress, Zellschaden, Wachstum und Differenzierungsprozess angesehen [61]. Andere Proteine, die in der Enzündungsreaktion [sic] eine zentrale Rolle spielen, benutzen ebenfalls diese transkriptionellen Faktoren, NF-κB, AP-1 und HIF-1 w.z.B. NOS-2, welches eine bedeutende Rolle unter Stressbedingungen spielt [66, 117]. Es wird angenommen, dass HO-1 z.B. mit NOS-2 in der Stressantwort auf Hypoxie und Sepsis miteinander interagieren [10, 17, 72].


5 Amersi F, Buelow R, Kato H, Ke B, Coito AJ, Shen XY, Zhao D, Zaky J, Melinek J, Lassman CR, Kolls JK, Alam J, Ritter T,Volk HD, Farmer DG, Ghobrial RF, Busuttil RW, Kupiec-Weglinski JW. Upregulation of heme oxygenase-1 protects genetically fat Zucker rat livers from ischemia/reperfusion injury. J Clin Invest 1999;104(11):1631-9.

10 Bauer I, Vollmar B, Jaeschke H, Rensing H, Kraemer T, Larsen R, Bauer M. Transcriptional activation of heme oxygenase-1 and its functional significance in acetaminophen-induced hepatitis and hepatocellular injury in the rat. J Hepatol 2000;33(3):395-406.

16 Camhi SL, Alam J, Otterbein L, Sylvester SL, Choi A. Induction of heme oxygenase-1 gene expression by lipopolysaccharide is mediated by AP-1 activation. Am J Respir Cell Mol Biol 1995; 13:387-98.

17 Carini R, De Cesaris MG, Splendore R, Bagnati M, Albano E. Ischemic preconditioning reduces Na(+) accumulation and cell killing in isolated rat hepatocytes exposed to hypoxia. Hepatology 2000;31(1):166-72.

33 Fernandez M, Bonkovsky HL. Increased heme oxygenase-1 gene expression in liver cells and splanchnic organs from portal hypertensive rats. Hepatology 1999;29(6):1672-9.

42 Immenschuh S, Hinke V, Ohlmann A, Gifhorn-Katz S, Katz N, Jungermann K, Kietzmann T. Transcriptional activation of the haem oxygenase-1 gene by cGMP via a cAMP response element/activator protein -1 element in primary cultures of rat hepatocytes. Biochem J 1998;334(Pt1):141-6.

43 Immenschuh S, Iwahara S, Satoh H, Nell C, Katz N, Muller-Eberhard U. Expression of the mRNA of heme-binding protein 23 is coordinated with that of heme oxygenase-1 by heme and heavy metals in primary rat hepatocytes and hepatoma cells. Biochemistry 1995;34(41):13407-11.

59 Kudo S, Kawano K. Role of interleukin-1 beta in the modulations of cytochrome P450 and heme metabolism in rat liver. J Interferon Cytokine Res 1999;19(6):601-7.

61 Lavrovsky Y, Schwartzman ML, Levere RD, Kappas A, Abraham NG. Identification of binding sites for transcription factors NF-kappa B and AP-2 in the promoter region of the human heme oxygenase 1 gene. Proc Natl Acad Sci USA 1994;91(13):5987-91.

66 Liu Y, Christou H, Morita T, Laughner E, Semenza GL, Kourembanas S. Carbon monoxide and nitric oxide supress the hypoxic induction of vascular endothelial growth factor gene via the 5' enhancer. J Biol Chem 1998;273(24):15257-62.

72 Maines MD. The heme oxygenase system: a regulator of second messenger gases. Annu Rev Pharmacol Toxicol 1997;37:517-54.

74 Marks GS, McCluskey SA, Mackie JE, Riddick DS, James CA. Disruption of hepatic heme biosynthesis after interaction of xenobiotics with cytochrome P- 450. FASEB J 1988;2(12):2774-83.

92 Pellacani A, Wiesel P, Sharma A, Foster LC, Huggins GS, Yet SF, Perrella MA. Induction of heme oxygenase-1 during endotoxemia is downregulated by transforming growth factor-beta1. Circ Res 1998;83(4):396-403.

96 Rizzardini M, Terao M, Falciani F, Cantoni L. Cytokine induction of haem oxygenase mRNA in mouse liver: Interleukin 1 transcriptionally activates the haem oxygenase gene. Biochem J 1993;290:343-347.

101 Shan Y, Pepe J, Lu TH, Elbirt KK, Lambrecht RW, Bonkovsky HL. Induction of the heme oxygenase-1 gene by metalloporphyrins. Arch Biochem Biophys 2000;380(2):219-27.

102 Shibahara S, Muller RM, Taguchi H. Transcriptional control of rat heme oxygenase by heat shock. J Biol Chem 1987;262(27):12889-92.

