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Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Daniela Ursula Spahl
Titel    Regulation der intrazellulären Zink-Homöostase durch iNOS-Aktivität: Translokation von Metallothionein in den Zellkern und nachfolgende nukleäre Zink-Freisetzung
Ort    Düsseldorf
Jahr    2004
Anmerkung    Dissertation Medizinische Fakultät der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf; aus dem Institut für Molekulare Medizin, Abteilung für Immunbiologie; elektronische Version geändert 09.02.2007
URN    urn:nbn:de:hbz:061-20040702-000863-7
URL    http://docserv.uni-duesseldorf.de/servlets/DocumentServlet?id=2863

Literaturverz.   

nein
Fußnoten    nein
Fragmente    8


Fragmente der Quelle:
[1.] Uta/Fragment 013 15 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2013-12-17 23:21:18 Graf Isolan
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Spahl 2004, Uta

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 13, Zeilen: 15-33
Quelle: Spahl 2004
Seite(n): 2-3, Zeilen: 2:30-33 - 3:1-14
NO besitzt ein ungepaartes Elektron, ist somit ein Radikal und kann durch Reaktion mit der Häm-Gruppe Enzyme des Energiestoffwechsels hemmen (Henry et al., 1993). Außerdem wird die Reparatur von Nukleinsäuren durch Hemmung des DNS-Reparaturenzyms Formamidpyrimidin-DNS-Glykolase beeinträchtigt (Laval & Wink, 1994).

Der Hauptreaktionspartner von NO in Proteinen ist die Aminosäure Cystein, deren SH-Gruppen mit NO in Gegenwart von O2 zu S-Nitrosothiolen reagieren (Wink et al., 1994; Kröncke, 2001a).

SH-Gruppen sind unter anderem durch die Bildung von Fe-S und Zn-S Clustern essentiell für die Tertiärstruktur vieler Proteine. Dabei befinden sich Fe-S Cluster meist innerhalb oder in der Nähe katalytischer Zentren von Enzymen, die durch Nitrosierung inaktiviert werden können (Gopalakrishna et al., 1993; Caselli et al., 1994). Zn-S Cluster bilden relativ stabile „Loops“ in der Aminosäuren-Kette, die unter anderem als sogenannte Zinkfinger mit der DNS, RNS oder Proteinen in Interaktion treten können (Klug & Schwabe, 1995). Kröncke et al. zeigten, dass NO unter aeroben Bedingungen Zn2+ aus Zinkfinger-Strukturen freisetzt, was über eine Strukturänderung zur Hemmung der spezifischen Bindung von Zinkfinger-Transkriptionsfaktoren (-TF) an die DNS führt (Kröncke et al., 1994; Kröncke & Carlberg, 2000, Kröncke, 2001b). NO zerstört Zinkfinger-Proteine nicht [irreversibel, da die Zinkfinger über das zelluläre Redoxsystem wieder regeneriert werden können (Kröncke & Carlberg, 2000; Kröncke et al., 2002).]


Caselli A, Camici G, Manao G, Moneti G, Pazzagli L, Cappugi G, Ramponi G: Nitric oxide causes inactivation of the low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase. Journal of Biological Chemistry 1994; 269: 24878-24882

Gopalakrishna R, Chen ZH, Gundimeda U: Nitric oxide and nitric oxidegenerating agents induce a reversible inactivation of protein kinase C activity and phorbol ester binding. J. Biol. Chem. 1993; 268: 27180-27185

Henry Y, Lepoivre M, Drapier JC, Ducrocq C, Boucher JL, Guissani A: EPR characterization of molecular targets for NO in mammalian cells and organelles. FASEB J. 1993; 7: 124-1134.

Klug A, Schwabe JW: Protein motifs 5. Zinc fingers. FASEB J. 1995; 9: 597-604.

Kröncke KD (2001a): Cystein-Zn2+ [sic] complexes: unique molecular switches for inducible nitric oxide synthase-derived NO. FASEB J. 2001 Nov; 15(13):2503-7

Kröncke KD (2001b) Zinc finger proteins as molecular targets for nitric oxidemediated gene regulation. Antioxid.Redox.Signal. 2001; 3: 565-575.

Kröncke KD, Carlberg C: Inactivation of zinc finger transcription factors provides a mechanism for a gene regulatory role of nitric oxide. FASEB J. 2000; 14: 166-173

Kröncke KD, Fehsel K, Schmidt T, Zenke FT, Dasting I, Wesener JR, Bettermann H, Breunig KD, Kolb-Bachofen V: Nitric oxide destroys zinc-sulfur clusters inducing zinc release from metallothionein and inhibition of the zinc finger-type yeast transcription activator LAC9. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1994; 200: 1105-1110

Kröncke KD, Klotz LO, Suschek CV, Sies H.: Comparing nitrosative versus oxidative stress toward zinc finger-dependent transcription. Unique role for NO. Journal of Biological Chemistry 2002; 277: 13294-13301

Laval F, Wink DA : Inhibition by nitric oxide of the repair protein, O6-methylguanine-DNA-methyltransferase. Carcinogenesis 1994; 15: 443-447

Wink DA, Nims RW, Darbyshire JF, Christodoulou D, Hanbauer I, Cox GW, Laval F, Laval J, Cook JA, Krishna MC: Reaction kinetics for nitrosation of cysteine and glutathione in aerobic nitric oxide solutions at neutral pH. Insights into the fate and physiological effects of intermediates generated in the NO/O2 reaction. Chem.Res.Toxicol.1994; 7: 519-525

[Seite 2]

NO besitzt ein ungepaartes Elektron, ist somit ein Radikal und kann durch Reaktion mit der Häm-Gruppe Enzyme des Energiestoffwechsels (Henry et al., 1993) hemmen. Ausserdem wird die Reparatur von Nukleinsäuren durch Hemmung des DNS-Reparaturenzyms Formamidpyrimidin-DNS Glykolase beeinträchtigt (Laval & Wink, 1994).

