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Über die Interaktion der humanen Ionenkanäle TRPC3 und TRPC6 mit dem Multi-PDZ-Domänen Protein PATJ im menschlichen Podozyten

von Dr. Sandro Lorenz

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Statistik und Sichtungsnachweis dieser Seite findet sich am Artikelende
[1.] Slo/Fragment 083 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:52:11 WiseWoman
Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Schäfer 2004, Slo, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 83, Zeilen: 1-7
Quelle: Schäfer 2004
Seite(n): 168, Zeilen: 12ff
[Diese ermöglichen wiederum die Aktivierung von wichtigen Effektoren, einschließlich der Phospholipase γ (PLCγ) und der Phospholipase β (PLCβ), der Phosphatidylinosit-3-OH-Kinase (PI3-K) und Guanin-Nukleotid-Austauschfaktoren (GEF), die extrazelluläre Signale für die Signalleitung („signaling“) von kleinen] GTPasen (G-Proteinen), die Reorganisation des Zytoskeletts und die Genexpression, weiterleiten. Die Modulation der Funktion eines Proteins durch Adaptermoleküle kann auf zwei verschiedenen Wegen erfolgen. Einerseits kann die Wirkungsweise direkt manipuliert werden, indem durch den Adapter Bindestellen blockiert oder zwei Proteine in räumliche Nähe gebracht werden. Andererseits können Adaptermoleküle die Lokalisation eines Enzyms, Transkriptionsfaktors oder Kanalproteins beeinflussen und so das Zielprotein regulieren. Diese ermöglichen wiederum die Aktivierung von wichtigen Effektoren einschließlich der Phospholipase γ (PLCγ), der Phosphatidylinosit-3-OH-Kinase (PI3-K) und Guanin-Nukleotid-Austauschfaktoren (GEF), die extrazelluläre Signale an die Signalleitung („signaling“) von kleinen GTPasen (G-Proteinen), die Reorganisation des Cytoskeletts, die Genexpression und letztlich an die Lymphocytenaktivierung und –funktionen koppeln. Die Modulation der Funktion eines Proteins durch Adaptermoleküle kann auf zwei verschiedenen Wegen erfolgen. Einerseits kann die Wirkungsweise direkt manipuliert werden, indem durch den Adapter Bindestellen blockiert oder zwei Proteine in räumliche Nähe gebracht werden. Andererseits können Adaptermoleküle die Lokalisation eines Enzyms, Transkriptionsfaktors oder Kanalproteins beeinflussen und so das Zielprotein regulieren.
Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[2.] Slo/Fragment 083 16 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:52:40 WiseWoman
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schurek 2007, Schutzlevel sysop, Slo

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 83, Zeilen: 16-21, 23-30
Quelle: Schurek 2007
Seite(n): 88, 90, Zeilen: 88: 23ff; 90: 13ff
Indem Gerüstproteine wie PATJ über Protein-Protein-Interaktionsdomänen andere Proteine rekrutieren, können in definierten Arealen innerhalb der Zelle multiple Proteinkomplexe ausgebildet werden. Dabei werden Proteine, die PDZ-Domänen beinhalten, selbst durch Syntheseleistungen, Degradationsereignisse, subzelluläre Verteilung und posttranslationale Modifikationen reguliert (Kin & Sheng, 2004).

[...] Noch vor der Entdeckung des humanen PATJ beschrieben Kurschner et al., in ihrer 1998 veröffentlichten Arbeit, das murine Homologon CIPP (channel-interacting PDZ domain protein), ein bis dato unbekanntes Protein (Kurscher et al., 1998). Die Untersuchung verschiedener muriner Gewebe ergab die Expression von CIPP-mRNA in der Niere und dem Gehirn. Interaktionen zwischen CIPP.PDZ 2 (die PATJ.PDZ 8 entspricht) und verschiedenen K+-Kanälen (Kir 4.1/4.2, inward rectifying K+ channel), dem NMDA-Rezeptor 2A (N-methyl-D-aspartate-glutamate receptor 2A) und dem neuronalen Zelloberflächenmolekül Neurolignin [wurden identifiziert.]

Indem Gerüstproteine wie PATJ über Protein-Protein-Interaktionsdomänen andere Proteine

rekrutieren, können in definierten Arealen innerhalb der Zelle multiple Proteinkomplexe ausgebildet werden. Dabei werden Proteine, die PDZ-Domänen beinhalten, selbst durch Syntheseleistungen, Degradationsereignisse, subzelluläre Verteilung und posttranslationale Modifikationen reguliert [40].

[Seite 90]

Noch vor der Entdeckung von humanem PATJ beschrieben Kurschner et al. in ihrer 1998 veröffentlichten Arbeit das murine Homologon CIPP (Channel-interacting PDZ domain protein), ein bis dato unbekanntes Protein [46]. Die Untersuchung verschiedener muriner Gewebe ergab die Expression von CIPP mRNA in der Niere und dem Gehirn. Die im Gehirn exprimierte, kürzere Variante des Proteins beinhaltet vier PDZ-Domänen und wurde in Interaktionsstudien eingesetzt. Interaktionen zwischen CIPP.PDZ 2 (die PATJ.PDZ 8 entspricht) und verschiedenen K+-Kanälen (Kir 4.1/4.2, inward rectifying K+ channel), dem NMDA-Rezeptor 2A (N-methyl-D-aspartate-glutamate receptor 2A) und dem neuronalen Zelloberflächenmolekül Neurolignin wurden identifiziert.


40. Kim E, Sheng M: PDZ domain proteins of synapses. Nat Rev Neurosci 2004;5:771- 781.

46. Kurschner C, Mermelstein PG, Holden WT, Surmeier DJ: CIPP, a novel multivalent PDZ domain protein, selectively interacts with Kir4.0 family members, NMDA receptor subunits, neurexins, and neuroligins. Mol Cell Neurosci 1998;11:161-172.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann


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Letzte Bearbeitung dieser Seite: durch Benutzer:Hindemith, Zeitstempel: 20140519210433

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