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Über die Interaktion der humanen Ionenkanäle TRPC3 und TRPC6 mit dem Multi-PDZ-Domänen Protein PATJ im menschlichen Podozyten

von Dr. Sandro Lorenz

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Statistik und Sichtungsnachweis dieser Seite findet sich am Artikelende
[1.] Slo/Fragment 013 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:57:41 Hindemith
Brandenburger 2004, Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Slo, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 13, Zeilen: 1-11
Quelle: Brandenburger 2004
Seite(n): 14, Zeilen: 13ff
Dabei waren sie sowohl in neuronalen Zellen als auch in endothelialen, hämatopoetischen und epithelialen Zellen sowie in glatten Muskelzellen vertreten.

Während die klassischen Proteine TRP und TRPL bei der Phototransduktion von Drosophila melanogaster eine entscheidende Rolle spielen, sind z. B. TRPC2-Kanäle für die Signaltransduktion der Pheromonerkennung im Vomeronasalorgan und bei der Akrosomreaktion im Spermium einiger Säugetiere von Bedeutung (Liman et al., 1999; Jungnickel et al., 2001). Mitglieder der TRPV-Subfamilie sind beteiligt an Funktionen wie Hitze- und Schmerzperzeption (TRPV1 bis TRPV4), Osmorezeption (TRPV4) oder epithelialer Calciumaufnahme. TRPM-Proteine schließlich sind von potentieller Bedeutung bei der Regulation des Zellzyklus, für das Geschmacks- (TRPM5) oder Kälteempfinden (TRPM8) (Strotmann et al., 2000; Voets & Nilius, 2003).

Dabei waren sie sowohl in neuronalen Zellen als auch in endothelialen und epithelialen Zellen sowie in glatten Muskelzellen vertreten.

Während die klassischen Proteine TRP und TRPL bei der Phototransduktion von Drosophila melanogaster eine entscheidende Rolle spielen, sind z. B. TRPC2-Kanäle für die Pheromonerkennung im Vomeronasalorgan und bei der Akrosomreaktion im Spermium einiger Säugetiere von Bedeutung (LIMAN et al. 1999; JUNGNICKEL et al. 2001). Mitglieder der TRPV-Subfamilie sind beteiligt an Funktionen wie Hitze- und Schmerzperzeption (TRPV1 bis TRPV4), Osmorezeption (TRPV4) oder epithelialer Calciumaufnahme. TRPM-Proteine schließlich sind von potentieller Bedeutung bei der Regulation des Zellzyklus, für das Geschmacks- (TRPM5) oder Kälteempfinden (TRPM8) (STROTMANN et al. 2000; VOETS u. NILIUS 2003).

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[2.] Slo/Fragment 013 13 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:57:08 Hindemith
Burkert 2006, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Slo

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 13, Zeilen: 13-30
Quelle: Burkert 2006
Seite(n): 12, Zeilen: 3ff
Die menschliche TRP-Familie mit der größten Ähnlichkeit zu den Drosophila-TRPs ist die so genannte klassische TRPC-Subfamilie (canonical). Die TRPC-Gruppe ist die am häufigsten und bisher besten untersuchte TRP-Subgruppe und Schwerpunkt dieser Arbeit. Man unterscheidet vier Untergruppen anhand ihrer Sequenzhomologie und funktioneller Ähnlichkeiten: TRPC1; TRPC4, 5; TRPC3, 6, 7 und TRPC2 (Clapham et al., 2001; Vennekens et al., 2002).

TRPC1 ist das erste humane TRP-Protein, das identifiziert wurde und zeigt wie auch die folgenden TRP-Proteine ein ubiquitäres Vorkommen. Es konnte nachgewiesen werden, dass die Expression von TRPC1 alleine keine messbaren Ionenströme auslöst, sondern erst in Verbindung mit anderen TRPC-Proteinen. TRPC4, 5 beinhalten eine C-terminale Sequenz, die in anderen TRP-Molekülen nicht isoliert werden konnte und dafür spricht, [dass diese Kanäle Teile noch wenig verstandener multimolekularer Signalkomplexe sind.]

Die menschliche TRP-Familie mit der größten Ähnlichkeit zu den Drosophila-TRPs ist die so genannte klassische TRPC-Subfamilie (Canonical). Die TRPC-Gruppe ist die am häufigsten und bisher besten untersuchte TRP-Subgruppe und Schwerpunkt dieser Arbeit. Man unterscheidet 4 Untergruppen anhand ihrer Sequenzhomologie und funktionellen Ähnlichkeiten: TRPC 1, TRPC 4,5, TRPC 3,6,7 und TRPC 2 (Clapham et al., 2001; Vennekens et al., 2002).

TRPC 1 ist das erste humane TRP-Protein, das identifiziert wurde und zeigt wie auch die folgenden TRP-Proteine ein ubiquitäres Vorkommen. Es konnte nachgewiesen werden, dass die Expression von TRPC1 alleine keine messbaren Ionenströme auslöst sondern erst in Verbindung mit anderen TRPC-Proteinen. TRPC 4, 5 beinhalten eine C-terminale Sequenz, die in anderen TRP-Molekülen nicht isoliert werden konnte und dafür spricht, dass diese Kanäle Teile noch wenig verstandener multimolekularer Signalkomplexe sind.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann


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Letzte Bearbeitung dieser Seite: durch Benutzer:Hindemith, Zeitstempel: 20140519063650

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