110 Takahashi S, Takahashi Y, Ito K, Nagano T, Shibahara S, Miura T. Positive and negative regulation of the human heme oxygenase-1 gene expression in cultured cells. Biochim Biophys Acta 1999;1447(2-3):231-5.

111 Taylor JL, Carraway MS, Piantadosi CA. Lung-specific induction of heme oxygenase-1 and hyperoxic lung injury. Am J Physiol 1998;274(4 Pt 1):L582- 90.

112 Terry CM, Clikeman JA, Hoidal JR, Callahan KS. Effect of tumor necrosis factor-α and interleukin-1α on heme oxygenase-1 expression in human endothelial cells. Am J Physiol 1998;274(heart circ physiol 43): H883-91.

116 Vesely MJ, Exon DJ, Clark JE, Foresti R, Green CJ, Motterlini R. Heme oxygenase-1 induction in skeletal muscle cells: hemin and sodium nitroprusside are regulators in vitro. Am J Physiol 1998;275(4Pt1):C1087-94.

117 Willis D, Moore AR, Frederick R, Willoughby DA. Heme oxygenase: a novel target for the modulation of the inflammatory response. Nat Med 1996;2(1):87- 90.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Man beachte, dass alle 21 Literaturverweise auch in der Quelle zu finden sind.

Sichter
(Hindemith) Singulus

[2.] To/Fragment 010 17 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-06-14 19:43:56 Hindemith
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Müller 2002, SMWFragment, Schutzlevel sysop, To

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith, Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 10, Zeilen: 17-19
Quelle: Müller 2002
Seite(n): 14, Zeilen: 5-7
Biliverdin wird durch die Biliverdinreduktase weiter zu Bilirubin, einem weiteren potenten Antioxidanz, Antimutagen und Antikomplementagenz abgebaut (Hayashi S et al., 1999; Liu Y et al., 2000).

Hayashi S, Takamiya R, Yamaguchi T, Matsumoto K, Tojo SJ, Tamatani T, Kitajima M, Makino N, Ishimura Y, Suematsu M (1999 Oct) Induction of heme oxygenase-1 suppresses venular leukocyte adhesion elicited by oxidative stress: role of bilirubin generated by the enzyme. Circ Res 15 85(8): 663-71

Biliverdin wird durch die Biliverdinreduktase weiter zu Bilirubin, einem weiteren potenten Antioxidanz, Antimutagen und Anti-Komplementagenz abgebaut [38, 67].

38 Hayashi S, Takamiya R, Yamaguchi T, Matsumoto K, Tojo SJ, Tamatani T, Kitajima M, Makino N, Ishimura Y, Suematsu M. Induction of heme oxygenase- 1 suppresses venular leukocyte adhesion elicited by oxidative stress: role of bilirubin generated by the enzyme. Circ Res 1999;85(8):663-71.

67 Liu Y, Ortiz de Montellano PR. Reaction intermeadiates and single turnover rate constants for the oxidation of heme by human heme oxygenase-1. J Biol Chem 2000;275(8):5297-5307.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt, auch die Literaturangeben sind übernommen (es kann sich nicht um ein Zitat aus einer der Quellen handeln, da diese in Englisch verfasst sind).

Ein Eintrag für Liu Y et al., 2000 findet sich nicht im Literaturverzeichnis von To.

Sichter
(Hindemith), (Graf Isolan) Schumann

[3.] To/Fragment 010 27 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-06-14 19:44:00 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Müller 2002, SMWFragment, Schutzlevel sysop, To, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 10, Zeilen: 27-30
Quelle: Müller 2002
Seite(n): 14, Zeilen: 7-10
Es wurde gezeigt, dass Bilirubin effizient die Lipidperoxidation hemmt und seine antioxidative Wirkung wahrscheinlich auf einer Interaktion mit dem antioxidativen α-Tocopherol und Lipoproteinen beruht (Abraham NG et al., 1995; Clark JE et al., 2000). Es wurde gezeigt, dass Bilirubin effizient die Lipidperoxidation hemmt und seine antioxidative Wirkung wahrscheinlich auf einer Interaktion mit dem antioxidativen α-Tocopherol und Lipoprotein beruht [2, 22].

2 Abraham NG, Lavrovsky Y, Schwartzman ML, Stoltz RA, Levere RD, Gerritsen ME, Shibahara S, Kappas A. Transfection of the human heme oxygenase gene into rabbit coronary microvessel endothelial cells: protective effect against heme and hemoglobin toxicity. Proc Natl Acad Sci U S A 1995;92(15):6798- 802.

