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Uta/Fragment 014 01

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Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 14, Zeilen: 1-6, 7-33
Quelle: Spahl 2004
Seite(n): 3, 4, 5, Zeilen: 3:12-14; 4:5-26; 5:3-8
[NO zerstört Zinkfinger-Proteine nicht] irreversibel, da die Zinkfinger über das zelluläre Redoxsystem wieder regeneriert werden können (Kröncke & Carlberg, 2000; Kröncke et al., 2002).

Seit mehreren Jahren ist bekannt, dass NO mittels S-Nitrosierung von Cystein-SH-Gruppen und anschließender Bildung von Disulfid-Gruppen Zink-Ionen aus dem Zn2+-Speicherprotein Metallothionein (MT) freisetzt (Kröncke et al., 1994; Misra et al., 1996; Zangger et al., 2001). [...] Pearce et al. transfizierten Zellen mit einem Fusionsprotein aus MT und einem grün fluoreszierendem Protein (Pearce et al., 2000b). Eine Aktivierung der eNOS bewirkte eine Konformationsänderung des Proteins, welches auf eine Zn2+-Freisetzung aus MT hinweist (Pearce et al., 2000a). Zusätzlich wurde gefunden, dass auch exogen hinzugefügtes NO eine S-Nitrosierung induziert (Liu et al., 2001). Somit konnte gezeigt werden, dass NO eine Regulation der Zink-Homöostase über Interaktion mit MT bewirkt (St Croix et al., 2002; Gow & Ischiropoulos, 2002).

Hier wurden nur einige Wirkmechanismen von NO beschrieben, die etwas von der Vielfalt zeigen können, die von diesem kleinem Molekül ausgeht, welches sowohl zytotoxisch als auch zytoprotektiv wirken kann. Es scheint, dass abhängig von der Dauer und Stärke der Aktivierung der iNOS es zu sehr unterschiedlichen Reaktionen kommen kann, welche aufgrund bisherigen Wissens noch nicht vorhergesagt werden können. Diese Problematik bekommt eine besondere Bedeutung im Hinblick auf die Therapie von chronisch entzündlichen, autoimmunen oder Tumorerkrankungen, die entweder von der Gabe von NO-Donoren oder von einer selektiven Hemmung der iNOS profitieren könnten (Kröncke et al., 2000).

1.5 Zink und Insulin

Eine adäquate Zinkaufnahme mit der Nahrung und die Aufrechterhaltung der Zn2+-Homöostase ist von besonderer Bedeutung für die Integrität des Organismus. Ein gesunder Erwachsener hat etwa 2-3 g (30-45 mmol) Zink, wovon sich 99% intrazellulär befindet. Der tägliche Zinkbedarf liegt bei 10-15 mg und wird normalerweise mit der in den Industriestaaten üblichen Ernährung gedeckt.

Zink ist in Form von Zinkionen ein essentieller Mikronährstoff, der für die DNS-Synthese, die Zellteilung und die Proteinsynthese benötigt wird.


Gow A, Ischiropoulos H : NO running on MT: regulation of zinc homeostasis by interaction of nitric oxide with metallothionein. Am.J.Physiol Lung Cell Mol.Physiol. 2002; 282: L183-L184

Kröncke KD, Carlberg C: Inactivation of zinc finger transcription factors provides a mechanism for a gene regulatory role of nitric oxide. FASEB J. 2000; 14: 166- 173

Kröncke KD, Fehsel K, Schmidt T, Zenke FT, Dasting I, Wesener JR, Bettermann H, Breunig KD, Kolb-Bachofen V: Nitric oxide destroys zinc-sulfur clusters inducing zinc release from metallothionein and inhibition of the zinc fingertype yeast transcription activator LAC9. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1994; 200: 1105-1110

Kröncke KD, Suschek CV, Kolb-Bachofen V: Implications of inducible nitric oxide synthase expression and enzyme activity. Antioxid.Redox.Signal.2000; 2: 585-605

