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Genetische und immunologische Untersuchungen bei chronisch entzündlichen Darmerkrankungen

von Dr. Veronika Schachinger

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Statistik und Sichtungsnachweis dieser Seite findet sich am Artikelende
[1.] Ves/Fragment 051 01 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-06-26 11:34:43 Hindemith
Fragment, Gesichtet, Pietzsch 2003, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Verschleierung, Ves

Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 51, Zeilen: 1-3, 4-14
Quelle: Pietzsch 2003
Seite(n): 20, Zeilen: 1ff
1.1.8.3. Antikörper gegen Saccharomyces cerevisiae (ASCA)

Bei Saccharomyces cerevisiae handelt es sich um einen Hefepilz, der zum Backen und Brauen verwendet wird. Hefen sind einzellige Mikroorganismen und bilden eine eigenständige Gruppe der Pilze. Aufgrund der Fähigkeit im sauerstoffarmen Milieu Glucose zu Ethanol und Kohlendioxid zu vergären, spielt sie eine entscheidende Rolle in der Lebensmittelherstellung und Konservierung. Bei gesunden Menschen ruft sie keine Antikörperbildung hervor. Im Internet wird Saccharomyces cerevisiae sogar als Vitamin B Komplex und Chrom Lieferant zur Nahrungssubstitution angeboten (Internetquelle: http://www.iherb.com/saccharomyces.html). Dieser einfache einzellige Eukaryont stellt auch ein ideales Modellsystem für die Genomanalyse dar. Für menschliche Erbkrankheiten haben 52 von 170 Genen ihre Entsprechung in der Hefe und können daher im Hefesystem direkt näher untersucht werden. Das Genom der Saccharomyces cerevisiae ist vollständig erkannt, es beinhaltet 16 Chromosomen.

(http://dbb.urmc.rochester.edu/ labs/sherman_f/yeast/index.html).

3.3 Saccharomyces cerevisiae

[...]

Bei Saccharomyces cerevisiae handelt es sich um eine Hefe, die zum Backen und Brauen verwendet wird. Aufgrund des Vermögens Glucose zu Ethanol und Kohlendioxid zu vergären, spielt sie eine entscheidende Rolle in der Lebensmittelherstellung und Konservierung. Bei gesunden Menschen ruft es keine Antikörperbildung hervor. Im Internet wird Saccharomyces cerevisiae sogar als Vitamin B Komplex und Chrom Lieferant zur Nahrungssubstitution angeboten.

(Internetquelle: http://www.herbaladvisor.com/ qlinks/xq/asp/char.SACCHAROMYCES%20CEREVISIAE/ qx/supplements2.htm#go.)

Dieser einfache einzellige Eukaryont stellt auch ein ideales Modellsystem für die Genomanalyse dar. Für menschliche Erbkrankheiten haben 52 von 170 Genen ihre Entsprechung in der Hefe und können daher im Hefesystem direkt näher untersucht werden. Das Genom der Saccharomyces cerevisiae ist vollständig bekannt, es beinhaltet 16 Chromosomen (83).


83. Sherman F. An Introduction to the Genetics and Molecular Biology of the Yeast Saccharomyces cerevisiae Internetquelle: http://dbb.urmc.rochester.edu/ labs/sherman_f/yeast/index.html

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Man beachte, dass hier in der untersuchten Arbeit entgegen der sonst angewandten Konvention die Quellenangaben nicht ins Literaturverzeichnis ausgelagert sind.

Sichter
(Hindemith) Schumann

[2.] Ves/Fragment 051 15 - Diskussion
Zuletzt bearbeitet: 2014-06-23 20:28:07 Graf Isolan
Fragment, Gesichtet, KomplettPlagiat, SMWFragment, Schutzlevel sysop, Stich 2001, Ves

Typus
KomplettPlagiat
Bearbeiter
Graf Isolan
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 51, Zeilen: 15-32
Quelle: Stich 2001
Seite(n): 11, Zeilen: 7-14, 18 ff.
1.1.8.3. Antikörper gegen Saccharomyces cerevisiae (ASCA)

[...]