22 Clark JE, Foresti R, Green CJ, Motterlini R. Dynamics of haem oxygenase-1 expression and bilirubin production in cellular protection against oxidative stress. Biochem J 2000;348(Pt 3):615-9.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Im Text der Quelle schließt sich dieses Fragment direkt an To/Fragment 010 17 an.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[4.] To/Fragment 012 03 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-06-14 19:44:04 Hindemith
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Müller 2002, SMWFragment, Schutzlevel sysop, To

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 12, Zeilen: 3-6
Quelle: Müller 2002
Seite(n): 13, Zeilen: 10-13
CO -ein potentieller Signalüberträger wie das NO- reguliert das cGMP durch Bindung an der prostethischen Gruppe der Guanylatcyclase hoch und kann die Zellfunktion nach hämorrhagischer und oxidativer Zellschädigung modulieren (Morita T et al., 1995). CO (ein potentieller Signalüberträger wie das NO) reguliert das cGMP durch Bindung an der prostethischen Gruppe der Guanylatcyclase hoch und kann die Zellfunktion nach hämorrhagischer und oxidativer Zellschädigung modulieren [81].

81 Morita T, Perrella MA, Lee ME, Kourembanas S. Smooth muscle cell-derived carbon monoxide is a regulator of vascular cGMP. Proc Natl Acad Sci U S A 1995;92(5):1475-9.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt. Der Wortlaut kann nicht aus der angegebenen Quelle stammen, da diese auf Englisch verfasst ist.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[5.] To/Fragment 014 02 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-06-14 19:44:08 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Müller 2002, SMWFragment, Schutzlevel sysop, To, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 14, Zeilen: 2-9
Quelle: Müller 2002
Seite(n): 4, 9, Zeilen: 4: 2-4; 9: 3-10
Der nach Leberoperation und -transplantation auftretende I/R und die konsekutive Inflammation des Lebergewebes stellen ein bedeutendes klinisches Problem dar. In der Transplantationsmedizin führt der I/R häufig zu einer frühen Funktionsbeeinträchtigung oder sogar zu primären Versagen des Transplantates. Bei Leberresektionen kann es in Folge einer I/R zu einer Enzündung mit transienter oder permanenter Zellschädigung kommen (Clavien PA et al., 1992; Fan C et al., 1999). Die Erfolgsaussichten von Leberresektionen und Transplantationen haben sich durch Fortschritte in der Operationstechnik, der Organkonservierung und durch die Entwicklung [neuer immunsuppressiver Therapeutika verbessert.] Der nach Leberoperation und -transplantation auftretende Ischämie-/ Reperfusionsschaden (I/R) und die konsekutive Inflammation des Lebergewebes stellen ein bedeutendes klinisches Problem dar.

[Seite 9]

In der Transplantationsmedizin führt der Ischämie-/ Reperfusionsschaden häufig zu einer frühen Funktionsbeeinträchtigung oder sogar zu primären Versagen des Transplantates. Bei Leberresektionen kann es in Folge einer Ischämie/ Reperfusion (I/R) zu einer Enzündung mit transienter oder permanenter Zellschädigung kommen [24, 32]. Die Erfolgsaussichten von Leberresektionen und Transplantationen haben sich durch Fortschritte in der Operationstechnik, der Organkonservierung und durch die Entwicklung neuer immunsuppressiver Therapeutika verbessert.


24 Clavien PA, Harvey PR, Strasberg SM. Preservation and reperfusion injuries in liver allografts. An overview and synthesis of current studies. Transplantation 1992;53(5):957-78.

32 Fan C, Zwacka RM, Engelhardt JF. Therapeutic approaches for ischemia/reperfusion injury in the liver. J Mol Med 1999;77(8):577-92.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[6.] To/Fragment 015 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-06-15 20:14:38 Schumann
BauernOpfer, Fragment, Gesichtet, Müller 2002, SMWFragment, Schutzlevel sysop, To

Typus
BauernOpfer
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 15, Zeilen: 1ff (komplett)
Quelle: Müller 2002
Seite(n): 9,4, Zeilen: 9: 12ff; 4: 4ff;
Die I/R wurde in vielen Studien sowohl unter den Bedingungen der warmen Ischämie, wie sie bei Leberresektionen auftritt, als auch unter der kalten Ischämie, wie bei orthotopen Lebertransplantationen, untersucht (Mochida S et al., 1994). Eine Ischämie von mehr als 12h führt bei der Lebertransplantation durch zentrolobuläre Nekrosen zum primären Organversagen und ist mit einer erhöhten Inzidenz einer akuten und chronischen Transplantatabstoßungsreaktion verbunden (Amersi F et al., 1999). Dabei werden verschiedene Formen der Zellschädigung beobachtet (Kaplowitz N, 2000). Bei der kalten Ischämie wurde eine protrahierte ATP-Depletion (Jaeschke H, 1996; Losser MR et al., 1996), eine gesteigerte Glykolyse (Churchill TA et al., 1994; Losser MR et al., 1996) und Kupfer-Zellaktivierung [sic] (Mochida S et al., 1994) beobachtet. Bei der warmen Ischämie wurde eine Schädigung der Mitochondrien (Baumann M et al., 1989) beschrieben. Es hat sich gezeigt, daß sinusoidale Endothelzellen empfindlicher auf die kalte Ischämie reagieren, während die warme Ischämie primär Hepatozyten schädigt (Rauen U et al., 1999; Rauen U et al., 1994).

