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Slo/Fragment 014 01

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Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 14, Zeilen: 1-18
Quelle: Burkert 2006
Seite(n): 12, Zeilen: 13ff
[TRPC4, 5 beinhalten eine C-terminale Sequenz, die in anderen TRP-Molekülen nicht isoliert werden konnte und dafür spricht,] dass diese Kanäle Teile noch wenig verstandener multimolekularer Signalkomplexe sind. TRPC3, 6, 7 zeigen eine besonders hohe Expression in glatten Muskelzellen und Herzmuskelzellen. Mit immunhistochemischen Verfahren sowie in situ-Hybridisierung konnte die Expression von TRPC1 sowie 3, 4, 5 und 6 in Endothelzellen sowie in glatten Gefäßmuskelzellen nachgewiesen werden, wohingegen TRPC7 sich nur in Endothelzellen zeigt (Yip et al., 2004). An Endothelzellen von TRPC6-knock-out-Mäusen stellte sich die besondere Funktion dieses Proteins bezüglich der Regulation des Gefäßtonus dar. Bei ausgeschaltetem TRPC6-Protein zeigte sich eine Hochregulation des TRPC3-Proteins. Damit einher ging ein Anstieg des basalen TRPC-abhängigen Kationeneinstromes, eine verstärkte Vasokonstriktion nach Agonistengabe sowie erhöhte Blutdruckwerte (Bergdahl et al., 2005; Dietrich et al., 2005). Diesbezüglich zeigten Liu et al. (2005) eine verstärkte Expression von TRPC3 in Monozyten hypertensiver Ratten.

TRPC2 ist das TRPC-Protein mit der geringsten Ähnlichkeit zu den anderen Mitgliedern dieser Proteingruppe. Es wurde als humanes Pseudogen eingeordnet (Vannier et al., 1999). In anderen, nicht-humanen Säugetierspezies wurde TRPC2 mit den Funktionen des Vomeronasalorganes und der Spermafunktion in Verbindung gebracht (Hofmann et al., 2000).

TRPC 4, 5 beinhalten eine C-terminale Sequenz, die in anderen TRP-Molekülen nicht isoliert werden konnte und dafür spricht, dass diese Kanäle Teile noch wenig verstandener multimolekularer Signalkomplexe sind.

TRPC 3,6,7 zeigen eine besonders hohe Expression in glatten Muskelzellen und Herzmuskelzellen. Mit immunhistochemischen Verfahren sowie in situ-Hybridisation konnte die Expression von TRPC1 sowie 3, 4, 5 und 6 in Endothelzellen sowie in glatten Gefäßmuskelzellen nachgewiesen werden, wohingegen TRPC7 sich nur in Endothelzellen zeigt (Yip et al., 2004). An Endothelzellen von TRPC6-Knock-out- Mäusen stellte sich die besondere Funktion dieses Proteins bezüglich der Regulation des Gefäßtonus dar. Bei ausgeschaltetem TRPC6-Protein zeigte sich eine Hoch- Regulation des TRPC3-Proteins. Damit einher ging ein Anstieg des basalen TRPC-abhängigen Kationeneinstromes, eine verstärkte Vasokonstriktion nach Agonistengabe sowie erhöhte Blutdruckwerte (Dietrich et al., 2005; Bergdahl et al., 2005). Diesbezüglich zeigten Liu et al. (2005) eine verstärkte Expression von TRPC3 in Monozyten hypertensiver Ratten.

TRPC2 ist das TRPC-Protein mit der geringsten Ähnlichkeit zu den anderen Mitgliedern dieser Proteingruppe. Es wurde als humanes Pseudogen eingeordnet (Vannier et al., 1999). In anderen, nicht-humanen Säugetierspezies wurde TRPC2 mit den Funktionen des Vomeronasalorganes und der Spermafunktion in Verbindung gebracht (Hofmann et al., 2000).

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

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