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Messung von exhaliertem Kohlenmonoxid bei maschinell beatmeten, kritisch kranken Patienten und deren Korrelation mit Organdysfunktionen

von Dr. Thomas von Ostrowski

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Statistik und Sichtungsnachweis dieser Seite findet sich am Artikelende
[1.] To/Fragment 007 02 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-06-09 21:27:12 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Müller 2002, SMWFragment, Schutzlevel sysop, To, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 7, Zeilen: 2-21
Quelle: Müller 2002
Seite(n): 12, 13, Zeilen: 12: 25ff; 13: 2ff
Wie kein anderes Enzym reagiert die HO-1 extrem empfindlich auf verschiedene Stresssoren, wie z.B. Ischämie-/ Reperfusionsschäden (I/R), Hypoxie, Hyperoxie (Takahashi S et al., 1999), inflammatorische Zytokine (Amersi F et al., 1999; Kudo S et al., 1999; Rizzardini M et al., 1993; Terry CM et al., 1998), Endotoxin (Amersi F et al., 1999; Camhi SL et al., 1995; Pellacani A et al., 1998), Häm (Taylor JL et al., 1998; Vesely MJ et al., 1998), Metalle (Immenschuh S et al., 1995), Hypothermie, Hyperthermie (Shibahara S et al., 1987) sowie die portale Hypertension (Fernandez M et al., 1999). Der HO-1 wird eine bedeutende Rolle in der Stressantwort zugeschrieben, da Sequenzen von NF-κB, AP-1 und AP-2-Bindungen in der Promotorregion des humanen HO-1-Gens gefunden wurden (Camhi SL et al., 1995; Immenschuh S et al., 1998; Lavrovsky Y et al., 1994; Marks GS et al., 1988; Shan Y et al., 2000). Die Unterschiedlichkeit der HO-1-Induktoren legt verschiedene Regulationselemente für dieses Gen nahe. Zwei weitere regulatorische Elemente, NF-κB und AP-2, werden als wichtige regulierende Faktoren der Antwort der HO-1 auf oxidativen Stress, Zellschaden, Wachstum und Differenzierungsprozesse angesehen (Lavrovsky Y et al., 1994). Andere Proteine, die in der Entzündungsreaktion eine zentrale Rolle spielen, benutzen ebenfalls diese und weitere transkriptionelle Faktoren, NF-κB, AP-1 und HIF-1 wie z.B. NOS-2, welches ein bedeutende Rolle unter Stressbedingungen spielt (Liu Y et al., 1998; Willis D et al., 1996). Es wird angenommen, dass beispielweise HO-1 und bei NOS-2 in der Stressantwort auf Hypoxie und Sepsis miteinander interagieren (Bauer M et al., 1997; Carini R et al., 2000; Maines MD et al., 1997). Wie kein anderes Enzym, reagiert die HO-1 extrem empfindlich auf verschiedene Stresssoren, w.z.B. I/R, Hypoxie, Hyperoxie [110], inflammatorische Zytokine [5, 59, 96, 112], Endotoxin [5, 16, 92], Häm [111, 116], Metalle [43], Hypothermie, Hyperthermie [102] sowie die portale Hypertension [33] [Abb. 1]. Der HO-1 wird eine bedeutende Rolle in der Stressantwort zugeschrieben, da Sequenzen von NF-κB, AP-1 und AP-2 Bindungen in der Promotorregion des humanen HO-1 Gens gefunden wurden [16, 42, 61, 74, 101] [Abb. 1]. Die Unterschiedlichkeit der HO-1 Induktoren legt verschiedene Regulationslemente [sic] für dieses Gen nahe. Zwei weitere regulatorische Elemente, NF-κB und AP-2 werden als wichtige regulierende

[Seite 13]

Faktoren der Antwort der HO-1 auf oxidativen Stress, Zellschaden, Wachstum und Differenzierungsprozess angesehen [61]. Andere Proteine, die in der Enzündungsreaktion [sic] eine zentrale Rolle spielen, benutzen ebenfalls diese transkriptionellen Faktoren, NF-κB, AP-1 und HIF-1 w.z.B. NOS-2, welches eine bedeutende Rolle unter Stressbedingungen spielt [66, 117]. Es wird angenommen, dass HO-1 z.B. mit NOS-2 in der Stressantwort auf Hypoxie und Sepsis miteinander interagieren [10, 17, 72].


5 Amersi F, Buelow R, Kato H, Ke B, Coito AJ, Shen XY, Zhao D, Zaky J, Melinek J, Lassman CR, Kolls JK, Alam J, Ritter T,Volk HD, Farmer DG, Ghobrial RF, Busuttil RW, Kupiec-Weglinski JW. Upregulation of heme oxygenase-1 protects genetically fat Zucker rat livers from ischemia/reperfusion injury. J Clin Invest 1999;104(11):1631-9.

10 Bauer I, Vollmar B, Jaeschke H, Rensing H, Kraemer T, Larsen R, Bauer M. Transcriptional activation of heme oxygenase-1 and its functional significance in acetaminophen-induced hepatitis and hepatocellular injury in the rat. J Hepatol 2000;33(3):395-406.