In einer Arbeit von Müller wurden Einflüsse der warmen und kalten Ischämie sowie der Exposition inflammatorischer Zytokine und Endotoxine (IL-1beta, IFN-gamma; TNF-alpha, Lipopolysaccharide [LPS]) auf die Expression der HO-1mRNA und ihres Proteins, einem Vertreter der Hitze-Schock-Proteine mit potentiell antioxidativer Wirkung in humanen Hepatozytenprimärkulturen, untersucht. Warme und kalte Ischämie stimulierten die HO-1 mRNA-Expression in humanen Hepatozyten nach 0,5 bis 1h. Das HO-1-Protein wurde über 0,5-6h maximal exprimiert. Der Zellschaden, gemessen an der AST und LDH Freisetzung unter ischämischen Bedingungen, wurde insbesondere nach 24h beobachtet. Nach Zytokinexposition wurde die höchste Expressionsrate der HO-1mRNA durch IFN-gamma hervorgerufen, gefolgt von TNF-alpha, LPS und IL-1beta. Jedes einzelne Zytokin stimulierte die HO-1mRNA Expression nach 0,5h, erreichte ein Maximum nach 3h und fiel nach 6h ab. Nach Stimulation mit einem Zytokinmix (CM, IFN-gamma, TNF-alpha, IL-1beta, LPS) trat ein Maximum der HO-1mRNA Expression erst nach 6h ein, wobei ein signifikanter Zellschaden nach 12h beobachtet wurde. Die HO-1mRNA und Proteinexpression war nach Exposition von 6h des mit [sic] Sauerstoffperoxides erhöht. Die HO-1mRNA und Proteinexpression war nach S-Nitrosoacetylpenicillamin-Exposition, einem NO- Donator, für 3-12h verstärkt. Nach Cobaltprotoporphyrin (CoPP)-Exposition, einem potenten HO-1 Induktor, wurde eine erhöhte mRNA- und Proteinexpression beobachtet. Dass CoPP die HO-1mRNA- und Proteinneusynthese induziert, konnte durch die selektive Blockade mit Actinomycin D und Cycloheximide bewiesen werden.

[Seite 9]

Die I/R wurde in vielen Studien sowohl unter den Bedingungen der warmen Ischämie, wie sie bei Leberresektionen auftritt, als auch unter der kalten Ischämie, wie bei orthotopen Lebertransplantationen, untersucht [80]. Eine Ischämie von mehr als 12 h führt bei der Lebertransplantation durch zentrolobuläre Nekrosen zu primären Organversagen und ist mit einer erhöhten Inzidenz einer akuten und chronischen Transplantatabstoßungsreaktion verbunden [5]. Dabei werden verschiedene Formen der Zellschädigung beobachtet [54]. Bei der kalten Ischämie wurde eine protrahierte ATP Depletion [50, 68], gesteigerte Glykolyse [21, 68] und Kupffer- Zellaktivierung [80] und bei der warmen Ischämie eine Schädigung der Mitochondrien [12] beschrieben. Es hat sich gezeigt, daß sinusoidale Endothelzellen empfindlicher auf die kalte Ischämie reagieren, während die warme Ischämie primär Hepatozyten schädigt [94, 95].

[Seite 4]

In der vorliegenden Arbeit wurden Einflüsse der warmen und kalten Ischämie (100% N2 bei 37°C bzw. 4°C) sowie der Exposition inflammatorischer Zytokine und Endotoxin (IL-1β, 10 U/ml; IFN-γ, 100 U/ml; TNF-α, 500 U/ml; LPS, 5 μg/ml) auf die Expression der Hämoxygenase-1 (HO-1) mRNA und seines Proteins, einem Vertreter der Hitze-Schock-Proteine mit potentiell antioxidativer Wirkung, in humanen Hepatozytenprimärkulturen untersucht. Warme und kalte Ischämie stimulierten die HO-1 mRNA Expression in humanen Hepatozyten nach 0,5 bis 1h. Das HO-1 Protein wurde über 0,5-6h maximal exprimiert. Der Zellschaden, gemessen an der AST und LDH Freisetzung unter ischämischen Bedingungen wurde insbesondere nach 24 h beobachtet. Nach Zytokinexposition wurde die höchste Expressionsrate der mRNA durch IFN-γ hervorgerufen, gefolgt von TNF-α, LPS und IL-1β. Jedes einzelne Zytokin stimulierte die HO-1 mRNA Expression nach 0,5 h, erreichte ein Maximum nach 3 h und fiel nach 6 h ab. Nach Stimulation mit einem Zytokinmix (CM; IFN-γ, TNF-α, IL-1β, LPS) trat ein Maximum der HO-1 mRNA Expression erst nach 6 h ein, wobei ein signifikanter Zellschaden nach 12 h beobachtet wurde. Die HO-1 mRNA und Proteinexpression war nach Exposition von 6 h des Sauerstoffperoxides (H2O2, 200-1000 μM) erhöht. Die HO-1 mRNA und Proteinexpression war nach S-nitrosoacetylpenicillamin (0.5 mM) Exposition, einem NO Donator, für 3-12 h verstärkt. Nach Cobalt-protoporphyrin (CoPP, 1μM) Exposition, einem potenten HO-1 Induktor, wurde eine erhöhte mRNA- und Proteinexpression beobachtet. Dass CoPP die HO-1 mRNA- und Proteinneusynthese induziert, konnte durch die selektive Blockade mit Actinomycin D und Cycloheximide bewiesen werden.


