Fandom

VroniPlag Wiki

Slo/014

< Slo

31.385Seiten in
diesem Wiki
Seite hinzufügen
Diskussion0 Teilen

Störung durch Adblocker erkannt!


Wikia ist eine gebührenfreie Seite, die sich durch Werbung finanziert. Benutzer, die Adblocker einsetzen, haben eine modifizierte Ansicht der Seite.

Wikia ist nicht verfügbar, wenn du weitere Modifikationen in dem Adblocker-Programm gemacht hast. Wenn du sie entfernst, dann wird die Seite ohne Probleme geladen.

Über die Interaktion der humanen Ionenkanäle TRPC3 und TRPC6 mit dem Multi-PDZ-Domänen Protein PATJ im menschlichen Podozyten

von Dr. Sandro Lorenz

vorherige Seite | zur Übersichtsseite | folgende Seite
Statistik und Sichtungsnachweis dieser Seite findet sich am Artikelende
[1.] Slo/Fragment 014 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:57:11 Hindemith
Burkert 2006, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Slo

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 14, Zeilen: 1-18
Quelle: Burkert 2006
Seite(n): 12, Zeilen: 13ff
[TRPC4, 5 beinhalten eine C-terminale Sequenz, die in anderen TRP-Molekülen nicht isoliert werden konnte und dafür spricht,] dass diese Kanäle Teile noch wenig verstandener multimolekularer Signalkomplexe sind. TRPC3, 6, 7 zeigen eine besonders hohe Expression in glatten Muskelzellen und Herzmuskelzellen. Mit immunhistochemischen Verfahren sowie in situ-Hybridisierung konnte die Expression von TRPC1 sowie 3, 4, 5 und 6 in Endothelzellen sowie in glatten Gefäßmuskelzellen nachgewiesen werden, wohingegen TRPC7 sich nur in Endothelzellen zeigt (Yip et al., 2004). An Endothelzellen von TRPC6-knock-out-Mäusen stellte sich die besondere Funktion dieses Proteins bezüglich der Regulation des Gefäßtonus dar. Bei ausgeschaltetem TRPC6-Protein zeigte sich eine Hochregulation des TRPC3-Proteins. Damit einher ging ein Anstieg des basalen TRPC-abhängigen Kationeneinstromes, eine verstärkte Vasokonstriktion nach Agonistengabe sowie erhöhte Blutdruckwerte (Bergdahl et al., 2005; Dietrich et al., 2005). Diesbezüglich zeigten Liu et al. (2005) eine verstärkte Expression von TRPC3 in Monozyten hypertensiver Ratten.

TRPC2 ist das TRPC-Protein mit der geringsten Ähnlichkeit zu den anderen Mitgliedern dieser Proteingruppe. Es wurde als humanes Pseudogen eingeordnet (Vannier et al., 1999). In anderen, nicht-humanen Säugetierspezies wurde TRPC2 mit den Funktionen des Vomeronasalorganes und der Spermafunktion in Verbindung gebracht (Hofmann et al., 2000).

TRPC 4, 5 beinhalten eine C-terminale Sequenz, die in anderen TRP-Molekülen nicht isoliert werden konnte und dafür spricht, dass diese Kanäle Teile noch wenig verstandener multimolekularer Signalkomplexe sind.

TRPC 3,6,7 zeigen eine besonders hohe Expression in glatten Muskelzellen und Herzmuskelzellen. Mit immunhistochemischen Verfahren sowie in situ-Hybridisation konnte die Expression von TRPC1 sowie 3, 4, 5 und 6 in Endothelzellen sowie in glatten Gefäßmuskelzellen nachgewiesen werden, wohingegen TRPC7 sich nur in Endothelzellen zeigt (Yip et al., 2004). An Endothelzellen von TRPC6-Knock-out- Mäusen stellte sich die besondere Funktion dieses Proteins bezüglich der Regulation des Gefäßtonus dar. Bei ausgeschaltetem TRPC6-Protein zeigte sich eine Hoch- Regulation des TRPC3-Proteins. Damit einher ging ein Anstieg des basalen TRPC-abhängigen Kationeneinstromes, eine verstärkte Vasokonstriktion nach Agonistengabe sowie erhöhte Blutdruckwerte (Dietrich et al., 2005; Bergdahl et al., 2005). Diesbezüglich zeigten Liu et al. (2005) eine verstärkte Expression von TRPC3 in Monozyten hypertensiver Ratten.

