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Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 7, Zeilen: 1ff (komplett)
Quelle: Fliegert 2006
Seite(n): 4, 5, Zeilen: 4: 24ff; 5: 1ff
1.2 Die TRP-Protein-Familie

1.2.1 Entdeckung

Im Gegensatz zur Sehkaskade der Wirbeltiere, bei dem Transducin eine cGMP-spezifische Phosphodiesterase aktiviert, ist das Zielproteine für das lichtaktivierte Rhodopsin stimulierte G-Protein in Wirbellosen eine Phospholipase Cβ (Bloomquist et al., 1988).

Während in den Stäbchen des Wirbeltierauges die Abnahme der cGMP-Konzentration nach Belichtung dazu führt, dass ein im Dunkeln offener CNG-Kanal („cyclic nucleotide gated“, Dunkelstrom) schließt, und die Membran hyperpolarisiert, führt Belichtung im Komplexauge von Insekten zur Öffnung eines Kanals und damit zur Depolarisation der Membran (Hardie & Raghu, 2001). Das Komplexauge der Drosophila Mutante trp ist im Gegensatz zum Wildtyp nicht in der Lage, bei Belichtung ein dauerhaftes Signal zu generieren. Das Rezeptorpotential ist transient, folglich die Bezeichnung „transient receptor potential“ (Cosens & Manning, 1969). Die trp-defizienten Fliegen werden durch intensives Licht geblendet, da der lang anhaltende Ca2+-Einstrom und damit die Adaptation ausbleiben. Obwohl diese Mutante bereits seit 1969 bekannt ist, wurde das Gen erst 1989 von Montell und Rubin kloniert (Montell & Rubin, 1989). Das von trp kodierte Protein weist acht hydrophobe Segmente auf. Hardie und Minke haben 1992 gezeigt, dass es sich bei Trp um einen indirekt durch Licht aktivierten Ca2+- permeablen Ionenkanal handelt. Unabhängig davon wurde ein CaMbindendes Protein aus dem Kopf-Bereich von Drosophila isoliert (Trp-like = Trpl), das eine hohe Homologie zu Trp aufwies und bei dem es sich ebenfalls um einen Kationenkanal handelt (Phillips et al., 1992). Im Gegensatz zu Trp handelt es sich bei Trpl um einen nicht-selektiven Kationenkanal. Während Trp für die lang anhaltende Depolarisation bei Dauerbelichtung verantwortlich ist, vermittelt Trpl die initiale Depolarisation, die im Elektroretinogramm der trp-Mutante beobachtet werden kann. Die Doppelmutation trp und trpl zeigt keine elektrische Antwort auf Belichtung mehr (Niemeyer et al., 1996). Sowohl Trp als auch Trpl sind homolog zu spannungsgesteuerten Na+- und Ca2+-Kanälen, ihnen fehlt jedoch die für die Spannungsregulation notwendigen positiv geladenen Aminosäuren in der Transmembranhelix S4.

1.3 Die Superfamilie der TRP-Kanäle

1.3.1 Entdeckung

Im Gegensatz zur Sehkaskade der Wirbeltiere, bei dem Transducin eine cGMP-spezifische Phosphodiesterase aktiviert, ist das Zielproteine für das lichtaktiviertes [sic] Rhodopsin stimulierte G-Protein in Wirbellosen eine Phospholipase Cβ (NorpA, Bloomquist et al., 1988). Während in den Stäbchen des Wirbeltierauges die Abnahme der cGMP-Konzentration nach Belichtung dazu führt, daß ein im Dunkeln offener CNG-Kanal (’cyclic nucleotide gated’, Dunkelstrom) schließt, und die Membran hyperpolarisiert, führt Belichtung im Komplexauge zur Öffnung eines Kanals und damit zur Depolarisation der Membran (Hardie und Raghu, 2001). Das Komplexauge der Drosophila Mutante trp ist im Gegensatz zum Wildtyp nicht in der Lage bei Belichtung ein dauerhaftes Signal zu generieren. Das Rezeptorpotential ist transient, folglich die Bezeichnung ’transient receptor potential’ (Cosens und Manning, 1969).

[Seite 5]

Die trp-defizienten Fliegen werden durch intensives Licht geblendet, da der langanhaltende Ca2+-Einstrom und damit die Adaptation ausbleiben. Obwohl diese Mutante bereits seit 1969 bekannt ist, wurde das Gen erst 1989 von Montell und Rubin kloniert (Montell und Rubin, 1989). Das von trp kodierte Protein weist acht hydrophobe Segmente auf. Hardie und Minke (1992) haben gezeigt, daß es sich bei Trp um einen (indirekt) durch Licht aktivierten Ca2+- permeablen Ionenkanal handelt. Unabhängig davon wurde ein CaM-bindendes Protein aus dem Kopf-Bereich von Drosophila isoliert (Trp-like = Trpl), das eine hohe Homologie zu Trp aufwies und bei dem es sich ebenfalls um einen Ionenkanal handelt (Phillips et al., 1992). Im Gegensatz zu Trp handelt es sich bei Trpl um einen nicht-selektiven Kationenkanal. Während Trp für die langanhaltende Depolarisation bei Dauerbelichtung verantwortlich ist, vermittelt Trpl die initiale Depolarisation, die im Elektroretinogramm der trp-Mutante beobachtet werden kann. Die Doppelmutation trp und trpl zeigt keine elektrische Antwort auf Belichtung mehr (Niemeyer et al., 1996). Sowohl Trp als auch Trpl sind homolog zu spannungsabhängigen Na+- und Ca2+-Kanälen, ihnen fehlt jedoch die für die Spannungsregulation notwendigen positiv geladenen Aminosäuren in der Transmembranhelix S4.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

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