5 Amersi F, Buelow R, Kato H, Ke B, Coito AJ, Shen XY, Zhao D, Zaky J, Melinek J, Lassman CR, Kolls JK, Alam J, Ritter T,Volk HD, Farmer DG, Ghobrial RF, Busuttil RW, Kupiec-Weglinski JW. Upregulation of heme oxygenase-1 protects genetically fat Zucker rat livers from ischemia/reperfusion injury. J Clin Invest 1999;104(11):1631-9.

12 Baumann M, Bender E, Strommer G, Gross G, Brand K. Effects of warm and cold ischemia on mitochondrial functions in brain, liver, and kidney. Mol Cell Biochem 1989;87:137-145

21 Churchill TA, Cheetham KM, Fuller BJ. Glycolysis and energy metabolism in rat liver during warm and cold ischemia: evidence of an activation of the regulatory enzyme phosphofructokinase. Cryobiology 1994;31:441452

50 Jaeschke H. Preservation injury: mechanisms, prevention and consequences. J Hepatol 1996;25(5):774-80.

54 Kaplowitz N. Mechanisms of liver cell injury. J Hepatol 2000;32(1Suppl):39-47.

68 Losser MR, Payen D. Mechanisms of liver damage. Semin Liver Dis 1996;16(4):357-67.

80 Mochida S, Arai M, Ohno A, Masaki N, Ogata I, Fujiwara K. Oxidative stress in hepatocytes and stimulatory state of Kupffer cells after reperfusion differ between warm and cold ischemia in rats. Liver 1994;14(5):234-40.

94 Rauen U, Polzar B, Stephan H, Mannherz HG, de Groot H. Cold-induced apoptosis in cultured hepatocytes and liver endothelial cells: mediation by reactive oxygen species. FASEB J 1999;13(1):155-68.

95 Rauen U, Viebahn R, Lauchart W, de Groot H. The potential role of reactive oxygen species in liver ischemia/reperfusion injury following liver surgery. Hepatogastroenterology 1994;41(4):333-6.

Anmerkungen

Die Quelle wird im zweiten Paragraphen genannt, ohne dass dadurch klar wird, dass auch der erste Paragraph der Seite aus ihr stammt.

Es ist dem Leser durchaus klar, dass der zweite Paragraph die Ergebnisse von Müller (2002) vorstellt, nicht aber, dass es sich im Wesentlichen um eine direkte Kopie der Zusammenfassung von Müller (2002) handelt.

Aus "Kupffer-Zellen", benannt nach Karl Wilhelm von Kupffer, werden "Kupfer-Zellen".

Sichter
(Hindemith) Singulus

[7.] To/Fragment 016 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-06-14 19:48:34 Singulus
BauernOpfer, Fragment, Gesichtet, Müller 2002, SMWFragment, Schutzlevel sysop, To

Typus
BauernOpfer
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 16, Zeilen: 1-10
Quelle: Müller 2002
Seite(n): 4, 5, Zeilen: 4: 26ff - 5: 1-4
[Die Neusynthese konnte ebenfalls] unter warmer und kalter Ischämie gezeigt werden. Hemin, ein weiterer Induktor der HO-1, induzierte die HO-1mRNA nach 3h und das Protein nach 6h. Die HO-1 Enzymaktivität wurde mittels Bilirubinbildung und Messung des Fe2+-Gehalts der Zellen bestimmt. Bei der Bilirubinbildung wurde die höchste Aktivität nach warmer Ischämie gemessen, gefolgt von kalter Ischämie, CM und der Kontrollgruppe. Die intrazelluläre Fe2+-Messung ergab ebenfalls die höchste Enzymaktivität nach warmer Ischämie. Die Vorbehandlung humaner Hepatozyten mit CoPP für 8h schützte die Zellen teilweise vor einer warmen und kalten Ischämie. Zusammenfassend zeigt diese Arbeit, dass die pharmakologische Induktion der HO-1 somit bei großen allgemeinchirurgischen Eingriffen, wie der Leberteilresektion oder der Transplantation, einen protektiven Effekt entfalten könnte (Müller E, 2002). Die Neusynthese konnte ebenfalls unter warmer und kalter Ischämie gezeigt werden. Hemin (10 μM), ein weiterer Induktor der HO-1, induzierte die HO-1 mRNA nach 3 h und das Protein nach 6 h. Die HO-1 Enzymaktivität wurde mittels Bilirubinbildung und Messung des Fe2+ Gehalts der Zellen bestimmt. Bei der Bilirubinbildung wurde die höchste Aktivität nach warmer Ischämie gemessen, gefolgt von kalter Ischämie, CM und der Kontrollgruppe. Die intrazelluläre Fe2+ Messung ergab ebenfalls die höchste Enzymaktivität nach warmer Ischämie. Die Vorbehandlung humaner Hepatozyten mit CoPP (1-50 μM) für 8 h, schützte die Zellen teilweise

