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Quelle:Ves/Schaich 2002

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Angaben zur Quelle [Bearbeiten]

Autor     Robert Schaich
Titel    Etablierung eines humanen T1-Protein spezifischen Enzyme linked immunosorbent Assays (ELISA) an Tumorextrakten von Mammakarzinomen
Ort    München
Jahr    2002
Anmerkung    Vollständiger Abdruck der von der Fakultät für Medizin der Technischen Universität München zur Erlangung des akademischen Grades eines Doktors der Medizin genehmigten Dissertation.
URL    http://mediatum.ub.tum.de/doc/602312/602312.pdf

Literaturverz.   

nein
Fußnoten    nein
Fragmente    3


Fragmente der Quelle:
[1.] Ves/Fragment 081 25 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-06-21 01:24:21 Hindemith
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schaich 2002, Schutzlevel sysop, Ves

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 81, Zeilen: 25-28
Quelle: Schaich 2002
Seite(n): 2, Zeilen: 18-22
Die Technik des Enzyme-linked Immunosorbent Assays (ELISA) ermöglicht einen quantitativen Nachweis von Proteinen in Gewebeextrakten, Zelllysaten, Zellkulturüberständen sowie Körperflüssigkeiten. Durch sogenanntes „Coating“ wird ein primärer Antikörper an eine feste Phase z.B. in Form von Mikrotiterplatten aufgebracht. Die Technik des „Enzyme-linked Immunosorbent-assays“ (ELISA) ermöglicht einen quantitativen Nachweis von Proteinen in Gewebeextrakten, Zelllysaten, Zellkulturüberständen sowie Körperflüssigkeiten.

Durch sogenanntes „Coating“ wird ein primärer Antikörper an eine feste Phase z.B. in Form von Mikrotiterplatten aufgebracht.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Fortsetzung auf der nächsten Seite.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[2.] Ves/Fragment 082 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-06-21 01:24:25 Hindemith
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schaich 2002, Schutzlevel sysop, Ves

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 82, Zeilen: 1-6
Quelle: Schaich 2002
Seite(n): 2, 3, Zeilen: 2: 22ff; 23: 1-5
[Anschließend müssen freie] Bindungsstellen versiegelt werden um in einem nächsten Arbeitsschritt den sekundären Antikörper auftragen zu können. Dieser Antikörper ist kovalent mit einem Affinitätsreagenz markiert. Nach erneutem Waschen schließt sich die Entwicklung des Tests durch Kopplung des Affinitätsreagenz mit seinem enzymmarkierten Substrat an. In einem abschließenden Schritt wird eine Übertragung reaktiver Gruppen des Substrats durch eine Farbreaktion sichtbar gemacht und kann photometrisch quantitativ bestimmt werden. Anschließend müssen freie Bindungsstellen der festen Phase in einem Vorgang den man Blockieren nennt versiegelt werden. Die so für die Inkubation mit dem Antigen vorbereitete Platte muß sorgfältig gewaschen werden um in einem nächsten Arbeitsschritt den sekundären Antikörper auftragen zu können. Dieser Antikörper ist kovalent mit einem Affinitätsreagenz markiert. Nach

[Seite 3]

erneutem Waschen schließt sich die Entwicklung des Tests durch Kopplung des Affinitätsreagenz mit seinem enzymmarkierten Substrat an. In einem abschließenden Schritt wird eine Übertragung reaktiver Gruppen des Substrats durch eine Farbreaktion sichtbar gemacht und kann photometrisch quantitativ bestimmt werden (siehe Abb. 1) (Current protocols in molecular Biology, Vol 2, 1998).

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[3.] Ves/Fragment 092 11 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-06-21 01:24:29 Hindemith
Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schaich 2002, Schutzlevel sysop, Verschleierung, Ves

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 92, Zeilen: 11-16
Quelle: Schaich 2002
Seite(n): 36, Zeilen: 6-12
Biotin ist eine niedermolekulare Substanz, die als Affinitätsreagenz verwendet wird. Es bindet äußerst fest an Avidin. Diesen Effekt nutzt man folgendermaßen aus: Biotin wird kovalent an den Antikörper gebunden. Dieser so markierte Antikörper bindet an Avidin markiertes Enzym, ohne dass die enzymatische Aktivität vermindert wird. Durch Zugabe von Enzymsubstrat (TMB) kann die gebundene Enzymaktivität als Maß für die Menge gebundenen Antikörper quantitativ bestimmt werden. Biotin ist eine niedermolekulare Substanz, die als Affinitätsreagenz verwendet wird. Es bindet äußerst fest an Avidin oder seine Derivate Extravidin und Streptavidin. Diesen Effekt nützt man folgendermaßen aus: Biotin wird kovalent an den Antikörper gebunden. Dieser so markierte Antikörper bindet an Avidin oder Strepavidin markiertes Enzym (hier POD), ohne daß die enzymatische Aktivität vermindert wird. Durch Zugabe von Enzymsubstrat (hier TMB) kann die gebundene Enzymaktivität als Maß für die Menge gebundener MAks quantitativ bestimmt werden (Alberts, 1995).
Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

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