Kröncke KD, Klotz LO, Suschek CV, Sies H.: Comparing nitrosative versus oxidative stress toward zinc finger-dependent transcription. Unique role for NO. Journal of Biological Chemistry 2002; 277: 13294-13301

Misra RR, Hochadel JF, Smith GT, Cook JC, Waalkes MP, Wink DA : Evidence that nitric oxide enhances cadmium toxicity by displacing the metal from metallothionein. Chem.Res.Toxicol. 1996; 9: 326-332

Pearce LL, Gandley RE, Han W, Wasserloos K, Stitt M, Kanai AJ, McLaughlin MK, Pitt BR, Levitan ES (2000a): Role of metallothionein in nitric oxide signaling as revealed by a green fluorescent fusion protein. Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A 2000; 97: 477-482

Pearce LL, Wasserloos K, St Croix CM, Gandley R, Levitan ES, Pitt BR (2000b): Metallothionein, nitric oxide and zinc homeostasis in vascular endothelial cells. Journal of Nutrition 2000: 130: 1467S-1470S

Liu S, Kawai K, Tyurin VA, Tyurina YY, Borisenko GG, Fabisiak JP, Quinn PJ, Pitt BR, Kagan VE: Nitric oxide-dependent pro-oxidant and pro-apoptotic effect of metallothioneins in HL-60 cells challenged with cupric nitrilotriacetate. Biochem.J. 2001; 354: 397-406

St Croix CM, Wasserloos KJ, Dineley KE, Reynolds IJ, Levitan ES, Pitt BR : Nitric oxide-induced changes in intracellular zinc homeostasis are mediated by metallothionein/thionein. Am.J.Physiol Lung Cell Mol.Physiol 2002; 282: L185-L192

Zangger K, Oz G, Haslinger E, Kunert O, Armitage IM : Nitric oxide selectively releases metals from the amino-terminal domain of metallothioneins: potential role at inflammatory sites. FASEB J. 2001; 15: 1303-1305

[Seite 3]

NO zerstört Zinkfinger-Proteine nicht irreversibel, da die Zinkfinger über das zelluläre Redoxsystem wieder regeneriert werden können (Kröncke & Carlberg, 2000; Kröncke et al., 2002).

[Seite 4]

Seit meheren [sic] [...] Jahren ist bekannt, dass NO mittels S-Nitrosierung von Cystein-SH-Gruppen und anschließender Bildung von Disulfid-Gruppen Zink-Ionen aus dem Zn2+-Speicherprotein Metallothionein (MT) freisetzt (Kröncke et al., 1994; Misra et al., 1996; Zangger et al., 2001). Pearce et al. transfizierten Zellen mit einem Fusionsprotein aus MT und einem grün fluoreszierendem Protein (Pearce et al., 2000b). Eine Aktivierung der eNOS bewirkte eine Konformationsänderung des Proteins, welches auf eine Zn2+-Freisetzung aus MT hinweist (Pearce et al., 2000a). Zusätzlich wurde gefunden, dass auch exogen hinzugefügtes NO eine S-Nitrosierung induziert (Liu et al., 2001). Somit konnte gezeigt werden, dass NO eine Regulation der Zink-Homöostase über Interaktion mit MT bewirkt (St Croix et al., 2002; Gow & Ischiropoulos, 2002).

Hier wurden nur einige Wirkmechanismen von NO beschrieben, die hoffentlich etwas von der Faszination zeigen können, die von diesem kleinem Molekül ausgeht, welches sowohl zytotoxisch als auch zytoprotektiv wirken kann. Es scheint, dass abhängig von der Dauer und Stärke der Aktivierung der iNOS es zu sehr unterschiedlichen Reaktionen kommen kann, welche wir aufgrund unseres bisherigen Wissens noch nicht vorhersagen können. Diese Problematik bekommt eine besondere Bedeutung im Hinblick auf die Therapie von chronisch entzündlichen, autoimmunen oder Tumorerkrankungen, die entweder von der Gabe von NO-Donoren oder von einer selektiven Hemmung der iNOS profitieren könnten (Kröncke et al., 2000).