ASCA bezeichnet Antikörper, die gegen das Zellwandantigen Mannan der Hefe Saccharomyces cerevisiae gerichtet sind. Main beschrieb 1988 als erster diesen Antikörper als spezifisch für Morbus Crohn [90]. Wie nachfolgende Studien zeigten, fanden sich keine erhöhten ASCA-Titer bei Colitis ulcerosa Patienten, Patienten mit anderen Darmerkrankungen bzw. gesunden Kontrollen [91] [92] [93]. Somit konnte ASCA als spezifischer und sensitiver Marker für Morbus Crohn bestätigt werden. In diesen Arbeiten erreicht ASCA eine Sensitivität von 60 – 70 % und eine Spezifität von 77 - 95 % für Morbus Crohn. Mannane sind essentielle Kohlenhydrat-Ketten der Hefezellwand, eine wichtige antigene Determinante der Hefezelle. Mannoproteine bilden zusammen mit Glukanen, mit denen sie kovalent verbunden sind, mit ca. 40 % des Trockengewichts den Hauptbestandteil der Hefezellwand [94]. Sie bestimmen die Oberflächeneigenschaften der Zelle und damit ihre dem humoralen Immunsystem zugänglichen immunogenen Determinanten. Heelan identifizierte 1991 ein hitzestabiles, lösliches, ca. 200 kDa schweres Glykoprotein (gp 200) mit Oligomannose-Ketten und einem Proteinanteil von 10 %. Dieses Glykoprotein verlor nach Oxidation der Kohlenhydratanteile mit Periodat, einem sehr starken Oxidationsmittel, seine Immunreaktivität gegenüber Seren von MC Patienten. Daraus schloss Heelan, dass nicht der Proteinanteil, sondern die Kohlenhydratkette, also der Mannananteil für die Immunreaktion verantwortlich ist [95].


90. Main, J., McKenzie, H., Yeaman, G.R., Kerr, M.A., Robson, D., Pennington, C.R., Parratt, D. (1988) Antibody to Saccharomyces cerevisiae (bakers' yeast) in Crohn's disease. Bmj 297, 1105-6.

91. Quinton, J.F., Sendid, B., Reumaux, D., Duthilleul, P., Cortot, A., Grandbastien, B., Charrier, G., Targan, S.R., Colombel, J.F., Poulain, D. (1998) Anti-Saccharomyces cerevisiae mannan antibodies combined with antineutrophil cytoplasmic autoantibodies in inflammatory bowel disease: prevalence and diagnostic role. Gut 42, 788-91.

92. Ruemmele, F.M., Targan, S.R., Levy, G., Dubinsky, M., Braun, J., Seidman, E.G. (1998) Diagnostic accuracy of serological assays in pediatric inflammatory bowel disease. Gastroenterology 115, 822-9.

93. Seibold, F., Hufnagl, R., Scheurlen, M. (1999) [Differential diagnosis of chronic inflammatory bowel diseases. Value of determination of autoantibodies pANCA, ASCA AND PAB (perinuclear antineutrophil cytoplasmic antibody, antibody against Saccharomyces cerevisiae, antibody against pancreas)]. Fortschr Med 117, 42-3.

94. Klis, F.M. (1994) Review: cell wall assembly in yeast. Yeast 10, 851-69.

95. Heelan, B.T., Allan, S., Barnes, R.M. (1991) Identification of a 200-kDa glycoprotein antigen of Saccharomyces cerevisiae. Immunol Lett 28, 181-5.

1.4.3 Anti-Saccharomyces cerevisiae-Antikörper (ASCA)

ASCA bezeichnet Antikörper, die gegen ein Antigen der Hefe Saccharomyces cerevisiae gerichtet sind. Main beschrieb 1988 als erster diesen Antikörper als spezifisch für Morbus Crohn (Main 1988). Wie nachfolgende Studien zeigten, fanden sich keine erhöhten ASCA-Titer bei Colitis ulcerosa oder anderen Darmerkrankungen und gesunden Kontrollen (Barnes 1990, Sendid 1996, Quinton 1998, Ruemmele 1998, Seibold 1999). Somit konnte ASCA als spezifischer und sensitiver Marker für Morbus Crohn bestätigt werden: In diesen Arbeiten erreichte ASCA eine Sensitivität von 60-70% und eine Spezifität von 77-95% für Morbus Crohn.