[Seite 3]

Der Hauptreaktionspartner von NO in Proteinen ist die Aminosäure Cystein, deren SH-Gruppen mit NO in Gegenwart von O2 zu S-Nitrosothiolen reagieren (Wink et al., 1994; Kröncke, 2001a). SH-Gruppen sind unter anderem durch die Bildung von Fe-S und Zn-S Clustern essentiell für die Tertiärstruktur vieler Proteine. Dabei befinden sich Fe-S Cluster meist innerhalb oder in der Nähe katalytischer Zentren von Enzymen, die durch Nitrosierung inaktiviert werden können (Gopalakrishna et al., 1993; Caselli et al., 1994). Zn-S Cluster bilden relativ stabile „Loops“ in der Aminosäuren-Kette, die unter anderem als sogenannte Zinkfinger in Transkriptionsfaktoren (TF) mit der DNS, RNS oder Proteinen in Interaktion treten können (Klug & Schwabe, 1995). Kröncke et al. zeigten, dass NO unter aeroben Bedingungen Zn2+ aus Zinkfinger-Strukturen freisetzt, was über eine Strukturänderung zur Hemmung der spezifischen Bindung der Zinkfinger-TF an die DNS führt (Abb. 1) (Kröncke et al., 1994; Kröncke & Carlberg, 2000). NO zerstört Zinkfinger-Proteine nicht irreversibel, da die Zinkfinger über das zelluläre Redoxsystem wieder regeneriert werden können (Kröncke & Carlberg, 2000; Kröncke et al., 2002).


Caselli, A., Camici, G., Manao, G., Moneti, G., Pazzagli, L., Cappugi, G. & Ramponi, G. (1994) Nitric oxide causes inactivation of the low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase. J.Biol.Chem., 269, 24878-24882.

Gopalakrishna, R., Chen, Z. H. & Gundimeda, U. (1993) Nitric oxide and nitric oxidegenerating agents induce a reversible inactivation of protein kinase C activity and phorbol ester binding. J.Biol.Chem., 268, 27180-27185.

Henry, Y., Lepoivre, M., Drapier, J. C., Ducrocq, C., Boucher, J. L. & Guissani, A. (1993) EPR characterization of molecular targets for NO in mammalian cells and organelles. FASEB J., 7, 1124-1134.

Klug, A. & Schwabe, J. W. (1995) Protein motifs 5. Zinc fingers. FASEB J., 9, 597-604.

Kröncke, K. D. (2001a) Cysteine-Zn2+ complexes: unique molecular switches for inducible nitric oxide synthase-derived NO. FASEB J., 15, 2503-2507.

Kröncke, K. D. & Carlberg, C. (2000) Inactivation of zinc finger transcription factors provides a mechanism for a gene regulatory role of nitric oxide. FASEB J., 14, 166-173.

Kröncke, K. D., Fehsel, K., Schmidt, T., Zenke, F. T., Dasting, I., Wesener, J. R., Bettermann, H., Breunig, K. D. & Kolb-Bachofen, V. (1994) Nitric oxide destroys zinc-sulfur clusters inducing zinc release from metallothionein and inhibition of the zinc finger-type yeast transcription activator LAC9. Biochem.Biophys.Res.Commun., 200, 1105-1110.

Kröncke, K. D., Klotz, L. O., Suschek, C. V. & Sies, H. (2002) Comparing nitrosative versus oxidative stress toward zinc finger- dependent transcription. Unique role for NO. J.Biol.Chem., 277, 13294-13301.

Laval, F. & Wink, D. A. (1994) Inhibition by nitric oxide of the repair protein, O6-methylguanine-DNA- methyltransferase. Carcinogenesis, 15, 443-447.

Wink, D. A., Nims, R. W., Darbyshire, J. F., Christodoulou, D., Hanbauer, I., Cox, G. W., Laval, F., Laval, J., Cook, J. A., Krishna, M. C. & . (1994) Reaction kinetics for nitrosation of cysteine and glutathione in aerobic nitric oxide solutions at neutral pH. Insights into the fate and physiological effects of intermediates generated in the NO/O2 reaction. Chem.Res.Toxicol., 7, 519-525.

Anmerkungen

Ohne Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan) Schumann

[2.] Uta/Fragment 014 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-01-04 22:57:25 Graf Isolan
Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Spahl 2004, Uta, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 14, Zeilen: 1-6, 7-33
Quelle: Spahl 2004
Seite(n): 3, 4, 5, Zeilen: 3:12-14; 4:5-26; 5:3-8
[NO zerstört Zinkfinger-Proteine nicht] irreversibel, da die Zinkfinger über das zelluläre Redoxsystem wieder regeneriert werden können (Kröncke & Carlberg, 2000; Kröncke et al., 2002).

Seit mehreren Jahren ist bekannt, dass NO mittels S-Nitrosierung von Cystein-SH-Gruppen und anschließender Bildung von Disulfid-Gruppen Zink-Ionen aus dem Zn2+-Speicherprotein Metallothionein (MT) freisetzt (Kröncke et al., 1994; Misra et al., 1996; Zangger et al., 2001). [...] Pearce et al. transfizierten Zellen mit einem Fusionsprotein aus MT und einem grün fluoreszierendem Protein (Pearce et al., 2000b). Eine Aktivierung der eNOS bewirkte eine Konformationsänderung des Proteins, welches auf eine Zn2+-Freisetzung aus MT hinweist (Pearce et al., 2000a). Zusätzlich wurde gefunden, dass auch exogen hinzugefügtes NO eine S-Nitrosierung induziert (Liu et al., 2001). Somit konnte gezeigt werden, dass NO eine Regulation der Zink-Homöostase über Interaktion mit MT bewirkt (St Croix et al., 2002; Gow & Ischiropoulos, 2002).

