Fandom

VroniPlag Wiki

Slo/085

< Slo

31.371Seiten in
diesem Wiki
Seite hinzufügen
Diskussion0 Teilen

Störung durch Adblocker erkannt!


Wikia ist eine gebührenfreie Seite, die sich durch Werbung finanziert. Benutzer, die Adblocker einsetzen, haben eine modifizierte Ansicht der Seite.

Wikia ist nicht verfügbar, wenn du weitere Modifikationen in dem Adblocker-Programm gemacht hast. Wenn du sie entfernst, dann wird die Seite ohne Probleme geladen.

Über die Interaktion der humanen Ionenkanäle TRPC3 und TRPC6 mit dem Multi-PDZ-Domänen Protein PATJ im menschlichen Podozyten

von Dr. Sandro Lorenz

vorherige Seite | zur Übersichtsseite | folgende Seite
Statistik und Sichtungsnachweis dieser Seite findet sich am Artikelende
[1.] Slo/Fragment 085 02 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:47:42 WiseWoman
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schurek 2007, Schutzlevel sysop, Slo

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 85, Zeilen: 2-10
Quelle: Schurek 2007
Seite(n): 89, Zeilen: 9-16
Das unterschiedliche Bindungsverhalten erscheint zunächst kontrovers; die dreidimensionale Struktur eines Proteins kann durch Verkürzungsmutanten jedoch erheblich verändert sein. Bei Bindungsstudien, in denen beide Interaktionspartner bis auf die Bindungsmotive minimal verkürzt exprimiert werden, kann es zu Verschiebungen der Ladung und so der räumlichen Struktur der Proteinfragmente kommen, was in einem veränderten Interaktionsverhalten resultieren kann. In diesem Zusammenhang zeigten Stiffler et al. 2006, dass Bindungsstudien verschiedene Resultate ergaben, wenn einzelne PDZ-Domänen eines Proteins im Vergleich zu Verkürzungsmutanten, die mehrere PDZ-Domänen beinhalteten, eingesetzt wurden (Stiffler et a., 2006). Das unterschiedliche Bindungsverhalten erscheint zunächst kontrovers, die dreidimensionale Struktur eines Proteins kann durch Verkürzungsmutanten jedoch erheblich verändert sein. Bei Bindungsstudien, in denen beide Interaktionspartner bis auf die Bindungsmotive minimal verkürzt exprimiert werden, kann es zu Verschiebungen der Ladung und so der räumlichen Struktur der Proteinfragmente kommen, was in einem veränderten Interaktionsverhalten resultieren kann. In diesem Zusammenhang zeigten Stiffler et al. 2006, dass Bindungsstudien verschiedene Resultate ergaben, wenn einzelne PDZ-Domänen eines Proteins im Vergleich zu Verkürzungsmutanten, die mehrere PDZ-Domänen beinhalteten, eingesetzt wurden [98].

98. Stiffler MA, Grantcharova VP, Sevecka M, MacBeath G: Uncovering quantitative protein interaction networks for mouse PDZ domains using protein microarrays. J Am Chem Soc 2006;128:5913-5922.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[2.] Slo/Fragment 085 12 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-07-17 19:48:12 WiseWoman
Bormann 2001, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Slo

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 85, Zeilen: 12-24
Quelle: Bormann 2001
Seite(n): 17, Zeilen: 15ff
Obgleich das Yeast two-hybrid System erfolgreich zur Identifizierung neuer Bindungspartner diverser Proteine eingesetzt wurde, besitzt es dennoch Nachteile und Grenzen. Da der Interaktionsnachweis im Nukleus der Hefe erfolgt, können die untersuchten Fusionsproteine toxisch für die Zelle sein. Des Weiteren können viele in die Transkriptionsmaschinerie eingreifende Proteine im klassischen Yeast two-hybrid System nicht verwendet werden, da sie autoaktivierend wirken und somit das System kurzschließen. Zum anderen besteht die Möglichkeit, dass Interaktionen, die normalerweise im Zytosol oder an der Zellmembran stattfinden, im Kern der Hefe nicht erfolgen (Colas and Brent, 1998). So zeigte sich bei dem Versuch, alle möglichen Protein-Protein-Interaktionen des Hefe-Genoms mit Hilfe des Yeast two-hybrid Systems zu identifizieren, dass Proteine membranständigen Ursprungs mit einem Anteil von nur 8 % aller entdeckten Wechselwirkungen deutlich unterrepräsentiert sind (Uetz et al., 2000). Obgleich das Yeast two-hybrid System erfolgreich zur Identifizierung neuer Bindungspartner diverser Proteine eingesetzt wurde, besitzt es dennoch Nachteile und Grenzen. Da der Interaktionsnachweis im Kern der Hefe erfolgt, können die untersuchten Fusionsproteine toxisch für die Zelle sein. Desweiteren können viele in die Transkriptionsmaschinerie eingreifende Proteine im klassischen Yeast two-hybrid System nicht verwendet werden, da sie autoaktivierend wirken und somit das System kurzschließen. Zum anderen besteht die Möglichkeit, daß Interaktionen, die normalerweise im Zytosol oder an der Zellmembran stattfinden, im Kern der Hefe nicht erfolgen (Colas and Brent, 1998). So zeigte sich bei dem Versuch, alle möglichen Protein-Protein-Interaktionen des Hefe-Genoms mit Hilfe des Yeast two-hybrid Systems zu identifizieren, daß Proteine membranständigen Ursprungs mit einem Anteil von nur 8% aller entdeckten Wechselwirkungen deutlich unterrepräsentiert sind (Uetz et al., 2000).
Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann


vorherige Seite | zur Übersichtsseite | folgende Seite
Letzte Bearbeitung dieser Seite: durch Benutzer:Hindemith, Zeitstempel: 20140519174655

Auch bei Fandom

Zufälliges Wiki