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Slo/Fragment 085 02

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Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 85, Zeilen: 2-10
Quelle: Schurek 2007
Seite(n): 89, Zeilen: 9-16
Das unterschiedliche Bindungsverhalten erscheint zunächst kontrovers; die dreidimensionale Struktur eines Proteins kann durch Verkürzungsmutanten jedoch erheblich verändert sein. Bei Bindungsstudien, in denen beide Interaktionspartner bis auf die Bindungsmotive minimal verkürzt exprimiert werden, kann es zu Verschiebungen der Ladung und so der räumlichen Struktur der Proteinfragmente kommen, was in einem veränderten Interaktionsverhalten resultieren kann. In diesem Zusammenhang zeigten Stiffler et al. 2006, dass Bindungsstudien verschiedene Resultate ergaben, wenn einzelne PDZ-Domänen eines Proteins im Vergleich zu Verkürzungsmutanten, die mehrere PDZ-Domänen beinhalteten, eingesetzt wurden (Stiffler et a., 2006). Das unterschiedliche Bindungsverhalten erscheint zunächst kontrovers, die dreidimensionale Struktur eines Proteins kann durch Verkürzungsmutanten jedoch erheblich verändert sein. Bei Bindungsstudien, in denen beide Interaktionspartner bis auf die Bindungsmotive minimal verkürzt exprimiert werden, kann es zu Verschiebungen der Ladung und so der räumlichen Struktur der Proteinfragmente kommen, was in einem veränderten Interaktionsverhalten resultieren kann. In diesem Zusammenhang zeigten Stiffler et al. 2006, dass Bindungsstudien verschiedene Resultate ergaben, wenn einzelne PDZ-Domänen eines Proteins im Vergleich zu Verkürzungsmutanten, die mehrere PDZ-Domänen beinhalteten, eingesetzt wurden [98].

98. Stiffler MA, Grantcharova VP, Sevecka M, MacBeath G: Uncovering quantitative protein interaction networks for mouse PDZ domains using protein microarrays. J Am Chem Soc 2006;128:5913-5922.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

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