Hier wurden nur einige Wirkmechanismen von NO beschrieben, die etwas von der Vielfalt zeigen können, die von diesem kleinem Molekül ausgeht, welches sowohl zytotoxisch als auch zytoprotektiv wirken kann. Es scheint, dass abhängig von der Dauer und Stärke der Aktivierung der iNOS es zu sehr unterschiedlichen Reaktionen kommen kann, welche aufgrund bisherigen Wissens noch nicht vorhergesagt werden können. Diese Problematik bekommt eine besondere Bedeutung im Hinblick auf die Therapie von chronisch entzündlichen, autoimmunen oder Tumorerkrankungen, die entweder von der Gabe von NO-Donoren oder von einer selektiven Hemmung der iNOS profitieren könnten (Kröncke et al., 2000).

1.5 Zink und Insulin

Eine adäquate Zinkaufnahme mit der Nahrung und die Aufrechterhaltung der Zn2+-Homöostase ist von besonderer Bedeutung für die Integrität des Organismus. Ein gesunder Erwachsener hat etwa 2-3 g (30-45 mmol) Zink, wovon sich 99% intrazellulär befindet. Der tägliche Zinkbedarf liegt bei 10-15 mg und wird normalerweise mit der in den Industriestaaten üblichen Ernährung gedeckt.

Zink ist in Form von Zinkionen ein essentieller Mikronährstoff, der für die DNS-Synthese, die Zellteilung und die Proteinsynthese benötigt wird.


Gow A, Ischiropoulos H : NO running on MT: regulation of zinc homeostasis by interaction of nitric oxide with metallothionein. Am.J.Physiol Lung Cell Mol.Physiol. 2002; 282: L183-L184

Kröncke KD, Carlberg C: Inactivation of zinc finger transcription factors provides a mechanism for a gene regulatory role of nitric oxide. FASEB J. 2000; 14: 166- 173

Kröncke KD, Fehsel K, Schmidt T, Zenke FT, Dasting I, Wesener JR, Bettermann H, Breunig KD, Kolb-Bachofen V: Nitric oxide destroys zinc-sulfur clusters inducing zinc release from metallothionein and inhibition of the zinc fingertype yeast transcription activator LAC9. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1994; 200: 1105-1110

Kröncke KD, Suschek CV, Kolb-Bachofen V: Implications of inducible nitric oxide synthase expression and enzyme activity. Antioxid.Redox.Signal.2000; 2: 585-605

Kröncke KD, Klotz LO, Suschek CV, Sies H.: Comparing nitrosative versus oxidative stress toward zinc finger-dependent transcription. Unique role for NO. Journal of Biological Chemistry 2002; 277: 13294-13301

Misra RR, Hochadel JF, Smith GT, Cook JC, Waalkes MP, Wink DA : Evidence that nitric oxide enhances cadmium toxicity by displacing the metal from metallothionein. Chem.Res.Toxicol. 1996; 9: 326-332

Pearce LL, Gandley RE, Han W, Wasserloos K, Stitt M, Kanai AJ, McLaughlin MK, Pitt BR, Levitan ES (2000a): Role of metallothionein in nitric oxide signaling as revealed by a green fluorescent fusion protein. Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A 2000; 97: 477-482

Pearce LL, Wasserloos K, St Croix CM, Gandley R, Levitan ES, Pitt BR (2000b): Metallothionein, nitric oxide and zinc homeostasis in vascular endothelial cells. Journal of Nutrition 2000: 130: 1467S-1470S

Liu S, Kawai K, Tyurin VA, Tyurina YY, Borisenko GG, Fabisiak JP, Quinn PJ, Pitt BR, Kagan VE: Nitric oxide-dependent pro-oxidant and pro-apoptotic effect of metallothioneins in HL-60 cells challenged with cupric nitrilotriacetate. Biochem.J. 2001; 354: 397-406

St Croix CM, Wasserloos KJ, Dineley KE, Reynolds IJ, Levitan ES, Pitt BR : Nitric oxide-induced changes in intracellular zinc homeostasis are mediated by metallothionein/thionein. Am.J.Physiol Lung Cell Mol.Physiol 2002; 282: L185-L192

Zangger K, Oz G, Haslinger E, Kunert O, Armitage IM : Nitric oxide selectively releases metals from the amino-terminal domain of metallothioneins: potential role at inflammatory sites. FASEB J. 2001; 15: 1303-1305

[Seite 3]

NO zerstört Zinkfinger-Proteine nicht irreversibel, da die Zinkfinger über das zelluläre Redoxsystem wieder regeneriert werden können (Kröncke & Carlberg, 2000; Kröncke et al., 2002).

[Seite 4]

Seit meheren [sic] [...] Jahren ist bekannt, dass NO mittels S-Nitrosierung von Cystein-SH-Gruppen und anschließender Bildung von Disulfid-Gruppen Zink-Ionen aus dem Zn2+-Speicherprotein Metallothionein (MT) freisetzt (Kröncke et al., 1994; Misra et al., 1996; Zangger et al., 2001). Pearce et al. transfizierten Zellen mit einem Fusionsprotein aus MT und einem grün fluoreszierendem Protein (Pearce et al., 2000b). Eine Aktivierung der eNOS bewirkte eine Konformationsänderung des Proteins, welches auf eine Zn2+-Freisetzung aus MT hinweist (Pearce et al., 2000a). Zusätzlich wurde gefunden, dass auch exogen hinzugefügtes NO eine S-Nitrosierung induziert (Liu et al., 2001). Somit konnte gezeigt werden, dass NO eine Regulation der Zink-Homöostase über Interaktion mit MT bewirkt (St Croix et al., 2002; Gow & Ischiropoulos, 2002).

Hier wurden nur einige Wirkmechanismen von NO beschrieben, die hoffentlich etwas von der Faszination zeigen können, die von diesem kleinem Molekül ausgeht, welches sowohl zytotoxisch als auch zytoprotektiv wirken kann. Es scheint, dass abhängig von der Dauer und Stärke der Aktivierung der iNOS es zu sehr unterschiedlichen Reaktionen kommen kann, welche wir aufgrund unseres bisherigen Wissens noch nicht vorhersagen können. Diese Problematik bekommt eine besondere Bedeutung im Hinblick auf die Therapie von chronisch entzündlichen, autoimmunen oder Tumorerkrankungen, die entweder von der Gabe von NO-Donoren oder von einer selektiven Hemmung der iNOS profitieren könnten (Kröncke et al., 2000).

