Fandom

VroniPlag Wiki

To/010

< To

31.373Seiten in
diesem Wiki
Seite hinzufügen
Diskussion0 Teilen

Störung durch Adblocker erkannt!


Wikia ist eine gebührenfreie Seite, die sich durch Werbung finanziert. Benutzer, die Adblocker einsetzen, haben eine modifizierte Ansicht der Seite.

Wikia ist nicht verfügbar, wenn du weitere Modifikationen in dem Adblocker-Programm gemacht hast. Wenn du sie entfernst, dann wird die Seite ohne Probleme geladen.

Messung von exhaliertem Kohlenmonoxid bei maschinell beatmeten, kritisch kranken Patienten und deren Korrelation mit Organdysfunktionen

von Dr. Thomas von Ostrowski

vorherige Seite | zur Übersichtsseite | folgende Seite
Statistik und Sichtungsnachweis dieser Seite findet sich am Artikelende
[1.] To/Fragment 010 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-06-14 19:45:28 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Monington West 1998, SMWFragment, Schutzlevel sysop, To, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 10, Zeilen: 1-11
Quelle: Monington West 1998
Seite(n): Einleitung, Zeilen: Kapitel 6.3
[Welche] molekulare Funktion die HO unter diesen Bedingungen hat, ist noch ungeklärt. Möglicherweise ist die erhöhte Expression die Folge einer oxidativen Veränderung in der Zelle, da das [Delta]12-PDJ2 mit Glutathion konjugiert wird (Entgiftungsweg) und damit die zellulären Antioxidanten vermindert werden.

Metallporphyrine stellen in der Regel starke Induktoren der HO-1 dar. Umso bemerkenswerter ist die Tatsache, daß synthetische Glukocorticoide (z.B. Dexamethason), die einzigen bekannten nicht-Metallporphyrine in der Lage sind, eine HO-1-Induktion zu inhibieren (Lutton et al., 1992). Ein Kernbindungsprotein, das bei der Darreichung von Dexamethason verstärkt synthetisiert wird, verhindert eine HO-1-Genaktivität. Dieses konnte durch DNAse Footprinting- und in DNA-Protein-Wechselwirkungsversuchen (electrophoretic mobility shift assay, EMSA) gezeigt werden.

Welche molekulare Funktion die Hämoxygenase unter diesen Bedingungen hat, ist noch ungeklärt. Möglicherweise ist die erhöhte Expression die Folge einer oxidativen Veränderung in der Zelle, da das [Delta]12-PDJ2 mit Glutathion konjugiert (Entgiftungsweg) und damit die zellulären Antioxidanten vermindert werden.

Metallporphyrine stellen in der Regel starke Induktoren der HO-1 dar. Um so bemerkenswerter ist die Tatsache, daß synthetische Glukocorticoide (z.B. Dexamethason) die einzigen bekannten nicht-Metallporphyrine sind, die in der Lage sind, eine HO-1-Induktion zu inhibieren (Lutton et al., 1992). Ein Kernbindungsprotein, daß bei der Darreichung von Dexamethason verstärkt synthetisiert wird, verhindert eine HO-1-Genaktivität. Dieses konnte durch DNAse Footprinting- und DNA-Protein-Wechselwirkungsversuchen (electrophoretic mobility shift assay, EMSA) gezeigt werden.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith)

[2.] To/Fragment 010 16 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-06-14 19:44:15 Hindemith
Forschungsschwerpunkte Abteilung für Pharmakologie und Toxikologie für Naturwissenschaftler - Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg 2002, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, To

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 10, Zeilen: 16-17, 19-23
Quelle: Forschungsschwerpunkte Abteilung für Pharmakologie und Toxikologie für Naturwissenschaftler - Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg 2002
Seite(n): 1 (Internetquelle), Zeilen: -
Die HO-1 ist ein induzierbares Enzym, das den Abbau von Häm katalysiert. Endprodukte

dieses katabolen Vorgangs sind Bilirubin und CO. [...] Bilirubin zeigt im Bereich physiologischer Plasmakonzentrationen antioxidative Wirkung. Neuere Arbeiten weisen dem Bilirubin eine dem "High-density-Lipoprotein" vergleichbare Rolle als Marker und funktioneller Mediator gefäßschützender, antiatherogener Effekte zu (Hopkins et al., 1996; Mayer et al., 2000).


