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Ves/Fragment 030 19

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Typus
Verschleierung
Bearbeiter
Hindemith
Gesichtet
Yes.png
Untersuchte Arbeit:
Seite: 30, Zeilen: 19-32
Quelle: Bayerlein 2005
Seite(n): 11, Zeilen: 11-13, 14ff
Anders als die meisten Transkriptionsfaktoren liegt NFκB in seiner inaktiven Form nicht im Zellkern an DNA gebunden vor, sondern befindet sich im Zytoplasma unstimulierter Zellen. Mindestens sechs verschiedene IκB Proteine kontrollieren die Aktivität der NFκB Dimere; IκB-α, -β und –ε sind stimulusabhängige Regulatoren. IκB Moleküle maskieren das nukleäre Lokalisierungssignal von NFκB und verhindern die nukleäre Translokation des Faktors. Als Antwort auf pro-inflammatorische Stimuli wird IκB zuerst an seiner N-terminalen Domäne durch den IκB-Kinase-Komplex IKK zweifach phosphoryliert. Im Rahmen der Entzündung ist die Untereinheit IKK-β hauptverantwortlich für IKK- und NFκB-Aktivierung. Danach wird IκB polyubiquitinyliert und zuletzt durch 26S Proteasomen degradiert [71]. Die Degradierung von IκB durch das Proteasom ist essentiell für die NFκB-Aktivierung, da 26S Proteasominhibitoren die nukleäre Translokation von NFκB effizient blockieren, was darauf hinweist, dass weder Phosphorylierung noch Ubiquitinylierung allein für die Dissoziation von IκB und NFκB ausreichen. Nach der Lösung von IκB gelangt NFκB sehr schnell in den Zellkern und somit können bestimmte durch NFκB [regulierte Gene innerhalb von Minuten nach der Zellstimulation transkriptionell aktiviert werden.]

71. Baeuerle, P.A., Henkel, T. (1994) Function and activation of NF-kappa B in the immune system. Annu Rev Immunol 12, 141-79.

Anders als die meisten anderen Transkriptionsfaktoren liegt NF-κB in seiner inaktiven Form nicht im Zellkern an DNA gebunden vor, sondern befindet sich im Zytoplasma unstimulierter Zellen. Er ist dort an zytoplasmatische inhibitorische Proteine, sogenannte IκBs, gebunden (Baldwin 1996). Mindestens sechs verschiedene IκB Proteine kontrollieren die Aktivität der NF-κB Dimere; IκBα, -β, und –ε sind stimulusabhängige Regulatoren (Ghosh et al. 1998). IκB Moleküle maskieren das nukleäre Lokalisierungssignal von NF-κB und verhindern die nukleäre Translokation des Faktors. Als Antwort auf proinflammatorische Stimuli wird IκB zuerst an seiner N-terminalen Domäne durch den IκB-Kinase-Komplex IKK zweifach phosphoryliert. Im Rahmen der Entzündung ist die Untereinheit IKK-β hauptverantwortlich für IKK- und NF-κB Aktivierung. Danach wird IκB polyubiquitinyliert und zuletzt durch 26S Proteasomen degradiert (Baeuerle und Henkel 1994; Karin und Ben Neriah 2000). Die Degradierung von IκB durch das Proteasom ist essentiell für die NF-κB-Aktivierung, da 26S Proteasominhibitoren die nukleäre Translokation von NF-κB effizient blockieren, was darauf hinweist, dass weder Phosphorylierung noch Ubiquitinylierung allein für die Dissoziation von IκB und NF-κB ausreichen.

Nach der Lösung von IκB gelangt NF-κB sehr schnell in den Zellkern und somit können bestimmte durch NF-κB regulierte Gene innerhalb von Minuten nach Zellstimulation transkriptionell aktiviert werden.

Anmerkungen

Ein Verweis auf die Quelle fehlt.

Sichter
(Hindemith) Schumann

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