1.2 Zink

Zink in Form von Zinkionen ist ein essentieller Mikronährstoff, der für die DNS-Synthese, die Zellteilung und die Proteinsynthese benötigt wird.

[Seite 5]

1.2.1 Zinkmetabolismus

Eine adäquate Zinkaufnahme mit der Nahrung und die Aufrechterhaltung der Zn2+-Homöostase ist von besonderer Bedeutung für die Integrität des Organismus. Ein gesunder Erwachsener hat etwa 2-3 g (30-45 mmol) Zink, wovon sich 99% intrazellulär befindet. Der tägliche Zinkbedarf liegt bei 10-15 mg und wird normalerweise mit der in den Industriestaaten üblichen Ernährung gedeckt.


Gow, A. & Ischiropoulos, H. (2002) NO running on MT: regulation of zinc homeostasis by interaction of nitric oxide with metallothionein. Am.J.Physiol Lung Cell Mol.Physiol, 282, L183-L184.

Kröncke, K. D. & Carlberg, C. (2000) Inactivation of zinc finger transcription factors provides a mechanism for a gene regulatory role of nitric oxide. FASEB J., 14, 166-173.

Kröncke, K. D., Fehsel, K., Schmidt, T., Zenke, F. T., Dasting, I., Wesener, J. R., Bettermann, H., Breunig, K. D. & Kolb-Bachofen, V. (1994) Nitric oxide destroys zinc-sulfur clusters inducing zinc release from metallothionein and inhibition of the zinc finger-type yeast transcription activator LAC9. Biochem.Biophys.Res.Commun., 200, 1105-1110.

Kröncke, K. D., Suschek, C. V. & Kolb-Bachofen, V. (2000) Implications of inducible nitric oxide synthase expression and enzyme activity. Antioxid.Redox.Signal., 2, 585-605.

Kröncke, K. D., Klotz, L. O., Suschek, C. V. & Sies, H. (2002) Comparing nitrosative versus oxidative stress toward zinc finger- dependent transcription. Unique role for NO. J.Biol.Chem., 277, 13294-13301.

Liu, S., Kawai, K., Tyurin, V. A., Tyurina, Y. Y., Borisenko, G. G., Fabisiak, J. P., Quinn, P. J., Pitt, B. R. & Kagan, V. E. (2001) Nitric oxide-dependent pro-oxidant and pro-apoptotic effect of metallothioneins in HL-60 cells challenged with cupric nitrilotriacetate. Biochem.J., 354, 397-406.

Misra, R. R., Hochadel, J. F., Smith, G. T., Cook, J. C., Waalkes, M. P. & Wink, D. A. (1996) Evidence that nitric oxide enhances cadmium toxicity by displacing the metal from metallothionein. Chem.Res.Toxicol., 9, 326-332.

Pearce, L. L., Gandley, R. E., Han, W., Wasserloos, K., Stitt, M., Kanai, A. J., McLaughlin, M. K., Pitt, B. R. & Levitan, E. S. (2000a) Role of metallothionein in nitric oxide signaling as revealed by a green fluorescent fusion protein. Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A, 97, 477-482.

Pearce, L. L., Wasserloos, K., St Croix, C. M., Gandley, R., Levitan, E. S. & Pitt, B. R. (2000b) Metallothionein, nitric oxide and zinc homeostasis in vascular endothelial cells. J.Nutr., 130, 1467S-1470S.

St Croix, C. M., Wasserloos, K. J., Dineley, K. E., Reynolds, I. J., Levitan, E. S. & Pitt, B. R. (2002) Nitric oxide-induced changes in intracellular zinc homeostasis are mediated by metallothionein/thionein. Am.J.Physiol Lung Cell Mol.Physiol , 282, L185-L192.

Zangger, K., Oz, G., Haslinger, E., Kunert, O. & Armitage, I. M. (2001) Nitric oxide selectively releases metals from the amino-terminal domain of metallothioneins: potential role at inflammatory sites. FASEB J., 15, 1303-1305.

Anmerkungen

Ohne Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan) Schumann

[3.] Uta/Fragment 015 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-01-04 23:04:03 Graf Isolan
Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Spahl 2004, Uta, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 15, Zeilen: 1ff (komplett)
Quelle: Spahl 2004
Seite(n): 4, 5, 6, 7, 8, Zeilen: 4:26-32 - 5:1-2; 6:29-32; 7:13-17, Legende zu Abb. 2; 8:3-5.8.13-18.23-25
[Als strukturelle] und/oder funktionelle Komponente in Metalloenzymen und Metalloproteinen (Coleman, 1992) hat es zwei Wirkungen. Auf der einen Seite hält es durch koordinative Bindungen mehrere Aminosäurenketten des Proteins in einer bestimmten Anordnung fest, welche zur Einleitung einer enzymatischen Reaktion essentiell ist. Auf der anderen Seite kann es durch weitere koordinative Bindungen das Substrat festhalten, polarisieren und zur Reaktion aktivieren. Somit hat Zink Einfluss auf viele Aspekte des Zellmetabolismus. Besonders wichtig ist hierbei seine Funktion im Immunsystem (Fraker et al., 2000), die Rolle in der Antwort auf oxidativen Stress (Powell, 2000) sowie die Beeinflussung von Wachstum und Entwicklung (MacDonald, 2000).

Das intrazelluläre Zinkspeicherprotein Metallothionein (MT) spielt eine wichtige regulierende Rolle bei der Aufnahme, Verteilung, Speicherung und Freisetzung von Zink. Obwohl MT schon seit vielen Jahren Grundlage intensiver Forschung ist, wurde seine Bedeutung noch immer nicht endgültig geklärt (Palmiter, 1998; Coyle et al., 2002). Metallothionein (MT), ein intrazelluläres Metalloprotein, mit dem Molekulargewicht von 6-7 kD besteht zu einem Drittel aus Cysteinen. Über Zn-S Bindungen können bis zu 7 Zinkionen komplexiert werden. Die in den Zn-S-Clustern verwendeten Schwefelatome werden von 20 Cysteinen zur Verfügung gestellt. Hauptsächlich wird Zn2+ von MT gebunden, wodurch Zn-MT entsteht. Selbst in evolutionär entfernten MT existieren ähnliche Metall-Schwefel-Cluster, was die besondere Bedeutung dieser Strukturen zeigt (Vasak & Hasler, 2000).

