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Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Singulus
Gesichtet
No.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 25, Zeilen: 1ff (komplett)
Quelle: Blume 2003
Seite(n): 17, 18, Zeilen: 10ff;1ff
[In einigen Fällen können auch die Toxine von Mikroorganismen] Sialinsäuren binden. So binden die Toxine der Cholera-, Botulinus- und Tetanuserreger an spezifische sialylierte Ganglioside ihrer Wirtszellen und werden anschließend durch rezeptorvermittelte Endocytose aufgenommen (Richards et al., 1979; Schengrund et al., 1991).

1.4.3. Sialinsäuren als Masken antigener Determinanten

Sialinsäuren können antigene Determinanten maskieren und so die Erkennung durch das Immunsystem verhindern. Trypanosoma cruzi, der Erreger der Chagaskrankheit, bindet an Sialinsäuren von Glycokonjugaten auf der Oberfläche der Wirtszellen. Die Transsialidase des Erregers, die die Sialidase- und Sialyltransferase-Aktivität in sich vereinigt, transferiert anschließend die wirtseigenen Sialinsäuren auf die Zelloberfläche des Erregers und überdeckt so seine antigenen Strukturen (Colli, 1993; Tomlinson et al., 1994).

Embryonale Zellen sind ebenfalls durch Sialinsäuren geschützt und entgehen so der Interaktion mit dem mütterlichen Immunsystem (Schauer, 1985). Wird die schützende Zona pellucida von Blastocysten entfernt, so werden sie innerhalb kürzester Zeit durch das Komplementsystem erkannt und lysiert. Embryonale Stammzellen (ES-Zellen) weisen nur eine schwache Sialylierung auf. Nach Differenzierung erhöht sich der Sialinsäuregehalt und sie werden unempfindlich gegenüber der Komplement-vermittelten Lyse (Kircheis et al., 1996). Sialinsäuren können aber auch selbst immunologische Reaktionen auslösen, wie einige Blutgruppenantigene, die durch spezifische Sialylstrukturen gekennzeichnet sind und nach Sialidasebehandlung ihre Antigenität verlieren (Pilatte et al., 1993).

1.4.4. Einfluß von Sialinsäuren auf Struktur und Funktion von Glycokonjugaten

Die Präsenz von Sialinsäuren ist wichtig für die biologische Funktion einiger Glycoproteine. So führt die Desialylierung des Somatostatinrezeptors zu einer Konformationsänderung und damit zu einer deutlich schlechteren Ligandenbindung (Rens-Domiano und Reisine, 1991). Die Asialoform des Nukleoporins p62, das den aktiven Proteintransport vom Cytosol in den Zellkern unterstützt, ist weniger aktiv als die Sialoform (Emig et al., 1995). Eine ähnliche Beobachtung wurde für das Hormon Erythropoietin gemacht (Wasley et al., 1991). Erythropoietin ist ein wichtiger Wachstumsfaktor für die Bildung von Erythrocyten während der Hämatopoese. Hierbei beruht die verringerte biologische Aktivität des Asialoproteins allerdings auf [einer reduzierten Halblebenszeit im Blut (Egrie und Brown, 2001).]

In einigen Fällen können auch die Toxine von Mikroorganismen Sialinsäuren binden. So binden die Toxine von Cholera, Botulinus und Tetanus an spezifische sialylierte Ganglioside ihrer Wirtszellen und werden anschließend durch rezeptorvermittelte Endocytose aufgenommen (Richards et al., 1979; Schengrund et al., 1991).

1.2.3 Sialinsäuren maskieren antigene Determinanten

Sialinsäuren können antigene Determinanten maskieren und so die Erkennung durch das Immunsystem verhindern. Trypanosoma cruzi, der Erreger der Chagaskrankheit, einer ähnlich wie Malaria verlaufenden Infektionskrankheit, bindet an Sialinsäuren von Glycokonjugaten auf der Oberfläche der Wirtszellen. Die Neuraminidase- und Sialyltransferase-Aktivität des Erregers transferiert anschließend die wirtseigenen Sialinsäuren auf die Zelloberfläche des Erregers und überdeckt so seine antigenen Strukturen (Colli, 1993; Tomlinson, 1994).

Embryonale Zellen sind ebenfalls durch Sialinsäuren geschützt und entgehen so der Interaktion mit dem mütterlichen Immunsystem (Schauer, 1985). Wird die schützende Zona pellucida von Blastocysten entfernt, so werden sie innerhalb kürzester Zeit durch das Komplementsystem erkannt und lysiert. Embryonale Stammzellen (ES-Zellen) weisen nur eine schwache membrangebundene Sialylierung auf, nach Differenzierung erhöht sich der Sialinsäuregehalt und sie werden unempfindlich gegenüber der Komplement-vermittelten Lyse (Kircheis et al., 1996).

Sialinsäuren können aber auch selbst immunologische Reaktionen auslösen, wie einige Blutgruppenantigene, die durch spezifische Sialylstrukturen gekennzeichnet sind und nach Sialidasebehandlung ihre Antigenität verlieren (Pilatte et al., 1993).

1.2.4 Sialinsäuren beeinflussen die Struktur und Funktion von Glycokonjugaten

Die Präsenz von Sialinsäuren ist wichtig für die biologische Funktion einiger Glycoproteine. So führt z.B. die Desialylierung des Somatostatinrezeptors zu einer Konformationsänderung und damit zu einer deutlich schlechteren Ligandenbindung (Rens-Domiano und Reisine, 1991). Die Asialoform des Nukleoporins p62, das den aktiven Proteintransport vom Cytosol in den Zellkern unterstützt, zeigt eine stark reduzierte Aktivität (Emig et al., 1995). Eine ähnliche Beobachtung wurde für Erythropoietin gemacht (Wasley et al., 1991), ein Hormon, das die Bildung von Erythrocyten stimuliert. Hierbei beruht die verringerte biologische Aktivität des Asialoproteins allerdings auf einer reduzierten Halbwertszeit im Blut (Egrie und Brown, 2001).

Anmerkungen

Ohne Quellenangabe

Sichter
(Singulus)

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