[Seite 5]

vor einer warmen und kalten Ischämie. Zusammenfassend zeigt diese Arbeit, dass die pharmakologische Induktion der HO-1 somit bei großen allgemeinchirurgischen Eingriffen, wie der Leberteilresektion oder der Transplantation, einen protektiven Effekt entfalten könnte.

Anmerkungen

Die Quelle wird am Ende genannt, aber nichts wird als Zitat gekennzeichnet, so dass dem Leser verborgen bleibt, dass hier der gesamte Paragraph wörtlich übernommen wurde.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[8.] To/Fragment 021 12 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-06-15 11:05:03 Singulus
Fragment, Gesichtet, KeineWertung, Müller 2002, SMWFragment, Schutzlevel, To

Typus
KeineWertung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 21, Zeilen: 12-20
Quelle: Müller 2002
Seite(n): 12, Zeilen: 25ff
Zudem reagiert die HO-1 wie kein anderes Enzym extrem empfindlich auf verschiedene Stresssoren [sic], insbesondere auf Stimuli, die oxidativen Stress verstärken. Dazu gehören H2O2, Lipopolysacharide, NO, Ischämie, Heat Shock Proteine, Hypoxie und Hyperoxie (Wagener FA et al., 2003), I/R, (Takahashi S et al., 1999), inflammatorische Zytokine (Amersi F et al., 1999; Kudo S et al., 1999; Rizzardini M et al., 1993; Terry CM et al., 1998), Endotoxine (Amersi F et al., 1999; Camhi SL et al., 1995; Pellacani A et al., 1998), Häm (Taylor JL et al., 1998; Vesely MJ et al., 1998), Metalle (Immenschuh S et al., 1995), Hypothermie, Hyperthermie (Shibahara S et al., 1987) sowie die portale Hypertension (Fernandez M et al., 1999). Wie kein anderes Enzym, reagiert die HO-1 extrem empfindlich auf verschiedene Stresssoren [sic], w.z.B. I/R, Hypoxie, Hyperoxie [110], inflammatorische Zytokine [5, 59, 96, 112], Endotoxin [5, 16, 92], Häm [111, 116], Metalle [43], Hypothermie, Hyperthermie [102] sowie die portale Hypertension [33] [Abb. 1].

5 Amersi F, Buelow R, Kato H, Ke B, Coito AJ, Shen XY, Zhao D, Zaky J, Melinek J, Lassman CR, Kolls JK, Alam J, Ritter T,Volk HD, Farmer DG, Ghobrial RF, Busuttil RW, Kupiec-Weglinski JW. Upregulation of heme oxygenase-1 protects genetically fat Zucker rat livers from ischemia/reperfusion injury. J Clin Invest 1999;104(11):1631-9.

16 Camhi SL, Alam J, Otterbein L, Sylvester SL, Choi A. Induction of heme oxygenase-1 gene expression by lipopolysaccharide is mediated by AP-1 activation. Am J Respir Cell Mol Biol 1995; 13:387-98.

33 Fernandez M, Bonkovsky HL. Increased heme oxygenase-1 gene expression in liver cells and splanchnic organs from portal hypertensive rats. Hepatology 1999;29(6):1672-9.

43 Immenschuh S, Iwahara S, Satoh H, Nell C, Katz N, Muller-Eberhard U. Expression of the mRNA of heme-binding protein 23 is coordinated with that of heme oxygenase-1 by heme and heavy metals in primary rat hepatocytes and hepatoma cells. Biochemistry 1995;34(41):13407-11.

59 Kudo S, Kawano K. Role of interleukin-1 beta in the modulations of cytochrome P450 and heme metabolism in rat liver. J Interferon Cytokine Res 1999;19(6):601-7.

92 Pellacani A, Wiesel P, Sharma A, Foster LC, Huggins GS, Yet SF, Perrella MA. Induction of heme oxygenase-1 during endotoxemia is downregulated by transforming growth factor-beta1. Circ Res 1998;83(4):396-403.

96 Rizzardini M, Terao M, Falciani F, Cantoni L. Cytokine induction of haem oxygenase mRNA in mouse liver: Interleukin 1 transcriptionally activates the haem oxygenase gene. Biochem J 1993;290:343-347.

102 Shibahara S, Muller RM, Taguchi H. Transcriptional control of rat heme oxygenase by heat shock. J Biol Chem 1987;262(27):12889-92.