Eine Hauptfunktion von Metallothionein scheint die Regulation der Zink-Homöostase zu sein. Die Zinkanreicherung im Gewebe korreliert mit einer de novo MT-Synthese (Richards & Cousins, 1975; McCormick et al., 1981). Unter Zinkdeprivation spielt MT die Rolle eines Zn2+-Scavengers (Suhy et al., 1999). MT ist zugleich auch ein Stressprotein, das eine wichtige Funktion bei der Wirkung von Umweltgiften hat. Eine besondere Rolle spielt der Schutz vor einer Cadmium-Vergiftung (Masters et al., 1994) und vor oxidativem Stress. Dies äußert sich in einem Schutz vor z. B. H2O2-induzierten DNS-Einzelstrang-Brüchen (Bofill et al., 2001), vor reaktiven Stickoxiden (Schwarz et al., 1995; Cai et al., 2000) und vor tert-Butyl-Hydroperoxid (Schwarz et al., 1994). In Entzündungsreaktionen wird Metallothionein, welches in den meisten untersuchten Zellen konstitutiv im [Zytoplasma vorhanden ist, durch die Anwesenheit von Zytokinen vermehrt exprimiert (De et al., 1990).]


Bofill R, Capdevila M, Cols N, Atrian S, Gonzalez-Duarte P: Zinc(II) is required for the in vivo and in vitro folding of mouse copper metallothionein in two domains. J.Biol.Inorg.Chem. 2001; 6: 405-417

Cai L, Klein JB, Kang YJ: Metallothionein inhibits peroxynitrite-induced DNA and lipoprotein damage. Journal of Biological Chemistry 2000; 275: 38957-38960

Coleman JE : Zinc proteins: enzymes, storage proteins, transcription factors, and replication proteins. Annu.Rev.Biochem. 1992; 61: 897-946

Coyle P, Philcox JC, Carey LC, Rofe AM: Metallothionein: the multipurpose protein. Cell Mol.Life Sci. 2002; 59: 627-647

De SK, McMaster MT, Andrews GK: Endotoxin induction of murine metallothionein gene expression. Journal of Biological Chemistry 1990; 265: 15267-15274

Fraker PJ, King LE, Laakko T, Vollmer TL : The dynamic link between the integrity of the immune system and zinc status. Journal of Nutrition 2000; 130: 1399S-1406S

MacDonald RS: The role of zinc in growth and cell proliferation. Journal of Nutrition 2000; 130:1500S-1508S

Masters BA, Kelly EJ, Quaife CJ, Brinster RL, Palmiter RD : Targeted disruption of metallothionein I and II genes increases sensitivity to cadmium. Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A 1994; 91: 584-588.

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Vasak M, Hasler DW: Metallothioneins: new functional and structural insights. Curr.Opin.Chem.Biol.2000; 4: 177-183

[Seite 4]

Als strukturelle und/oder funktionelle Komponente in Metalloenzymen und Metalloproteinen (Coleman, 1992) hat es zwei Wirkungen. Auf der einen Seite hält es durch koordinative Bindungen mehrere Aminosäurenketten des Proteins in einer bestimmten Anordnung fest, welche zur Einleitung der enzymatischen Reaktion günstig ist. Auf der anderen Seite kann es durch weitere koordinative Bindungen das Substrat festhalten, polarisieren und zur Reaktion aktivieren. Somit hat Zink Einfluss auf viele Aspekte des Zellmetabolismus. Besonders wichtig ist hierbei

[Seite 5]

seine Funktion im Immunsystem (Fraker et al., 2000), die Rolle als Antioxidans (Powell, 2000) sowie die Beeinflussung von Wachstum und Entwicklung (MacDonald, 2000).

[Seite 6]

1.3 Das Zinkspeicherprotein Metallothionein

Das intrazelluläre Zinkspeicherprotein Metallothionein (MT) spielt eine wichtige regulierende Rolle bei der Aufnahme, Verteilung, Speicherung und Freisetzung von Zink. Obwohl MT schon seit vielen Jahren Grundlage intensiver Forschung ist, wurde seine Bedeutung noch immer nicht endgültig geklärt (Palmiter, 1998; Coyle et al., 2002).

[Seite 7]

Die in den Clustern verwendeten Schwefelatome werden von 20 Cysteinen zur Verfügung gestellt. Zink ist das Metall, welches hauptsächlich von MT gebunden wird, wodurch Zn-MT entsteht. Selbst in evolutionär entfernten MT existieren ähnliche Metall-Schwefel-Cluster, was die besondere Bedeutung dieser Strukturen zeigt (Vasak & Hasler, 2000).

Abb. 2: Struktur von Metallothionein

Metallothionein (MT), ein intrazelluläres Metalloprotein mit dem Molekulargewicht von 6-7 kD besteht zu einem Drittel aus Cysteinen. Über Zn-S Bindungen können bis zu 7 Zinkionen komplexiert werden (Kröncke, 1998).