1.2 Zink

Zink in Form von Zinkionen ist ein essentieller Mikronährstoff, der für die DNS-Synthese, die Zellteilung und die Proteinsynthese benötigt wird.

[Seite 5]

1.2.1 Zinkmetabolismus

Eine adäquate Zinkaufnahme mit der Nahrung und die Aufrechterhaltung der Zn2+-Homöostase ist von besonderer Bedeutung für die Integrität des Organismus. Ein gesunder Erwachsener hat etwa 2-3 g (30-45 mmol) Zink, wovon sich 99% intrazellulär befindet. Der tägliche Zinkbedarf liegt bei 10-15 mg und wird normalerweise mit der in den Industriestaaten üblichen Ernährung gedeckt.


Gow, A. & Ischiropoulos, H. (2002) NO running on MT: regulation of zinc homeostasis by interaction of nitric oxide with metallothionein. Am.J.Physiol Lung Cell Mol.Physiol, 282, L183-L184.

Kröncke, K. D. & Carlberg, C. (2000) Inactivation of zinc finger transcription factors provides a mechanism for a gene regulatory role of nitric oxide. FASEB J., 14, 166-173.

Kröncke, K. D., Fehsel, K., Schmidt, T., Zenke, F. T., Dasting, I., Wesener, J. R., Bettermann, H., Breunig, K. D. & Kolb-Bachofen, V. (1994) Nitric oxide destroys zinc-sulfur clusters inducing zinc release from metallothionein and inhibition of the zinc finger-type yeast transcription activator LAC9. Biochem.Biophys.Res.Commun., 200, 1105-1110.

Kröncke, K. D., Suschek, C. V. & Kolb-Bachofen, V. (2000) Implications of inducible nitric oxide synthase expression and enzyme activity. Antioxid.Redox.Signal., 2, 585-605.

Kröncke, K. D., Klotz, L. O., Suschek, C. V. & Sies, H. (2002) Comparing nitrosative versus oxidative stress toward zinc finger- dependent transcription. Unique role for NO. J.Biol.Chem., 277, 13294-13301.

Liu, S., Kawai, K., Tyurin, V. A., Tyurina, Y. Y., Borisenko, G. G., Fabisiak, J. P., Quinn, P. J., Pitt, B. R. & Kagan, V. E. (2001) Nitric oxide-dependent pro-oxidant and pro-apoptotic effect of metallothioneins in HL-60 cells challenged with cupric nitrilotriacetate. Biochem.J., 354, 397-406.

Misra, R. R., Hochadel, J. F., Smith, G. T., Cook, J. C., Waalkes, M. P. & Wink, D. A. (1996) Evidence that nitric oxide enhances cadmium toxicity by displacing the metal from metallothionein. Chem.Res.Toxicol., 9, 326-332.

Pearce, L. L., Gandley, R. E., Han, W., Wasserloos, K., Stitt, M., Kanai, A. J., McLaughlin, M. K., Pitt, B. R. & Levitan, E. S. (2000a) Role of metallothionein in nitric oxide signaling as revealed by a green fluorescent fusion protein. Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A, 97, 477-482.

Pearce, L. L., Wasserloos, K., St Croix, C. M., Gandley, R., Levitan, E. S. & Pitt, B. R. (2000b) Metallothionein, nitric oxide and zinc homeostasis in vascular endothelial cells. J.Nutr., 130, 1467S-1470S.

St Croix, C. M., Wasserloos, K. J., Dineley, K. E., Reynolds, I. J., Levitan, E. S. & Pitt, B. R. (2002) Nitric oxide-induced changes in intracellular zinc homeostasis are mediated by metallothionein/thionein. Am.J.Physiol Lung Cell Mol.Physiol , 282, L185-L192.

Zangger, K., Oz, G., Haslinger, E., Kunert, O. & Armitage, I. M. (2001) Nitric oxide selectively releases metals from the amino-terminal domain of metallothioneins: potential role at inflammatory sites. FASEB J., 15, 1303-1305.

Anmerkungen

Ohne Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan) Schumann

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