110 Takahashi S, Takahashi Y, Ito K, Nagano T, Shibahara S, Miura T. Positive and negative regulation of the human heme oxygenase-1 gene expression in cultured cells. Biochim Biophys Acta 1999;1447(2-3):231-5.

111 Taylor JL, Carraway MS, Piantadosi CA. Lung-specific induction of heme oxygenase-1 and hyperoxic lung injury. Am J Physiol 1998;274(4 Pt 1):L582- 90.

112 Terry CM, Clikeman JA, Hoidal JR, Callahan KS. Effect of tumor necrosis factor-α and interleukin-1α on heme oxygenase-1 expression in human endothelial cells. Am J Physiol 1998;274(heart circ physiol 43): H883-91.

116 Vesely MJ, Exon DJ, Clark JE, Foresti R, Green CJ, Motterlini R. Heme oxygenase-1 induction in skeletal muscle cells: hemin and sodium nitroprusside are regulators in vitro. Am J Physiol 1998;275(4Pt1):C1087-94.

Anmerkungen

Bis auf Wagner et al. (2003) stammen alle Literaturverweise aus der Quelle.

Der Rechtschreibfehler "Stresssoren" wird übernommen.

Sichter
(Hindemith) Singulus

[9.] To/Fragment 040 04 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-06-15 10:53:39 Singulus
BauernOpfer, Fragment, Gesichtet, Müller 2002, SMWFragment, Schutzlevel sysop, To

Typus
BauernOpfer
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 40, Zeilen: 4-6, 9-16
Quelle: Müller 2002
Seite(n): 34, 4, Zeilen: 34: 7ff; 4: 2ff
Ein Anstieg der LDH-Aktivität wird unter vielen pathologischen Bedingungen beobachtet. Die Freisetzung dieses intrazytoplasmatischen Enzyms gibt Aufschluß über die Zellschädigung. Somit stützt auch diese Beobachtung die These der HO-1-Induktion unter oxidativem Stress. Diese Beobachtung kann zudem mit der Arbeit von Müller in Einklang gebracht werden (Müller E, 2002). Der nach Leberoperation und -transplantation auftretende I/R und die konsekutive Inflammation des Lebergewebes stellen ein bedeutendes klinisches Problem dar. In der Arbeit von Müller wurden die Einflüsse der warmen und kalten Ischämie sowie der Exposition inflammatorischer Zytokine und Endotoxine auf die Expression der HO-1mRNA und ihres Proteins, der HO-1, in humanen Hepatozytenprimärkulturen untersucht. Warme und kalte Ischämie stimulierten die HO-1mRNA Expression in humanen Hepatozyten. Das HO-1 Protein wurde über 0,5-6h maximal exprimiert. Der Zellschaden, gemessen an der AST- und LDH-Freisetzung unter ischämischen Bedingungen, wurde insbesondere nach 24h beobachtet (Müller E, 2002). [Seite 34]

Ein Anstieg der LDH Aktivität wird unter vielen pathologischen Bedingungen beobachtet. Die Freisetzung dieses intrazytoplasmatischen Enzyms in das Zellkulturmedium gibt Aufschluß über die Zellschädigung, insbesondere des LDH-5 Isoenzyms der Leber.

[Seite 4]

Der nach Leberoperation und -transplantation auftretende Ischämie-/Reperfusionsschaden (I/R) und die konsekutive Inflammation des Lebergewebes stellen ein bedeutendes klinisches Problem dar. In der vorliegenden Arbeit wurden Einflüsse der warmen und kalten Ischämie (100% N2 bei 37°C bzw. 4°C) sowie der Exposition inflammatorischer Zytokine und Endotoxin (IL-1β, 10 U/ml; IFN-γ, 100 U/ml; TNF-α, 500 U/ml; LPS, 5 μg/ml) auf die Expression der Hämoxygenase-1 (HO-1) mRNA und seines Proteins, einem Vertreter der Hitze-Schock-Proteine mit potentiell antioxidativer Wirkung, in humanen Hepatozytenprimärkulturen untersucht. Warme und kalte Ischämie stimulierten die HO-1 mRNA Expression in humanen Hepatozyten nach 0,5 bis 1h. Das HO-1 Protein wurde über 0,5-6h maximal exprimiert. Der Zellschaden, gemessen an der AST und LDH Freisetzung unter ischämischen Bedingungen wurde insbesondere nach 24 h beobachtet.

Anmerkungen

Die Quelle ist zwar genannt, aber die zwei Quellenverweise decken nicht die gesamte Übernahme ab (Zeilen 4-6, 9-10 sind nicht Müller (2002) zugeschrieben), auch machen sie nicht deutlich, dass weitgehend wörtlich übernommen wurde.