[Seite 8]

Eine Hauptfunktion von Metallothionein scheint die Regulation der Zink-Homöostase zu sein. Die Zinkanreicherung im Gewebe korreliert mit einer de novo MT-Synthese (Richards & Cousins, 1975; McCormick et al., 1981). [...] Unter Zinkdeprivation spielt MT die Rolle eines 2+-Scavengers (Suhy et al., 1999). [...] MT ist zugleich auch ein Stressprotein, das eine wichtige Funktion bei der Wirkung von Umweltgiften hat. Eine besondere Rolle spielt der Schutz vor einer Cadmium-Vergiftung (Masters et al., 1994) und vor oxidativem Stress. Dies äußert sich in einem Schutz vor z.B. H2O2-induzierten DNS-Einzelstrang-Brüchen in chinesischen Hamsterzellen (Bofill et al., 2001), vor reaktiven Stickoxiden (Schwarz et al., 1995; Cai et al., 2000) und vor tert-Butyl-Hydroperoxid (Schwarz et al., 1994). [...] In Entzündungsreaktionen kann Metallothionein, welches in den meisten untersuchten Zellen konstitutiv im Zytoplasma vorhanden ist, durch Zytokine vermehrt exprimiert wird (De et al., 1990).


Bofill, R., Capdevila, M., Cols, N., Atrian, S. & Gonzalez-Duarte, P. (2001) Zinc(II) is required for the in vivo and in vitro folding of mouse copper metallothionein in two domains. J.Biol.Inorg.Chem., 6, 405-417.

Cai, L., Klein, J. B. & Kang, Y. J. (2000) Metallothionein inhibits peroxynitrite-induced DNA and lipoprotein damage. J.Biol.Chem., 275, 38957-38960.

Coleman, J. E. (1992) Zinc proteins: enzymes, storage proteins, transcription factors, and replication proteins. Annu.Rev.Biochem., 61, 897-946.

Coyle, P., Philcox, J. C., Carey, L. C. & Rofe, A. M. (2002) Metallothionein: the multipurpose protein. Cell Mol.Life Sci., 59, 627-647.

De, S. K., McMaster, M. T. & Andrews, G. K. (1990) Endotoxin induction of murine metallothionein gene expression. J.Biol.Chem., 265, 15267-15274.

Fraker, P. J., King, L. E., Laakko, T. & Vollmer, T. L. (2000) The dynamic link between the integrity of the immune system and zinc status. J.Nutr., 130, 1399S-1406S.

Kröncke, K. D. (1998) Über die Rolle von Stickstoffmonoxid bei der Entstehung des Typ 1 Diabetes.

MacDonald, R. S. (2000) The role of zinc in growth and cell proliferation. J.Nutr., 130, 1500S-1508S.

Masters, B. A., Kelly, E. J., Quaife, C. J., Brinster, R. L. & Palmiter, R. D. (1994) Targeted disruption of metallothionein I and II genes increases sensitivity to cadmium. Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A, 91, 584-588.

McCormick, C. C., Menard, M. P. & Cousins, R. J. (1981) Induction of hepatic metallothionein by feeding zinc to rats of depleted zinc status. Am.J.Physiol, 240, E414-E421.

Palmiter, R. D. (1998) The elusive function of metallothioneins. Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A, 95, 8428-8430.

Powell, S. R. (2000) The antioxidant properties of zinc. J.Nutr., 130, 1447S-1454S.

Richards, M. P. & Cousins, R. J. (1975) Mammalian zinc homeostasis: requirement for RNA and metallothionein synthesis. Biochem.Biophys.Res.Commun., 64, 1215-1223.

Schwarz, M. A., Lazo, J. S., Yalowich, J. C., Allen, W. P., Whitmore, M., Bergonia, H. A., Tzeng, E., Billiar, T. R., Robbins, P. D., Lancaster, J. R., Jr. & . (1995) Metallothionein protects against the cytotoxic and DNA-damaging effects of nitric oxide. Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A, 92, 4452-4456.

Schwarz, M. A., Lazo, J. S., Yalowich, J. C., Reynolds, I., Kagan, V. E., Tyurin, V., Kim, Y. M., Watkins, S. C. & Pitt, B. R. (1994) Cytoplasmic metallothionein overexpression protects NIH 3T3 cells from tert-butyl hydroperoxide toxicity. J.Biol.Chem., 269, 15238-15243.

Suhy, D. A., Simon, K. D., Linzer, D. I. & O'Halloran, T. V. (1999) Metallothionein is part of a zinc-scavenging mechanism for cell survival under conditions of extreme zinc deprivation. J.Biol.Chem., 274, 9183-9192.

Vasak, M. & Hasler, D. W. (2000) Metallothioneins: new functional and structural insights. Curr.Opin.Chem.Biol., 4, 177-183.

Anmerkungen

Ohne Hinweis auf eine Übernahme.

Wie in der Vorlage sind die Artikel Schwarz et al. (1994) und (1995) im Literaturverzeichnis nicht (wie bei anderen gelisteten Autoren) in chronologischer Reihenfolge.

Sichter
(Graf Isolan) Schumann

[4.] Uta/Fragment 016 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-01-04 22:59:23 Graf Isolan
Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Spahl 2004, Uta, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 16, Zeilen: 1-7
Quelle: Spahl 2004
Seite(n): 5, 8, Zeilen: 5:21-25; 8:23-25
[In Entzündungsreaktionen wird Metallothionein, welches in den meisten untersuchten Zellen konstitutiv im] Zytoplasma vorhanden ist, durch die Anwesenheit von Zytokinen vermehrt exprimiert (De et al., 1990).

Auf zellulärer Ebene scheint das Zinkspeicherprotein Metallothionein eine zentrale Rolle in der Regulation des Zinkmetabolismus zu spielen (Richards, 1989; Kagi, 1991). Die Analyse von Leukozyten und Erythrozyten bezüglich ihrer Metallothionein-Expression scheint ein geeigneter Ansatz bei der Beurteilung des Zinkstatus im Organismus zu sein (Sullivan et al., 1998; Cao & Cousins, 2000).


