Über die Interaktion der humanen Ionenkanäle TRPC3 und TRPC6 mit dem Multi-PDZ-Domänen Protein PATJ im menschlichen Podozyten
von Dr. Sandro Lorenz
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| [1.] Slo/Fragment 015 01 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:57:47 Hindemith | Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schäfer 2004, Slo, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 15, Zeilen: 1-32 |
Quelle: Schäfer 2004 Seite(n): 45, Zeilen: 10ff |
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| Für G-Proteine wiederum liegen Hinweise auf eine direkte Interaktion mit Zytoskelettproteinen vor (van Huizen et al., 1998). Als erster Ansatz zur Untersuchung der Situation in Säugerzellen wurde die Bindung von TRPCs an das Drosophila Gerüstprotein INAD untersucht. Dabei war eine Ko-Immunpräzipitation mit TRPC1, 4 und 5 möglich, jedoch nicht mit TRPC3, 6 und 7. Eine Bindung an TRPC2 wurde nicht untersucht (Goel et al., 2002). Daher wurde vorgeschlagen, dass auch in Wirbeltieren PDZ-Domänen enthaltende Proteine eine Verbindungsstelle für die Bildung eines Signalkomplexes sowie für die korrekte Lokalisation von TRPC-Proteinen darstellen. TRPC4 und TRPC5 binden über ihren C-Terminus in HEK293 Zellen und im Gehirn erwachsener Mäuse an die erste PDZ-Domäne des Na+-H+-Austausch-regulierenden-Faktors („Na+-H+-exchange regulatory factor“, NHERF), welcher ebenfalls an die endogene PLCβ bindet. NHERF ist ein zwei PDZ-Domänen enthaltendes Protein, das mit dem Zytoskelett über Interaktionen mit Mitgliedern der Ezrin/Radixin/Moesin-Familie assoziiert ist. Es ist also möglich, das NHERF TRPC4- und TRPC5-enthaltende Kanäle mit PLCβ- Isoenzymen verbindet und beide mit dem Aktin-Zytoskelett verknüpft, wodurch die Verteilung und Regulation der Kanäle moduliert werden könnte (Tang et al., 2000). Die entfernt verwandten Ca2+-Kanalproteine TRPV5 und TRPV6 binden ebenfalls über eine konservierte Sequenz im C-Terminus spezifisch mit Hilfsproteinen, in diesem Fall Annexin2 und S100A10, die eine entscheidende Rolle beim Transport („routing“) von TRPV5 und TRPV6 zur Plasmamembran spielen (van de Graaf et al., 2003).
Auch der Zustand des Aktin-Zytoskeletts selbst hat einen Einfluss auf den IP3R-TRPC-Komplex. |
Für G-Proteine wiederum liegen Hinweise auf eine direkte Interaktion mit Cytoskelettproteinen vor (van Huizen et al., 1998). Als erster Ansatz wurde die Bindung an das Drosophila Gerüstprotein INAD untersucht. Dabei war eine Coimmunpräzipitation mit TRPC1, 4 und 5 möglich, jedoch nicht mit TRPC3, 6 und 7. Eine Bindung an TRPC2 wurde nicht untersucht (Goel et al., 2002). Daher wurde vorgeschlagen, dass auch in Wirbeltieren PDZ-Domänen enthaltende Proteine eine Verbindungsstelle für die Bildung eines Signalkomplexes sowie für die korrekte Lokalisation von TRPC-Proteinen anbieten. TRPC4 und TRPC5 binden über ihren C-Terminus in HEK293-Zellen und im Gehirn erwachsener Mäuse an die erste PDZ-Domäne des Na+-H+-Austausch-regulierenden- Faktors („Na+-H+-exchange regulatory factor“, NHERF), welcher ebenfalls an die endogene PLC-β bindet. NHERF ist ein zwei PDZ-Domänen-enthaltendes Protein, das mit dem Cytoskelett über Interaktionen mit Mitgliedern der Ezrin/Radixin/Moesin-Familie assoziiert. Es ist also möglich, das NHERF TRPC4- und TRPC5-enthaltende Kanäle mit PLCβ- Isoenzymen verbindet und beide mit dem Actincytoskelett verknüpft, wodurch die Verteilung und Regulation der Kanäle moduliert werden könnte (Tang et al., 2000). Die entfernt Ca2+- Kanalproteine TRPV5 und TRPV6 assoziieren ebenfalls über eine konservierte Sequenz im C-Terminus spezifisch mit Hilfsproteinen, in diesem Fall Annexin 2 und S100A10, die eine entscheidende Rolle beim Transport („routing“) von TRPV5 und TRPV6 zur Plasmamembran spielen (van de Graaf et al., 2003).
Auch der Zustand des Actincytoskeletts selbst hat einen Einfluss auf den IP3R-TRPC-Komplex. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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Letzte Bearbeitung dieser Seite: durch Benutzer:Singulus, Zeitstempel: 20140518153453
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