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Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 10, Zeilen: 1ff (komplett)
Quelle: Burkert 2006
Seite(n): 10, 11, Zeilen: 10: 3ff - 11: 1ff
Die Entdeckung der TRP-Familie als Ionenkanalproteine führte zu einem erweiterten molekularen Verständnis der Calcium-regulierten Signalübertragungsmechanismen. Folgende funktionelle Eigenschaften der TRP-Proteine tragen dazu bei (Clapham et al., 2003):

TRP-Kanäle sind nicht nur permeabel für monovalente, sondern auch für divalente Kationen wie Ca2+-, Ba2+-, und Mn2+-Ionen (Dietrich et al., 2005). Sie sind weniger selektiv für Calciumionen gegenüber Natriumionen mit PCa/PNa ≤ 10. Ausnahmen bilden TRPM4 und TRPM5, die ausschließlich selektiv für monovalente Kationen sind, sowie TRPV5 und TRPV6, die nur für Ca2+ mit PCa/PNa ≥ 100 durchlässig sind. Sie zeigen im Gegensatz zu spannungsabhängigen (voltage-gated) Calcium- oder Natriumkanälen keine Spannungsabhängigkeit, sondern depolarisieren die Zellen nach dem Öffnen vom jeweiligen Ruhepotential (bei den meisten Säugetierzellen um -70 mV) auf annährend 0 mV. Durch diese Depolarisation erhöhen sie den einwärtsgerichteten Ionenstrom und führen so zum Anstieg der intrazellulären Ca2+- und/oder Na+-Konzentration. Der initiale Öffnungsmechanismus der TRP-Kanäle ist uneinheitlich. Es existieren zwei mögliche Mechanismen, der Speicher-unabhängige und der Speicher-gesteuerte Öffnungsmechanismus. Beide wurden teilweise für dasselbe TRP-Protein beschrieben (Harteneck et al., 2000). Im Folgenden sollen die molekularen Mechanismen der Speicher-unabhängigen sowie der Speicher-gesteuerten Kanalöffnungsvorgänge gegenübergestellt werden:

1. Der Speicher-unabhängige (store-independent) Öffnungsmechanismus:

Bei diesem Modell erfolgt die Aktivierung oder Modulation der TRP-Kanäle unabhängig von der Leerung intrazellulärer Calciumspeicher G-Protein- oder Tyrosinkinase-vermittelt, was zur Aktivierung der Phospholipase C (PLC) führt. PLC führt zur Spaltung von Phosphatidyl-Inositol-4, 5-Bisphosphat (PIP2) in Inositol-1, 4, 5-Trisphosphat (IP3) und Diacylglycerol (DAG). Beide dieser second messenger sind in der Lage, einerseits über Interaktion mit dem IP3-Rezeptor, andererseits direkt second-messenger-vermittelt TRP-Kanäle zu öffnen.


Clapham DE, Montell C, Schultz G, Julius D (2003): „International Union of Pharmacology. XLIII. Compendium of voltage-gated ion channels: transient receptor potential channels.” Pharmacol Rev 55 (4): 591-596

Dietrich A, Mederos Y, Schnitzler M, Gollasch M, Gross V, Storch U, Dubrovska G, Obst M, Yildirim E, Salanova B, Kalwa H, Essin K, Pinkenburg O, Luft F, Gudermann T, Birnbaumer L (2005): „Increased vascular smooth muscle contractility in TRPC6-/-Mice.” Mol Cell Bio 25: 6980-6989

Harteneck C, Plant TD, Schultz G (2000): „From worm to man: three subfamilies of TRP channels.” Trends Neurosci 23: 159-166

Die Entdeckung der TRP-Familie als Ionenkanalproteine führte zu einem erweiterten molekularen Verständnis der Calcium-regulierten Signalübertragungsmechanismen. Folgende funktionelle Eigenschaften der TRP-Proteine tragen dazu bei (Clapham, 2003): TRP-Kanäle sind nicht nur permeabel für monovalente, sondern auch für divalente Kationen wie Ca2+-, Ba2+-, und Mn2+-Ionen (Dietrich et al., 2005). Sie sind wenig selektiv für Calciumionen gegenüber Natriumionen mit PCa/PNa ≤ 10. Ausnahmen bilden TRPM4 und TRPM5, die ausschließlich selektiv für monovalente Kationen sind sowie TRPV5 und TRPV6, die nur für Ca2+ mit PCa/PNa ≥ 100 durchlässig sind. Sie zeigen im Gegensatz zu spannungsabhängigen (voltage-gated) Calcium- oder Natriumkanälen keine Spannungsabhängigkeit, sondern depolarisieren die Zellen nach dem Öffnen vom jeweiligen Ruhepotential (bei den meisten Säugetierzellen um –70 mV) auf annährend 0 mV. Durch diese Depolarisation erhöhen sie den einwertsgerichteten [sic] Ionenstrom und führen so zum Anstieg der intrazellulären Ca2+- und/oder Na+-Konzentration. Der initiale Öffnungsmechanismus der TRP-Kanäle ist uneinheitlich. Es existieren zwei mögliche Mechanismen, der Speicher-unabhängige und der Speicher-gesteuerte Öffnungsmechanismus. Beide wurden teilweise für dasselbe TRP-Protein beschrieben (Harteneck et al., 2000). Im Folgenden sollen die

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molekularen Mechanismen der Speicher-unabhängigen sowie der Speicher-gesteuerten Kanalöffnungsvorgänge gegenüber gestellt werden:

1) Der Speicher-unabhängige (store-independent) Öffnungsmechanismus:

Bei diesem Modell erfolgt die Aktivierung oder Modulation der TRP-Kanäle unabhängig von der Leerung intrazellulärer Calciumspeicher G-Protein- oder Tyrosinkinase-vermittelt, was zur Aktivierung der Phospholipase C (PLC) führt. PLC führt zur Spaltung von Phosphatidyl-Inositol-4,5-Bisphosphat (PIP2) in Inositol-1,4,5-Trisphosphat (IP3) und Diacylglycerol (DAG). Beide dieser Second Messenger sind in der Lage, einerseits über Interaktion mit dem IP3-Rezeptor, andererseits direkt Second-Messenger-vermittelt TRP-Kanäle zu öffnen.


Clapham DE. TRP channels as cellular sensors. Nature. 2003;426:517-524.

Dietrich A, Schnitzler M, Gollasch M, Gross V, Storch U, Dubrovska G, Obst M, Yildirim E, Salanova B, Kalwa H, Essin K, Pinkenburg O, Luft F, Gudermann T, Birnbaumer L. Increased vascular smooth muscle contractility in TRPC6-/-Mice. Molecular and Cellular Biology. 2005;25:6980-6989.

Harteneck C, Plant TD, Schultz G. From worm to man: three subfamilies of TRP channels. Trends Neurosci. 2000;23:159-166.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Die Literaturangabe Clapham (2003) ist durch eine andere Arbeit desselben Autors mit demselben Erscheinungsjahr ausgetauscht.

Die Quelle unterschlägt in der Autorenliste des Beitrags Dietrich et al. (2005) den Namen Y. Mederos des zweiten Autors. In der Quelle und in der untersuchten Arbeit wird nicht auf das Erratum derselben Autorengruppe zu diesem Aufsatz in Mol Cell Biol. 2005 Dec;25(24):11191 hingewiesen. In der Quelle und in der untersuchten Arbeit wird der Autor F. C. Luft zu F. Luft.

Sichter
(Hindemith) Schumann

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