Verschiedene Stämme von Saccharomyces cerevisiae weisen insgesamt eine erhöhte, aber jeweils unterschiedliche Reaktivität mit den Seren von M.C.-Patienten auf (McKenzie 1990, Sendid 1996), was jeweils mit einer unterschiedlichen Expression des Antigens, mit dem ASCA reagiert, zu erklären sein dürfte. McKenzie erwähnte die Mannane, essentielle Kohlenhydrat-Ketten der Hefezellwand, als wichtigste antigene Determinante der Hefezelle (McKenzie 1990). Mannoproteine bilden zusammen mit Glukanen, mit denen sie kovalent verbunden sind, mit ca. 40% des Trockengewichts den Hauptbestandteil der Hefezellwand (Klis 1994). Sie bestimmen daher die Oberflächeneigenschaften der Zelle und damit ihre dem humoralen Immunsystem zugänglichen immunogenen Determinanten (Schreuder 1996).

Heelan identifizierte 1991 ein hitzestabiles, lösliches, ca. 200 kDa schweres Glykoprotein (gp 200) mit Oligomannose-Ketten und einem Proteinanteil von 10%. Dieses Gykoprotein verlor nach Oxidation der Kohlenhydratanteile mit Periodat, einem sehr starken Oxidationsmittel, seine Immunreaktivität gegenüber Seren von M.C.-Patienten; daraus schloß Heelan, daß nicht der Proteinanteil, sondern die Kohlenhydratkette, also der Mannananteil für die Immunreaktion verantwortlich ist (Heelan 1991, Sendid 1996).


Barnes RMR., Allan Susan, Taylor-Robinson CH., Finn R., Johnson PM. (1990)
Serum Antibodies Reactive with Saccharomyces cerevisiae in Inflammatory Bowel Disease: Is IgA Antibody a Marker for Crohn´s Disease?
Int Arch Allergy Appl Immunol, 92: 9-15

Heelan BT., Allan Susan, Barnes R.M.R (1991)
Identification of a 200-kDa glycoprotein antigen of Saccharomyces cerevisiae
Immunol Lett, 28:181-6

Klis FM. (1994)
Review: Cell Wall Assembly in Yeast
Yeast, 10: 851-869

Main J., McKenzie H., Yeaman GR., Kerr MA., Robson D., Pennington CR (1988)
Antibody to Saccharomyces cerevisiae (baker´s yeast) in Crohn´s disease
Br Med J; 297: 1105-6

McKenzie H., Main J., Pennington CR., Parratt D. (1990)
Antibody to selected strains of Saccharomyces cerevisiae (baker´s and brewer´s yeast) and Candida albicans in Crohn´s disease
Gut, 31:536-8

Quinton JF., Sendid B., Reumaux D., et al. (1998)
Anti-Saccharomyces cerevisiae mannan combined with antineutrophil antibodies in inflammatory bowel disease: Prevalence and diagnostic role
Gut, 42:788-91

Ruemmele FM., Targan SR., Levy G., et al. (1998)
Diagnostic Accuracy of Serological Assays in Pediatric Inflammatory Bowel Disease
Gastroenterology, 115: 822-9

Schreuder MP., Mooren ATA., Toschka HY., et al. (1996)
Immobilizing proteins on the surface of yeast cells
Trends-Biotechnol., 14: 115-20

Seibold F., Hufnagl R., Scheurlen M. (1999)
Differentialdiagnose zwischen Morbus Crohn und Colitis ulcerosa
Sind spezifische Autoantikörper in der Differentialdiagnose hilfreich?
Fortschritte der Medizin-Orginalien, 116: 19-23

Sendid B., Colombel JF., Jacquinot PM., et. al. (1996)
Specific antibody response to oligomannosidic epitopes in Crohn´s disease
Clin Diag Lab Immunol, 3: 219-26

Anmerkungen

Wörtlich übereinstimmend, inkl. aller Reihe von Referenzen. Ohne Hinweis auf eine Übernahme.

Sichter
(Graf Isolan), SleepyHollow02


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Letzte Bearbeitung dieser Seite: durch Benutzer:Graf Isolan, Zeitstempel: 20140623203019

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