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Stickstoffmonoxid-mediierter Stress auf Inselzellen des Rattenpankreas: Effekte auf die Zink-Homöostase, den Glutathion-Gehalt und das mitochondriale Membranpotential

von Dr. Ulrike Tartler

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Statistik und Sichtungsnachweis dieser Seite findet sich am Artikelende
[1.] Uta/Fragment 011 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-01-04 23:10:48 Schumann
Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Uta, Verschleierung, Voß 2004

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 11, Zeilen: 1ff (komplett)
Quelle: Voß 2004
Seite(n): 1-2, 3, 4, Zeilen: 1:35-44 - 2:1-4; 3:2-16; 4:Tabelle 1
[Die jeweilige] spezifische Wirkung von NO hängt einerseits von den beteiligten Zellen und Zellsystemen, andererseits aber auch von der lokalen Konzentration an NO, der gleichzeitigen Bildung von Reaktiven Sauerstoff Spezies (ROS) und der Zeitdauer der NO-Bildung ab, die durch die unterschiedlichen Isoformen der NO-Synthase vermittelt wird: Die kurzzeitige repetitive NO-Synthese durch die konstitutiv exprimierte endotheliale (eNOS) oder neuronale NO-Synthase (nNOS) vermittelt kurzfristige Reaktionen, wie z.B. die Vasorelaxation und Neurotransmission (Nathan, 1992). Im Rahmen dieser zellulären Signalübertragung diffundiert NO in die Nachbarzelle, aktiviert dort die lösliche Guanylat-Zyklase und bewirkt so eine Erhöhung der Konzentration des Second Messengers cGMP (Schmidt et al., 1994). Die induzierbare Isoform der NO-Synthase (iNOS) hingegen synthetisiert große Mengen an NO über einen vergleichsweise langen Zeitraum hinweg und wirkt als Regulator und Effektor im Rahmen entzündlicher Prozesse (Kröncke et al., 1997, Kolb et Kolb-Bachofen, 1992, Anggard, 1994).

Stickstoffmonoxid-Synthasen (NO-Synthasen) katalysieren die Bildung von NO in Anwesenheit von molekularem Sauerstoff mittels einer 5-Elektronen-Oxidation aus der Aminosäure L-Arginin, wobei als Nebenprodukt Citrullin entsteht (Moncada et al., 1990 und 1993, Palmer et al., 1988). Bis heute konnten drei unterschiedliche Isoformen der NO-Synthase identifiziert werden, welche in verschiedenen subzellulären Kompartimenten vorliegen (Förstermann et al. 1991, Pollock et al., 1992) und deren Gene auf verschiedenen Chromosomen (im Menschen: nNOS: Chromosom 12, eNOS: Chromosom 7, iNOS: Chromosom 17) lokalisiert sind (Knowles et al., 1994, Marsden et al. 1993, Kishimoto et al., 1992). Alle NO-Synthasen sind im Zytosol, die eNOS und nNOS zudem noch Membran assoziiert lokalisiert (Nathan et al, 1994, Kobzik et al., 1994, Hendriks, 1995).

Die beiden konstitutiv exprimierten Isoformen der NO-Synthase ließen sich erstmals in neuronalen Zellen (nNOS oder NOS-1) (Mayer et al, 1990, Bredt et al. 1990) und in Endothelzellen (eNOS oder NOS-3) (Pollock et al., 1991) nachweisen, jedoch findet man beide Enzyme auch in anderen Säugetierzellen (Knowles et al, 1994). Die dritte Isoform (iNOS) wird typischerweise durch entzündliche und immunogene Stimuli wie z.B. durch die proinflammatorischen Zytokine γ-Interferon (γ-IFN), Tumor Nekrose Faktor-α (TNF-α) und Interleukin-1β (IL-1β) (Nathan et al., 1994) oder Bakterienbestandteile wie Lipopolysaccharid (LPS) induziert (Michel und Feron,1997).


Anggard E: Nitric oxide: mediator, murderer and medicine. Lancet 1994; 343: 1199-1206

Bredt DS, Snyder SH: Isolation of nitric oxide synthase, a calmodulin-requiring enzyme. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1990; 87: 682-685

Förstermann U, Pollock JS, Schmidt HHW, Heller M, Murad F: Calmodulindependent endothelium-derived relaxing factor / nitric oxide synthase activity is present in the particulate and cytosolic fraction of bovine aortic endothelial cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1991; 88: 1788-1792

Hendriks W: Neuronal nitric oxide synthase contains a discs-large homologous region (DHR) sequence motif. Biochem. J. 1995; 305:687-688