Sichter
(Hindemith) Singulus

[10.] To/Fragment 045 24 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-06-09 21:01:29 Hindemith
Fragment, KeineWertung, Müller 2002, SMWFragment, Schutzlevel, To, ZuSichten

Typus
KeineWertung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
No.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 45, Zeilen: 24-30
Quelle: Müller 2002
Seite(n): 12, Zeilen: 25ff
Wie kein anderes Enzym reagiert die HO-1 extrem empfindlich auf verschiedene Stresssoren, insbesondere auf Stimuli, die oxidativen Stress verstärken. Dazu gehören H2O2, Lipopolysacharide, NO, Ischämie, Heat Shock Proteine, Hypoxie und Hyperoxie (Wagener FA et al., 2003), I/R, (Takahashi S et al., 1999), inflammatorische Zytokine (Amersi F et al., 1999; Kudo S et al., 1999; Rizzardini M et al., 1993; Terry CM et al., 1998), Endotoxine (Amersi F et al., 1999; Camhi SL et al., 1995; Pellacani A et al., 1998), Häm (Taylor JL et al., 1998; Vesely MJ et al., 1998), Metalle (Immenschuh S et al., 1995), Hypothermie, [Hyperthermie (Shibahara S et al., 1987) sowie die portale Hypertension (Fernandez M et al., 1999).] Wie kein anderes Enzym, reagiert die HO-1 extrem empfindlich auf verschiedene Stresssoren, w.z.B. I/R, Hypoxie, Hyperoxie [110], inflammatorische Zytokine [5, 59, 96, 112], Endotoxin [5, 16, 92], Häm [111, 116], Metalle [43], Hypothermie, Hyperthermie [102] sowie die portale Hypertension [33] [Abb. 1].

5 Amersi F, Buelow R, Kato H, Ke B, Coito AJ, Shen XY, Zhao D, Zaky J, Melinek J, Lassman CR, Kolls JK, Alam J, Ritter T,Volk HD, Farmer DG, Ghobrial RF, Busuttil RW, Kupiec-Weglinski JW. Upregulation of heme oxygenase-1 protects genetically fat Zucker rat livers from ischemia/reperfusion injury. J Clin Invest 1999;104(11):1631-9.

16 Camhi SL, Alam J, Otterbein L, Sylvester SL, Choi A. Induction of heme oxygenase-1 gene expression by lipopolysaccharide is mediated by AP-1 activation. Am J Respir Cell Mol Biol 1995; 13:387-98.

33 Fernandez M, Bonkovsky HL. Increased heme oxygenase-1 gene expression in liver cells and splanchnic organs from portal hypertensive rats. Hepatology 1999;29(6):1672-9.

43 Immenschuh S, Iwahara S, Satoh H, Nell C, Katz N, Muller-Eberhard U. Expression of the mRNA of heme-binding protein 23 is coordinated with that of heme oxygenase-1 by heme and heavy metals in primary rat hepatocytes and hepatoma cells. Biochemistry 1995;34(41):13407-11.

59 Kudo S, Kawano K. Role of interleukin-1 beta in the modulations of cytochrome P450 and heme metabolism in rat liver. J Interferon Cytokine Res 1999;19(6):601-7.

92 Pellacani A, Wiesel P, Sharma A, Foster LC, Huggins GS, Yet SF, Perrella MA. Induction of heme oxygenase-1 during endotoxemia is downregulated by transforming growth factor-beta1. Circ Res 1998;83(4):396-403.

96 Rizzardini M, Terao M, Falciani F, Cantoni L. Cytokine induction of haem oxygenase mRNA in mouse liver: Interleukin 1 transcriptionally activates the haem oxygenase gene. Biochem J 1993;290:343-347.

102 Shibahara S, Muller RM, Taguchi H. Transcriptional control of rat heme oxygenase by heat shock. J Biol Chem 1987;262(27):12889-92.

110 Takahashi S, Takahashi Y, Ito K, Nagano T, Shibahara S, Miura T. Positive and negative regulation of the human heme oxygenase-1 gene expression in cultured cells. Biochim Biophys Acta 1999;1447(2-3):231-5.

111 Taylor JL, Carraway MS, Piantadosi CA. Lung-specific induction of heme oxygenase-1 and hyperoxic lung injury. Am J Physiol 1998;274(4 Pt 1):L582- 90.

112 Terry CM, Clikeman JA, Hoidal JR, Callahan KS. Effect of tumor necrosis factor-α and interleukin-1α on heme oxygenase-1 expression in human endothelial cells. Am J Physiol 1998;274(heart circ physiol 43): H883-91.

116 Vesely MJ, Exon DJ, Clark JE, Foresti R, Green CJ, Motterlini R. Heme oxygenase-1 induction in skeletal muscle cells: hemin and sodium nitroprusside are regulators in vitro. Am J Physiol 1998;275(4Pt1):C1087-94.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Bis auf Wagner et al. (2003) stammen alle Literaturverweise aus der Quelle.

Sichter
(Hindemith)

Auch bei Fandom

Zufälliges Wiki