Hopkins PN, Wu LL, Hunt SC, James BC, Vincent GM, Williams RR (1996) Higher serum bilirubin is associated with decreased risk for early familial coronary artery disease. Arterioscler Thromb Vasc Biol 16: 250-255

Mayer M (2000) Association of serum bilirubin concentration with risk of coronary artery disease. Clin Chem 46: 1723-1727

Die Hämoxygenase-1 ist ein induzierbares Enzym, das den Abbau von Häm katalysiert. Endprodukte dieses katabolen Vorgangs sind Bilirubin und Carbonmonoxid. Bilirubin zeigt im Bereich physiologischer Plasmakonzentrationen antioxidative Wirkung. Neuere Arbeiten weisen Bilirubin eine dem "High-density-Lipoprotein" vergleichbare Rolle als Marker und funktioneller Mediator gefäßschützender, antiatherogener Effekte zu (Hopkins et al. 1996; Mayer 2000).

Hopkins PN, Wu LL, Hunt SC, James BC, Vincent GM, Williams RR (1996) Higher serum bilirubin is associated with decreased risk for early familial coronary artery disease. Arterioscler Thromb Vasc Biol 16:250-255

Mayer M (2000) Association of serum bilirubin concentration with risk of coronary artery disease. Clin Chem 46:1723-1727

Anmerkungen

Identisch inkl. der Literaturverweise. Ohne Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan) Schumann

[3.] To/Fragment 010 17 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-06-14 19:43:56 Hindemith
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, Müller 2002, SMWFragment, Schutzlevel sysop, To

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Hindemith, Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 10, Zeilen: 17-19
Quelle: Müller 2002
Seite(n): 14, Zeilen: 5-7
Biliverdin wird durch die Biliverdinreduktase weiter zu Bilirubin, einem weiteren potenten Antioxidanz, Antimutagen und Antikomplementagenz abgebaut (Hayashi S et al., 1999; Liu Y et al., 2000).

Hayashi S, Takamiya R, Yamaguchi T, Matsumoto K, Tojo SJ, Tamatani T, Kitajima M, Makino N, Ishimura Y, Suematsu M (1999 Oct) Induction of heme oxygenase-1 suppresses venular leukocyte adhesion elicited by oxidative stress: role of bilirubin generated by the enzyme. Circ Res 15 85(8): 663-71

Biliverdin wird durch die Biliverdinreduktase weiter zu Bilirubin, einem weiteren potenten Antioxidanz, Antimutagen und Anti-Komplementagenz abgebaut [38, 67].

38 Hayashi S, Takamiya R, Yamaguchi T, Matsumoto K, Tojo SJ, Tamatani T, Kitajima M, Makino N, Ishimura Y, Suematsu M. Induction of heme oxygenase- 1 suppresses venular leukocyte adhesion elicited by oxidative stress: role of bilirubin generated by the enzyme. Circ Res 1999;85(8):663-71.

67 Liu Y, Ortiz de Montellano PR. Reaction intermeadiates and single turnover rate constants for the oxidation of heme by human heme oxygenase-1. J Biol Chem 2000;275(8):5297-5307.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt, auch die Literaturangeben sind übernommen (es kann sich nicht um ein Zitat aus einer der Quellen handeln, da diese in Englisch verfasst sind).

Ein Eintrag für Liu Y et al., 2000 findet sich nicht im Literaturverzeichnis von To.

Sichter
(Hindemith), (Graf Isolan) Schumann

[4.] To/Fragment 010 27 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-06-14 19:44:00 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Müller 2002, SMWFragment, Schutzlevel sysop, To, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 10, Zeilen: 27-30
Quelle: Müller 2002
Seite(n): 14, Zeilen: 7-10
Es wurde gezeigt, dass Bilirubin effizient die Lipidperoxidation hemmt und seine antioxidative Wirkung wahrscheinlich auf einer Interaktion mit dem antioxidativen α-Tocopherol und Lipoproteinen beruht (Abraham NG et al., 1995; Clark JE et al., 2000). Es wurde gezeigt, dass Bilirubin effizient die Lipidperoxidation hemmt und seine antioxidative Wirkung wahrscheinlich auf einer Interaktion mit dem antioxidativen α-Tocopherol und Lipoprotein beruht [2, 22].

2 Abraham NG, Lavrovsky Y, Schwartzman ML, Stoltz RA, Levere RD, Gerritsen ME, Shibahara S, Kappas A. Transfection of the human heme oxygenase gene into rabbit coronary microvessel endothelial cells: protective effect against heme and hemoglobin toxicity. Proc Natl Acad Sci U S A 1995;92(15):6798- 802.

22 Clark JE, Foresti R, Green CJ, Motterlini R. Dynamics of haem oxygenase-1 expression and bilirubin production in cellular protection against oxidative stress. Biochem J 2000;348(Pt 3):615-9.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Im Text der Quelle schließt sich dieses Fragment direkt an To/Fragment 010 17 an.

Sichter
(Hindemith) Schumann


vorherige Seite | zur Übersichtsseite | folgende Seite
Letzte Bearbeitung dieser Seite: durch Benutzer:Hindemith, Zeitstempel: 20140614195706

Auch bei Fandom

Zufälliges Wiki