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| Untersuchte Arbeit: Seite: 9, Zeilen: 1-9 |
Quelle: Burkert 2006 Seite(n): 9, 10, Zeilen: 9: 25ff - 10: 1-2 |
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| [Alle diese TRP-Kanäle verfügen über] sechs Transmembrandomänen. Zwischen dem fünften und sechsten Segment befindet sich eine hydrophobe Schleife, die dem Kanal die Funktion eines Selektivitätsfilters ermöglicht (Porenprinzip). C- und N-terminales Ende liegen intrazellulär. Je nach TRP-Subgruppe weist das N-terminale Ende eine unterschiedliche Anzahl von Ankyrin- Wiederholungen auf, wohingegen das C-terminale Ende über unterschiedlich Prolin-reiche Regionen verfügt (siehe Abb. 1.6). Die Größe der Proteine variiert von 500 Aminosäuren bei Mitgliedern der TRPC Familie bis zu 2000 Aminosäuren bei Mitgliedern der TRPM-Familie (Clapham et al., 2003; Minke & Cook, 2002; Montell, 2001). | Alle diese TRP-Kanäle verfügen über sechs Transmembrandomänen. Zwischen dem fünften und sechsten Segment befindet sich eine hydrophobe Schleife, die den Kanal mit Selektivitätsfilter bildet. C- und N-terminales Ende liegen intrazellulär. Je nach TRP-Subgruppe weist das N-terminale Ende eine verschiedene Anzahl von Ankyrin-Sequenzen auf, wohingegen das C-terminale Ende über unterschiedlich Prolin-reiche Regionen verfügt (Abbildung 1). Die Peptidlänge der Proteine variiert von 500 Aminosäuren bei Mitgliedern der TRPC-
[Seite 10] Familie bis zu 2000 Aminosäuren bei Mitgliedern der TRPM-Familie (Clapham, 2003; Minke et al., 2002; Montell, 2001). |
Ein Verweis auf die Quelle fehlt. |
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