TRPC2 ist das TRPC-Protein mit der geringsten Ähnlichkeit zu den anderen Mitgliedern dieser Proteingruppe. Es wurde als humanes Pseudogen eingeordnet (Vannier et al., 1999). In anderen, nicht-humanen Säugetierspezies wurde TRPC2 mit den Funktionen des Vomeronasalorganes und der Spermafunktion in Verbindung gebracht (Hofmann et al., 2000).

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[2.] Slo/Fragment 014 19 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:57:44 Hindemith
Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schäfer 2004, Slo, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 14, Zeilen: 19-31
Quelle: Schäfer 2004
Seite(n): 44, 45, Zeilen: 44: 30ff - 45: 1ff
1.2.5 Aktivierung von TRPC-Kanälen

Neben einer Ca2+-abhängigen kompetitiven Regulation durch IP3-Rezeptoren und Calmodulin ist auch eine Steuerung durch andere Proteine denkbar, die das Signal vom Oberflächenrezeptor oder vom Ca2+-Speicher zum TRPC-Kanal leiten. Dazu können Adapterproteine ebenso wie das Aktin-Zytoskelett gehören, die eine korrekte Lokalisation der TRPC-Kanäle ermöglichen.

In Drosophila Photorezeptoren bindet TRP an das Adapterprotein INAD („inactivation no after potential D“), das ebenfalls mit NORPA („no receptor potential A“), eine für Drosophila melanogaster spezifische PLCβ, interagiert, so dass die photorezeptorspezifische Phospholipase C, und das Kanalprotein TRP zusammengeführt werden, wobei zwei PDZ-Domänen von INAD mit NORPA und eine mit dem C-Terminus von TRP interagieren (van Huizen et al., 1998). Darüber hinaus gibt es Hinweise, dass der Rezeptor Rhodopsin, das gekoppelte G-Protein, der Effektor NORPA (PLCβ) und der [Kanal TRPC auf speziellen subzellulären Membrandomänen lokalisiert sind.]

2.5.3 Einfluss des Cytoskeletts auf die Aktivierung von TRPC-Kanälen

Neben einer Ca2+-abhängigen kompetetiven Regulation durch IP3-Rezeptoren und Calmodulin ist auch eine Steuerung durch andere Proteine denkbar, die das Signal vom

[Seite 45]

Oberflächenrezeptor oder vom Ca2+-Speicher zum TRPC-Kanal leiten. Dazu können Adapterproteine ebenso wie das Actincytoskelett gehören, die eine korrekte Lokalisation der TRPC-Kanäle ermöglichen.

In Drosophila Photorezeptoren bindet TRP an das Adapterprotein INAD („inactivation no after potential“), das ebenfalls mit NORPA interagiert, so dass die photorezeptorspezifische Phospholipase C, und das Kanalprotein TRP zusammengeführt werden, wobei zwei PDZ-Domänen von INAD mit NORPA und eine mit dem C-Terminus von TRP interagiert (Clapham, 1996; van Huizen et al., 1998). Darüber hinaus scheinen der Rezeptor Rhodopsin, das angekoppelte G-Protein, der Effektor NORPA und der Kanal TRP auf spezielle subzelluläre Membrandomänen beschränkt zu sein.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann


vorherige Seite | zur Übersichtsseite | folgende Seite
Letzte Bearbeitung dieser Seite: durch Benutzer:Hindemith, Zeitstempel: 20140519063720

Auch bei Fandom

Zufälliges Wiki