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Uta/017

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Stickstoffmonoxid-mediierter Stress auf Inselzellen des Rattenpankreas: Effekte auf die Zink-Homöostase, den Glutathion-Gehalt und das mitochondriale Membranpotential

von Dr. Ulrike Tartler

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Statistik und Sichtungsnachweis dieser Seite findet sich am Artikelende
[1.] Uta/Fragment 017 02 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2013-12-17 17:23:53 Graf Isolan
DocCheck Flexikon Insulin 2008, Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Uta

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 17, Zeilen: 2-4
Quelle: DocCheck Flexikon Insulin 2008
Seite(n): 1 (Internetquelle), Zeilen: -
Ein steigender Blutzuckerspiegel (ab ca. 4 mmol Glukose/l Blut) als Sekretionsreiz führt schließlich durch Verschmelzen der Membranen (Exozytose) zur Entleerung des Vesikelinhaltes in den Extrazellulärraum. Ein steigender Blutzuckerspiegel (ab ca. 4 mmol Glucose/l Blut) als Sekretionsreiz führt schließlich durch Verschmelzen der Membranen (Exozytose) zur Entleerung des Vesikelinhaltes in den Extrazellulärraum.
Anmerkungen

Schließt wie im Original unmittelbar an den in Uta/Fragment_016_24 wiedergegebenen Text an. Ohne Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan) Schumann

[2.] Uta/Fragment 017 11 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-01-04 23:00:55 Graf Isolan
Fischer 2002, Fragment, Gesichtet, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Uta, Verschleierung

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 17, Zeilen: 11-28
Quelle: Fischer 2002
Seite(n): 26-27, Zeilen: 26:22-26 - 27:1-13
GSH spielt eine herausragende Rolle beim zellulären Schutz vor oxidativem Stress (Griffith, 1999), in dem es schnell und nicht-enzymatisch mit Hydroxylradikalen, Peroxynitrit und dem Superoxidanion-Radikal reagiert (Kalyanaraman et al., 1996, Luperichio [sic] et al., 1996, Briviba et al., 1999). Weitere physiologische Funktionen von GSH, wie Speicherung und Transport von Cystein, Regulation des zellulären Redoxgleichgewichts, Leukotrien- und Prostaglandin-Metabolismus, Immunfunktion und Zellwachstum wurden beschrieben (Sies, 1999). Über die Reaktion der Glutathionperoxidasen nimmt GSH darüber hinaus an der Detoxifikation von Hydrogenperoxiden und Lipidperoxiden teil. All diese Reaktionen führen direkt oder indirekt zur Bildung von Glutathiondisulfid (GSSG), welches wiederum mit Hilfe der Glutathionreduktase (GR) NADPH-abhängig wieder zu GSH reduziert werden kann.

Unter Normalbedingungen kann mit Hilfe der GR ein Verhältnis von GSH zu GSSG von >100 aufrechterhalten werden. Im Falle eines erhöhten oxidativen Stresses bzw. einer insuffizienten GR-Aktivität (z.B. ausgelöst durch eine NADPH-Depletion) kann GSSG akkumulieren. Dies führt zu einer Veränderung des Thiol-Redoxstatus der Zelle und kann dadurch die Aktivierung redoxabhängiger Transkriptionsfaktoren auslösen (Sen und Packer, 1996).


Briviba K, Klotz LO, Sies H: Defenses against peroxynitrite. Methods Enzymol. 1999; 301: 301-311

Griffith OW: Biologic and pharmacologic regulation of mammalian gluthatione [sic] synthesis. Free Radic Biol Med. 1999 Nov; 27(9-10): 922-35

Kalyanaraman B, Karoui H, Singh RJ, Felix CC: Detection of thiyl radical adducts formed during hydroxyl radical- and peroxynitrite-mediated oxidation of thiols - a high resolution ESR spin-trapping study at Q-band (35 GHz). Anal. Biochem.1996; 241: 75-81

Luperchio S, Tamir S, Tannenbaum SR : NO-induced oxidative stress and glutathione metabolism in rodent and human cells. Free Radic. Biol. Med.1996; 21: 513-519

Sen CK, Packer L : Antioxidant and redox regulation of gene transcription. FASEB J. 1996; 10: 709-720

Sies H: Glutathione and its role in cellular functions. Free Radic.Biol.Med. 1999; 27: 916-921

[Seite 26]

GSH spielt eine herausragende Rolle im zellulären Schutz vor oxidativem Stress (GRIFFITH 1999), in dem es schnell und nicht-enzymatisch mit Hydroxylradikalen, Peroxynitrit und dem Superoxid-Anion reagiert (KALYANARAMAN et al. 1996, LUPERCHIO et al. 1996, BRIVIBA et al. 1999). Weitere physiologische Funktionen von GSH, wie Speicherung und Transport von Cystein, Regulation des zellulären

[Seite 27]

Redoxgleichgewichts, Leukotrien- und Prostaglandin-Metabolismus, Immunfunktion und Zellwachstum wurden beschrieben (SIES 1999). Über die Reaktion der Glutathionperoxidasen nimmt GSH darüber hinaus an der Detoxifikation von Hydrogenperoxiden und Lipidperoxiden teil. All diese Reaktionen führen direkt oder indirekt zu der Bildung von Glutathiondisulfid (GSSG), welches wiederum mit Hilfe der Glutathionreduktase (GR) NADPH-abhängig zu GSH reduziert werden kann (Abbildung. 5).

Unter Normalbedingungen kann mit Hilfe der GR ein Verhältnis von GSH zu GSSG von >100 aufrechterhalten werden. Im Falle eines erhöhten oxidativen Stresses, wie er z.B. im Se- oder VE-Mangel auftritt, bzw. einer insuffizienten GR-Aktivität (z.B. ausgelöst durch eine NADPH-Depletion) kann GSSG akkumulieren. Dies führt zu einer Veränderung des Thiol-Redoxstatus der Zelle und kann dadurch die Aktivierung redoxabhängiger Transkriptionsfaktoren auslösen (SEN und PACKER 1996).


BRIVIBA K., KLOTZ L.O., SIES H. (1999): Defenses against peroxynitrite. Methods Enzymol. 301, 301-311

GRIFFITH O.W. (1999): Biologic and pharmacologic regulation of mammalian glutathione synthesis. Free Radic.Biol.Med. 27, 922-935

KALYANARAMAN B., KAROUI H., SINGH R.J., FELIX C.C. (1996): Detection of thiyl radical adducts formed during hydroxyl radical- and peroxynitrite-mediated oxidation of thiols - a high resolution ESR spin-trapping study at Q-band (35 GHz). Anal.Biochem. 241, 75-81

LUPERCHIO S., TAMIR S., TANNENBAUM S.R. (1996): No-induced oxidative stress and glutathione metabolism in rodent and human cells. Free Radic.Biol.Med. 21, 513-519

SEN C.K., PACKER L. (1996): Antioxidant and redox regulation of gene transcription. FASEB J. 10, 709-720

SIES H. (1999): Glutathione and its role in cellular functions. Free Radic.Biol.Med. 27, 916-921

Anmerkungen

Ohne Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan) Schumann


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