Cao J, Cousins RJ: Metallothionein mRNA in monocytes and peripheral blood mononuclear cells and in cells from dried blood spots increases after zinc supplementation of men. Journal of Nutrition 2000; 130: 2180-2187

De SK, McMaster MT, Andrews GK: Endotoxin induction of murine metallothionein gene expression. Journal of Biological Chemistry 1990; 265: 15267-15274

Kagi JH: Overview of metallothionein. Methods Enzymol.1991; 205: 613-626

Richards MP : Recent developments in trace element metabolism and function: role of metallothionein in copper and zinc metabolism. Journal of Nutrition 1989; 119: 1062-1070

Sullivan VK, Burnett FR, Cousins RJ: Metallothionein expression is increased in monocytes and erythrocytes of young men during zinc supplementation. Journal of Nutrition 1998; 128: 707-713

[Seite 5]

Auf zellulärer Ebene scheint das Zinkspeicherprotein Metallothionein eine zentrale Rolle in der Regulation des Zinkmetabolismus zu spielen (Richards, 1989; Kagi, 1991). Die Analyse von Leukozyten und Erythrozyten bezüglich ihrer Metallothionein-Expression scheint ein geeigneter Ansatz bei der Beurteilung des Zinkstatus im Organismus zu sein (Sullivan et al., 1998; Cao & Cousins, 2000).

[Seite 8]

In Entzündungsreaktionen kann Metallothionein, welches in den meisten untersuchten Zellen konstitutiv im Zytoplasma vorhanden ist, durch Zytokine vermehrt exprimiert wird (De et al., 1990).


Cao, J. & Cousins, R. J. (2000) Metallothionein mRNA in monocytes and peripheral blood mononuclear cells and in cells from dried blood spots increases after zinc supplementation of men. J.Nutr., 130, 2180-2187.

De, S. K., McMaster, M. T. & Andrews, G. K. (1990) Endotoxin induction of murine metallothionein gene expression. J.Biol.Chem., 265, 15267-15274.

Kagi, J. H. (1991) Overview of metallothionein. Methods Enzymol., 205, 613-626.

Richards, M. P. (1989) Recent developments in trace element metabolism and function: role of metallothionein in copper and zinc metabolism. J.Nutr., 119, 1062-1070.

Sullivan, V. K., Burnett, F. R. & Cousins, R. J. (1998) Metallothionein expression is increased in monocytes and erythrocytes of young men during zinc supplementation. J.Nutr., 128, 707-713.

Anmerkungen

Ohne Hinweis auf eine Übernahme. Die Zeilen 3-7 sind identisch mit der ungenannt bleibenden Vorlage.

Sichter
(Graf Isolan) Schumann

[5.] Uta/Fragment 028 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2013-12-17 17:47:01 Singulus
Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Spahl 2004, Uta, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 28, Zeilen: 1-6
Quelle: Spahl 2004
Seite(n): 25, Zeilen: 4-7, 8-11
[Aus der Gruppe der Schwermetalle werden nur Cadmium und Silber mit ähnlich hoher] Bindungskonstante gebunden, welche aber in Zellen und Geweben nur in sehr geringen Konzentrationen vorkommen und aus diesem Grund zu vernachlässigen sind. Nach spezifischer Bindung von Zn2+ und Anregung mit UV-Licht wird Zinquin stark fluoreszenzaktiv (Zalewski et al., 1994) und kann deshalb gut benutzt werden, um eine NO-mediierte Modulation der freien intrazellulären Zn2+ Konzentrationen zu detektieren.

Zalewski PD, Milliard SH, Forbes IJ, Kapaniris O, Slavorinek A, Betts WH, Ward AD, Lincoln SF und Mahadevan IJ: Video image analysis of labile zinc in viable pancreatic cells using a specific fluorescent probe for zinc. Histochem. Cytochem. 1994; 42: 877-884

Aus der Gruppe der Schwermetalle werden mit ähnlich hoher Bindungskonstante nur Cadmium und Silber gebunden, welche aber in Zellen und Geweben nur in sehr geringen Konzentrationen vorkommen. [...] Nach spezifischer Bindung von Zn2+ und Anregung mit UV-Licht wird Zinquin stark fluoreszenzaktiv und kann deshalb gut eingesetzt werden, um eine NO-mediierte Änderung der freien intrazellulären Zn2+-Konzentrationen zu detektieren.
Anmerkungen

Trotz Hinweis auf eine englischsprachige Quelle herrscht weitgehende Übereinstimmung mit der ungenannt bleibenden deutschsprachigen Quelle Spahl (2004). Auch sonst ohne jegliche Kennzeichnung eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan) Schumann

[6.] Uta/Fragment 068 17 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2013-12-17 19:10:15 Graf Isolan
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Spahl 2004, Uta

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 68, Zeilen: 17-30
Quelle: Spahl 2004
Seite(n): 46, Zeilen: 8-18
Dieser Teil der Arbeit beschäftigt sich mit den durch nitrosativen Stress hervorgerufenen Änderungen der Zn2+-Hömöostase in Inselzellen des Rattenpankreas.

Zur Darstellung von intrazellulärem labilem Zn2+ eignet sich das Fluorochrom Zinquin, welches nicht-fluoreszierend und membranpermeabel ist. Nach Bindung von Zn2+ wird es stark fluoreszierend und ermöglicht somit die Detektion von intrazellulärem Zn2+. Zinquin formt Zinquin-Zink-Komplexe im Verhältnis 1:1 bzw. 2:1 mit einer Bindungskonstante von 3 x 106 bzw. 12 x 106 M-1. Da die Bindungskonstante von Zn2+ in Metallothionein (MT) im Bereich von 2 x 1012 M-1 liegt, ist eine Komplexierung von MT-gebundenen Zn2+ durch Zinquin unwahrscheinlich (Zalewski et al.,1993). Da Zinquin Zn2+ nicht aus Zinkfingerähnlichen Strukturen von Proteinen herauslösen kann, sind relative Veränderungen in den Fluoreszenzintensitäten somit ein Maß der Veränderungen der intrazellulären freien Zn2+-Konzentration.