Kishimoto J, Spurr N, Liao M, Lizhi L, Emson P, Xu W: Localization of brain nitric oxide synthase (NOS) to human chromosome 12. Genomics 1992; 14(3): 802-804

Knowles RG, Moncada S: Nitric oxide synthases in mammals. Biochem. J. 1994; 298: 249-258

Kobzik L, Reid MB, Bredt DS, Stamler JS: Nitric oxide in skeletal muscle. Nature 1994; 372:546-548

Kolb H, Kolb-Bachofen V: Nitric oxide: a pathogenetic factor in autoimmunity. Immunol.Today 1992; 13, 157-160

Kröncke KD, Fehsel K, Kolb-Bachofen V: Nitric oxide: cytotoxicity versus cytoprotection - how, why, when, and where? Nitric.Oxide. 1997; 1: 107-120

Marsden PA, Heng HHQ, Scherer SW, al. e: Structure and chromosomal localization of the human constitutive endothelial nitric oxide synthase gene. J. Biol. Chem. 1993; 268: 17478-17488

Mayer B, John M, Böhme E: Purification of a calcium/calmodulin-dependent nitric oxide synthase from porcine cerebellum. Cofactor role of tetrahydrobiopterin. FEBS-Letters 1990; 277:215-219

Michel T, Feron O: Nitric oxide synthases: which, where, how and why. J. Clin. Invest.1997; 100: 2146-2152

Moncada S, Palmer RMJ (1990): The L-arginine-nitric oxide pathway in the vessel wall. In: Nitric oxide from L-arginine: A bioregulatory system. Hrsg.: S. Moncada, E.A. Higgs, Elsevier, Amsterdam, 1990: 19-33

Moncada S, Higgs EA: The L-arginine-nitric oxide pathway. N. Engl. J. Med. 1993; 329: 2002-2012

Nathan C: Nitric oxide as a secretory product of mammalian cells. FASEB J. 1992; 6: 3051-3064

Nathan C, Xie QW: Nitric oxide synthases: roles, tolls, and controls. Cell 1994; 78: 915-918

Nathan C, Xie QW: Regulation of biosynthesis of nitric oxide. J. Biol. Chem. 1994; 269: 13725-8.

Palmer RMJ, Ashton DS, Moncada S: Vascular endothelial cells synthesize nitric oxide from L-arginine. Nature 1988; 333: 664-666

Pollock J, Klinghofer V, Förstermann U, Murad F: Endothelial nitric oxide synthase is myristilated. FEBS Lett. 1992; 309: 402-404

Pollock JS, Förstermann U, Mitchell JA, Warner TD, Schmidt HW, Nakane M, Murad F: Purifikaiton [sic] and characterization of particulate endothelium-derived-relaxing-factor synthase from cultured and native bovine aortic endothelial cells. Proc. Natl. Acad. Sci. 1991; 88:10480-4

Schmidt HHW, Walter U: NO at work. Cell 1994;78: 919-925

[Seite 1]

Die jeweilige spezifische Wirkung von NO hängt einerseits von den beteiligten Zellen und Zellsystemen, andererseits aber auch von der lokalen Konzentration an NO, der gleichzeitigen Bildung von Reaktiven Sauerstoff Spezies (ROS) und der Zeitdauer der NO-Bildung ab, die durch die unterschiedlichen Isoformen der NO-Synthase vermittelt wird: Die kurzdauernde repetitive NO-Synthese durch die konstitutiv exprimierte endotheliale (eNOS) oder neuronale NO-Synthase (nNOS) vermittelt kurzfristige Reaktionen, wie z.B. die Vasorelaxation und Neurotransmission (7). Im Rahmen dieser zellulären Signalübertragung diffundiert NO in die Nachbarzelle, aktiviert dort die lösliche Guanylat-Zyklase und bewirkt so eine

[Seite 2]

Erhöhung der cGMP-Konzentration als second messenger (8). Die induzierbare Isoform der NO-Synthase (iNOS) hingegen synthetisiert große Mengen an NO über einen vergleichsweise langen Zeitraum hinweg und wirkt als Regulator und Effektor im Rahmen entzündlicher und autoimmuner Prozesse (9-11).

[Seite 3]

1.3 STICKSTOFFMONOXID-SYNTHASEN

Stickstoffmonoxid-Synthasen (NO-Synthasen) katalysieren die Bildung von NO in Anwesenheit von molekularem Sauerstoff mittels einer 5-Elektronen-Oxidation aus der Aminosäure L-Arginin, wobei als Nebenprodukt Citrullin entsteht. Bis heute konnten drei unterschiedliche Isoformen der NO-Synthase identifiziert werden, welche in verschiedenen subzellulären Kompartimenten vorliegen (18, 19) und deren Gene auf verschiedenen Chromosomen lokalisiert sind (20, 21).