16 Camhi SL, Alam J, Otterbein L, Sylvester SL, Choi A. Induction of heme oxygenase-1 gene expression by lipopolysaccharide is mediated by AP-1 activation. Am J Respir Cell Mol Biol 1995; 13:387-98.

17 Carini R, De Cesaris MG, Splendore R, Bagnati M, Albano E. Ischemic preconditioning reduces Na(+) accumulation and cell killing in isolated rat hepatocytes exposed to hypoxia. Hepatology 2000;31(1):166-72.

33 Fernandez M, Bonkovsky HL. Increased heme oxygenase-1 gene expression in liver cells and splanchnic organs from portal hypertensive rats. Hepatology 1999;29(6):1672-9.

42 Immenschuh S, Hinke V, Ohlmann A, Gifhorn-Katz S, Katz N, Jungermann K, Kietzmann T. Transcriptional activation of the haem oxygenase-1 gene by cGMP via a cAMP response element/activator protein -1 element in primary cultures of rat hepatocytes. Biochem J 1998;334(Pt1):141-6.

43 Immenschuh S, Iwahara S, Satoh H, Nell C, Katz N, Muller-Eberhard U. Expression of the mRNA of heme-binding protein 23 is coordinated with that of heme oxygenase-1 by heme and heavy metals in primary rat hepatocytes and hepatoma cells. Biochemistry 1995;34(41):13407-11.

59 Kudo S, Kawano K. Role of interleukin-1 beta in the modulations of cytochrome P450 and heme metabolism in rat liver. J Interferon Cytokine Res 1999;19(6):601-7.

61 Lavrovsky Y, Schwartzman ML, Levere RD, Kappas A, Abraham NG. Identification of binding sites for transcription factors NF-kappa B and AP-2 in the promoter region of the human heme oxygenase 1 gene. Proc Natl Acad Sci USA 1994;91(13):5987-91.

66 Liu Y, Christou H, Morita T, Laughner E, Semenza GL, Kourembanas S. Carbon monoxide and nitric oxide supress the hypoxic induction of vascular endothelial growth factor gene via the 5' enhancer. J Biol Chem 1998;273(24):15257-62.

72 Maines MD. The heme oxygenase system: a regulator of second messenger gases. Annu Rev Pharmacol Toxicol 1997;37:517-54.

74 Marks GS, McCluskey SA, Mackie JE, Riddick DS, James CA. Disruption of hepatic heme biosynthesis after interaction of xenobiotics with cytochrome P- 450. FASEB J 1988;2(12):2774-83.

92 Pellacani A, Wiesel P, Sharma A, Foster LC, Huggins GS, Yet SF, Perrella MA. Induction of heme oxygenase-1 during endotoxemia is downregulated by transforming growth factor-beta1. Circ Res 1998;83(4):396-403.

96 Rizzardini M, Terao M, Falciani F, Cantoni L. Cytokine induction of haem oxygenase mRNA in mouse liver: Interleukin 1 transcriptionally activates the haem oxygenase gene. Biochem J 1993;290:343-347.

101 Shan Y, Pepe J, Lu TH, Elbirt KK, Lambrecht RW, Bonkovsky HL. Induction of the heme oxygenase-1 gene by metalloporphyrins. Arch Biochem Biophys 2000;380(2):219-27.

102 Shibahara S, Muller RM, Taguchi H. Transcriptional control of rat heme oxygenase by heat shock. J Biol Chem 1987;262(27):12889-92.

110 Takahashi S, Takahashi Y, Ito K, Nagano T, Shibahara S, Miura T. Positive and negative regulation of the human heme oxygenase-1 gene expression in cultured cells. Biochim Biophys Acta 1999;1447(2-3):231-5.

111 Taylor JL, Carraway MS, Piantadosi CA. Lung-specific induction of heme oxygenase-1 and hyperoxic lung injury. Am J Physiol 1998;274(4 Pt 1):L582- 90.

112 Terry CM, Clikeman JA, Hoidal JR, Callahan KS. Effect of tumor necrosis factor-α and interleukin-1α on heme oxygenase-1 expression in human endothelial cells. Am J Physiol 1998;274(heart circ physiol 43): H883-91.

116 Vesely MJ, Exon DJ, Clark JE, Foresti R, Green CJ, Motterlini R. Heme oxygenase-1 induction in skeletal muscle cells: hemin and sodium nitroprusside are regulators in vitro. Am J Physiol 1998;275(4Pt1):C1087-94.

117 Willis D, Moore AR, Frederick R, Willoughby DA. Heme oxygenase: a novel target for the modulation of the inflammatory response. Nat Med 1996;2(1):87- 90.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Man beachte, dass alle 21 Literaturverweise auch in der Quelle zu finden sind.

Sichter
(Hindemith) Singulus


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Letzte Bearbeitung dieser Seite: durch Benutzer:Hindemith, Zeitstempel: 20140609212825

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