Über die Interaktion der humanen Ionenkanäle TRPC3 und TRPC6 mit dem Multi-PDZ-Domänen Protein PATJ im menschlichen Podozyten
von Dr. Sandro Lorenz
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| [1.] Slo/Fragment 082 06 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:54:20 WiseWoman | Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schäfer 2004, Slo, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 82, Zeilen: 6-11 |
Quelle: Schäfer 2004 Seite(n): 44, 45, Zeilen: 44: letzte 2 Zeilen - 45: 1-3 |
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| Aus Vorarbeiten zu den Proteinen der TRPC Familie wurde antizipierbar, dass neben einer Ca2+-abhängigen kompetitiven Regulation durch IP3-Rezeptoren und Calmodulin auch eine Steuerung durch andere Proteine möglich ist, die das Signal vom Oberflächenrezeptor oder vom Ca2+-Speicher zum TRPC-Kanal leiten. Dazu können Adapterproteine ebenso wie das Aktin-Zytoskelett gehören, die eine korrekte Lokalisation der TRPC-Kanäle ermöglichen. | Neben einer Ca2+-abhängigen kompetetiven Regulation durch IP3-Rezeptoren und Calmodulin ist auch eine Steuerung durch andere Proteine denkbar, die das Signal vom
[Seite 45] Oberflächenrezeptor oder vom Ca2+-Speicher zum TRPC-Kanal leiten. Dazu können Adapterproteine ebenso wie das Actincytoskelett gehören, die eine korrekte Lokalisation der TRPC-Kanäle ermöglichen. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt, obwohl "Vorarbeiten" erwähnt werden. |
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| [2.] Slo/Fragment 082 19 - Diskussion Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:54:52 WiseWoman | Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schäfer 2004, Slo, Verschleierung |
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| Untersuchte Arbeit: Seite: 82, Zeilen: 19-26 |
Quelle: Schäfer 2004 Seite(n): 168, Zeilen: 9ff |
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| Adapterproteine haben keine intrinsische katalytische oder signalgebende Aktivität, aber sie besitzen Motive und Domänen, die in der Lage sind, Protein-Protein- und Protein-Lipid-Wechselwirkungen zu vermitteln. Durch die zahlreichen Interaktionen, die durch Adaptoren stabilisiert werden, wird der Aufbau von großen Signalkomplexen möglich. Diese ermöglichen wiederum die Aktivierung von wichtigen Effektoren, einschließlich der Phospholipase γ (PLCγ) und der Phospholipase β (PLCβ), der Phosphatidylinosit-3-OH-Kinase (PI3-K) und Guanin-Nukleotid-Austauschfaktoren (GEF), die extrazelluläre Signale für die Signalleitung („signaling“) von kleinen [GTPasen (G-Proteinen), die Reorganisation des Zytoskeletts und die Genexpression, weiterleiten.] | Adapterproteine besitzen keine intrinsische katalytische Aktivität, aber sie besitzen Motive und Domänen, die in der Lage sind, Protein-Protein- und Protein-Lipid-Wechselwirkungen zu vermitteln. Durch die zahlreichen Interaktionen, die durch Adaptoren stabilisiert werden, wird der Aufbau von großen Signalkomplexen möglich. Diese ermöglichen wiederum die Aktivierung von wichtigen Effektoren einschließlich der Phospholipase γ (PLCγ), der Phosphatidylinosit-3-OH-Kinase (PI3-K) und Guanin-Nukleotid-Austauschfaktoren (GEF), die extrazelluläre Signale an die Signalleitung („signaling“) von kleinen GTPasen (G-Proteinen), die Reorganisation des Cytoskeletts, die Genexpression und letztlich an die Lymphocytenaktivierung und –funktionen koppeln. |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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Letzte Bearbeitung dieser Seite: durch Benutzer:Hindemith, Zeitstempel: 20140519210351
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