Zalewski PD, Forbes IJ, Betts WH: Correlation of apoptosis with change in intracellular labile Zn(II) using zinquin [(2-methyl-8-p-toluenesulphonamido-6-quinolyloxy)acetic acid], a new specific fluorescent probe for Zn(II). Biochem.J. 1993; 296 (Pt 2): 403-408

Diese Arbeit beschäftigt sich mit den durch „Nitrosativem [sic] Stress“ hervorgerufenen Änderungen der Zn2+-Homöostase. Zur Darstellung von intrazellulärem labilem Zn2+ eignet sich das Fluorochrom Zinquin, welches nicht-fluoreszierend und membranpermeabel ist. Nach Bindung von Zn2+ wird es stark fluoreszierend und ermöglicht somit die Detektion von intrazellulärem Zn2+. Zinquin formt Zinquin-Zink-Komplexe im Verhältnis 1:1 bzw. 2:1 mit einer Bindungskonstante von 3 x 106 bzw. 12 x 106 M-1. Da die Bindungskonstante von Zn2+ in MT im Bereich von 2 x 1012 M-1 liegt, ist eine Komplexierung von MT-gebundenen Zn2+ durch Zinquin unwahrscheinlich (Zalewski et al., 1993). Da Zinquin Zn2+ nicht aus Zinkfingerähnlichen Strukturen von Proteinen herauslösen kann, sind relative Veränderungen in den Fluoreszenzintensitäten somit ein Maß der Veränderungen der intrazellulären freien Zn2+-Konzentration.

Zalewski, P. D., Forbes, I. J. & Betts, W. H. (1993) Correlation of apoptosis with change in intracellular labile Zn(II) using zinquin [(2-methyl-8-p-toluenesulphonamido-6- quinolyloxy)acetic acid], a new specific fluorescent probe for Zn(II). Biochem.J., 296 ( Pt 2), 403-408.

Anmerkungen

Im Diskussionsteil; weitgehend wörtlich übereinstimmende Passage, die sich so auch im Diskussionsteil der Vorlage findet. Ohne Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan) Schumann

[7.] Uta/Fragment 069 07 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2013-12-17 17:45:11 Singulus
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Spahl 2004, Uta

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 69, Zeilen: 7-10
Quelle: Spahl 2004
Seite(n): 46, Zeilen: 31-33
Nach Behandlung von unterschiedlichen Zelltypen mit NO-Donoren konnte eine Zunahme der freien intrazellulären Zn2+-Konzentration vor allem im Zytoplasma beobachtet werden (Berendji et al., 1997; Haase & Beyersmann, 1999; St Croix et al., 2002).

Berendji D, Kolb-Bachofen V, Meyer KL, Grapenthin O, Weber H, Wahn V, Kroncke [sic] KD: Nitric oxide mediates intracytoplasmic and intranuclear zinc release. FEBS Lett. 1997; 405: 37-41

Haase H, Beyersmann D: Uptake and intracellular distribution of labile and total Zn(II) in C6 rat glioma cells investigated with fluorescent probes and atomic absoprption [sic]. Biometals. 1999 Sep; 12 (3): 247-54

St Croix CM, Wasserloos KJ, Dineley KE, Reynolds IJ, Levitan ES, Pitt BR : Nitric oxide-induced changes in intracellular zinc homeostasis are mediated by metallothionein/thionein. Am.J.Physiol Lung Cell Mol.Physiol 2002; 282: L185-L192

Nach Behandlung von unterschiedlichen Zelltypen mit NO-Donoren konnte eine Zunahme der freien intrazellulären Zn2+-Konzentration vor allem im Zytoplasma beobachtet werden (Berendji et al., 1997; Haase & Beyersmann, 1999; St Croix et al., 2002).

Berendji, D., Kolb-Bachofen, V., Meyer, K. L., Grapenthin, O., Weber, H., Wahn, V. & Kröncke, K. D. (1997) Nitric oxide mediates intracytoplasmic and intranuclear zinc release. FEBS Lett., 405, 37-41.

Haase, H. & Beyersmann, D. (1999) Uptake and intracellular distribution of labile and total Zn(II) in C6 rat glioma cells investigated with fluorescent probes and atomic absorption. Biometals, 12, 247-254.

St Croix, C. M., Wasserloos, K. J., Dineley, K. E., Reynolds, I. J., Levitan, E. S. & Pitt, B. R. (2002) Nitric oxide-induced changes in intracellular zinc homeostasis are mediated by metallothionein/thionein. Am.J.Physiol Lung Cell Mol.Physiol , 282, L185-L192.

Anmerkungen

Im Diskussionsteil; wörtlich übereinstimmende Passage ohne jeden Hinweis auf eine Übernahme. Die Literaturverweise werden gleich mit übernommen.

Sichter
(Graf Isolan) Schumann

[8.] Uta/Fragment 070 22 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2013-12-17 17:25:18 Graf Isolan
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Spahl 2004, Uta

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 70, Zeilen: 22-26
Quelle: Spahl 2004
Seite(n): 55, Zeilen: 18-22
Zytokine sind sehr potente Effektoren in vielen physiologischen und pathologischen Situationen. Sie spielen eine essentielle Rolle bei Entzündungsreaktionen, zellulärer Differenzierung sowie Proliferation und Reifung. Jedoch ist die Aktivität der einzelnen Zytokine abhängig vom Typ der jeweiligen Zielzelle (Karin et al., 1985).

Karin M, Imbra RJ, Heguy A, Wong G: Interleukin 1 regulates human metallothionein gene expression. Mol.Cell Biol. 1985; 5, 2866-2869

Zytokine sind sehr potente Effektoren in vielen physiologischen und pathologischen Situationen. Sie spielen eine essentielle Rolle bei Entzündungsreaktionen, zellulärer Differenzierung sowie Proliferation und Reifung. Jedoch ist die Aktivität der einzelnen Zytokine abhängig vom Typ der jeweiligen Zielzelle (Karin et al., 1985).

Karin, M., Imbra, R. J., Heguy, A. & Wong, G. (1985) Interleukin 1 regulates human metallothionein gene expression. Mol.Cell Biol., 5, 2866-2869.

Anmerkungen

Im Diskussionsteil; wörtlich übereinstimmende Passage ohne jeden Hinweis auf eine Übernahme. Der Literaturverweis wird gleich mit übernommen.

Sichter
(Graf Isolan) Schumann

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