Die beiden konstitutiv exprimierten Isoformen der NO-Synthase ließen sich erstmals in neuronalen Zellen (nNOS oder NOS-1) (22, 23) und in Endothelzellen (eNOS oder NOS-3) (24) nachweisen, jedoch findet man beide Enzyme auch in anderen Säugetierzellen (20). Die dritte Isoform wird typischerweise durch entzündliche und immunogene Stimuli wie z.B. durch die proinflammatorischen Zytokine Interferon-γ (IFN-γ), Tumor Nekrose Faktor-α (TNF-α) und Interleukin- 1β (IL-1β) (25) oder Bakterienbestandteile wie Lipopolysaccharid (LPS) induziert.

[Seite 4]

Tabelle 1: Isoformen der NO-Synthase

 

NOS-I

NOS-II

NOS-III

Literatur

Synonyme

Neuronale NO-Synthase</br> (nNOS)

Induzierbare NO-Synthase</br> (iNOS)

Endotheliale NO-Synthase</br> (eNOS)

 

Chromosom (Mensch)

12

17

7

(21, 34)

[...]

Lokalisation

Membran assoziiert >> Zytosol

Zytosol

Zytosol >> Membran assoziiert

(35-37)


7. Nathan C: Nitric oxide as a secretory product of mammalian cells. FASEB J. 1992; 6:3051-3064

8. Schmidt HHW, Walter U: NO at work. Cell 1994; 78:919-925

9. Kröncke K-D, Fehsel K, Kolb-Bachofen V: Nitric oxide: cytotoxicity versus cytoprotection - How, why, when, and where? NO 1997; 1:107-120

10. Kolb H, Kolb-Bachofen V: Nitric oxide: a pathogenetic factor in autoimmunity. Immunol. Today 1992; 13:157-160

11. Anggard E: Nitric oxide: mediator, murderer and medicine. Lancet 1994; 343:1199-1206

18. Förstermann U, Pollock JS, Schmidt HHHW, Heller M, Murad F: Calmodulindependent endothelium-derived relaxing factor / nitric oxide synthase activity is present in the particulate and cytosolic fraction of bovine aortic endothelial cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1991; 88:1788-1792

19. Pollock J, Klinghofer V, Förstermann U, Murad F: Endothelial nitric oxide synthase is myristilated. FEBS Lett. 1992; 309:402-404

20. Knowles RG, Moncada S: Nitric oxide synthases in mammals. Biochem. J. 1994; 298:249- 258

21. Marsden PA, Heng HHQ, Scherer SW, al. e: Structure and chromosomal localization of the human constitutive endothelial nitric oxide synthase gene. J. Biol. Chem. 1993; 268:17478-17488

22. Mayer B, John M, Böhme E: Purification of a calcium/calmodulin-dependent nitric oxide synthase from porcine cerebellum. Cofactor role of tetrahydrobiopterin. FEBS-Letters 1990; 277:215-9

23. Bredt DS, Snyder SH: Isolation of nitric oxide synthase, a calmodulin-requiring enzyme. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1990; 87:682-685

24. Pollock JS, Förstermann U, Mitchell JA, Warner TD, Schmidt HW, Nakane M, Murad F: Purification and characterization of particulate endothelium-derived-relaxing-factor synthase from cultured and native bovine aortic endothelial cells. Proc. Natl. Acad. Sci. 1991; 88:10480-4

25. Nathan C, Xie QW: Nitric oxide synthases: roles, tolls, and controls. Cell 1994; 78:915-918

34. Kishimoto J, Spurr N, Liao M, Lizhi L, Emson P, Xu W: Localization of brain nitric oxide synthase (NOS) to human chromosome 12. Genomics 1992; 14(3):802-804

35. Nathan C, Xie QW: Regulation of biosynthesis of nitric oxide. J. Biol. Chem. 1994; 269:13725

36. Kobzik L, Reid MB, Bredt DS, Stamler JS: Nitric oxide in skeletal muscle. Nature 1994; 372:546-548

37. Hendriks W: Neuronal nitric oxide synthase contains a discs-large homologous region (DHR) sequence motif. Biochem. J. 1995; 305:687-688

Anmerkungen

Ohne Hinweis auf eine Übernahme. Wortwörtlich übereinstimmend, inklusive aller Literaturverweise.

Teile von Tabelle 1 wurden in Fließtext umgewandelt. Auch hier wurden alle Literaturverweise übernommen.

Sichter
(Graf Isolan) Schumann


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